Bioquímica dos Aminoácidos e Proteínas

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SDE0024 – BIOQUIMICA 
Aula 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
AULA 02: BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS 
Bioquímica 
Definição de aminoácidos 
• São moléculas orgânicas formadas por C, O, H e N, alguns possuem S. 
• Somente 20 são normalmente encontrados em proteínas. 
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Bioquímica 
Definição de aminoácidos 
- São encontrados polimerizados formando proteínas ou livres 
 
- São degradados, originando moléculas intermediárias da síntese de glicose e 
lipídeos, gerando energia. 
 
- Alguns são essenciais, que não podem ser sintetizados ou produzidos em 
quantidades suficientes e por isso precisam ser ingeridos através da dieta. 
 
 
 
 
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Funções dos aminoácidos 
 Fonte de energia (ATP) 
Tampão de pH intracelular 
Matéria prima para produção de proteínas 
São encontrados polimerizados formando proteínas ou livres 
Alguns atuam como neurotransmissores 
Alguns são biotransformados em neurotransmissores 
 
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Funções dos aminoácidos 
- Alguns atuam como neurotransmissores 
 Ácido gama amino butírico (GABA) - inibitório 
Glicina - inibitório 
Aspartato - excitatório 
Glutamato – excitatório 
Taurina – inibitório 
 
 
 
 
- Alguns são biotransformados em neurotransmissores 
Tirosina – adrenalina, noradrenalina e dopamina 
Triptofano - serotonina 
Histidina - histamina 
 
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Funções dos aminoácidos 
- Alguns são biotransformados em hormônios. 
 
Tirosina – T3 e T4 
 
 
 
Nota: As abreviaturas de uma letra 
iniciam com a mesma letra do respectivo 
aminoácido. Quando os nomes de vários 
aminoácidos iniciam-se com a mesma 
letra, utilizam-se os nomes fonéticos 
(ocasionalmente em outras línguas) de 
certos aminoácidos. 
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Definição de aminoácidos 
Tabela 3.1 Nomes e Abreviaturas dos Aminoácidos Comuns 
Aminoácido Abreviatura de três Letras Abreviatura de uma Letra 
Alanina Ala A 
Arginina Arg R 
Asparagina Asn N 
Ácido aspártico Asp D 
Cisteína Cys C 
Ácido Glutâmico Glu E 
Glutamina Gln Q 
Glicina Gly G 
Histidina His H 
Isoleucina Ile I 
Leucina Leu L 
Lisina Lys K 
Metionina Met M 
Fenilalanina Phe F 
Prolina Pro P 
Serina Ser S 
Treonina Thr T 
Triptofano Trp W 
Tirosina Tyr Y 
Valina Val V 
- Existem vinte aminoácidos comuns diferentes, que 
compõem as proteínas, e são reconhecidos por 
siglas 
 
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Definição de aminoácidos 
- Os vinte aminoácidos estão presentes no código genético 
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Estrutura básica 
* Carbono α : o primeiro depois do grupo carboxila 
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Estrutura básica 
Em pH fisiológico: 
O grupo amino encontra-se protonado, na forma de íons amônio (-NH3
+) 
O grupo carboxílico está desprotonado, na forma de íons carboxilato (-COO-) 
 
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Estrutura tridimensional 
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Estereoisômeros 
• O carbono α dá origem a duas 
formas de imagem especular não-
superpostas: estereoisômeros. 
 
• Os dois estereoisômeros: 
- L:laevus = esquerda 
- D:dexter = direita 
- Possuem um centro assimétrico no carbono central (carbono quiral), por isso apresentam 
isomeria óptica 
 
Forma L – grupo amino na esquerda 
Forma D – grupo amino na direita 
 
 
 
 
 
Esse fenômeno ocorre em todos os aa, exceto na 
glicina. 
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Propriedades 
 
POLARIDADE DA CADEIA LATERAL 
 
ACIDEZ/ALCALINIDADE DA CADEIA LATERAL 
 
ESSENCIALIDADE 
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Polaridade da cadeia lateral 
- Se dividem em classes diferentes, de acordo com o R 
 
Grupo R não polares – são hidrofóbicos e apolares 
 Grupo R aromático – são hidrofóbicos e apolares 
 Grupo R não carregados, porém polares - são hidrofílicos 
 Grupo R carregados positivamente (básicos) – são hidrofílicos 
 Grupo R carregados negativamente (ácidos) – são hidrofílicos 
 
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Cadeias laterais apolares 
• Essa cadeia não apresenta capacidade de doar ou receber e-. 
• Forma: ligação covalente. 
• Não forma : ligações iônicas e pontes de hidrogênio. 
• AA: Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, 
fenilalanina, triptofano e metionina. 
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Cadeias laterais polares eletricamente neutras 
• Não apresentam carga em pH neutro. 
• Podem participar da formação de pontes de hidrogênio e dissulfeto. 
• AA: serina, treonina, tirosina, cisteína, glutamina e asparagina. 
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Acidez /alcalinidade da cadeia lateral 
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Cadeia lateral ácida 
• Presença de carboxila na cadeia lateral. 
• São doadores de prótons. 
• Possuem grupo carboxila carregado negativamente: COO- em pH neutro. 
• AA: ácido glutâmico e ácido aspártico. 
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Cadeia lateral básica 
• São aceptores de prótons. 
• Em pH fisiológico(neutro) as cadeias laterais encontram-se 
completamente ionizadas, com carga positiva. 
• AA: histidina, lisina e arginina. 
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Essencialidade 
 
- Alguns aminoácidos são considerados essenciais, que não podem ser sintetizados ou 
produzidos em quantidades suficientes pelo organismo e por isso precisam ser ingeridos 
através da dieta. 
 
 
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Propriedades 
• FÍSICO-QUÍMICAS 
• Pontos de fusão elevados: cerca de 300°C 
• Caráter anfótero. 
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Propriedades 
• IONIZAÇÃO: 
• Em pH fisiológico, os aa existem com íon dipolar, denominado 
Zwitterion (do alemão íon híbrido). 
• Apresenta caráter ácido e básico ao mesmo tempo (anfótero). 
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Ionização 
* Constante de dissociação ácida. 
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Ionização 
 
 Quando dissolvidos em água são íons 
dipolares, podendo doar prótons (ácidos) ou 
receber prótons (bases) 
 
 
 
- Atuam como sistema tampão, como bases ou ácidos 
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Tamponamento 
• Capacidade de uma solução resistir a variações de pH. 
TAMPÕES BIOLÓGICOS 
 
 As estruturas de muitas moléculas presentes na composição celular 
e na grande maioria de processos bioquímicos, são extremamente 
sensíveis a variações de pH. Nos seres humanos, o pH plasmático deve 
ser mantido em uma faixa muito estreita, em torno de 7,4 – 
decréscimos a valores próximos de 7,0 acarretam sérios problemas para 
o organismo. 
 
Sistema Tampão – É um sistema aquoso que resiste a alteraçõesdo seu 
pH quando pequenas quantidades de ácido (H+) ou base (OH-) são 
adicionadas. 
Consiste de um ácido fraco e sua base conjugada em concentrações 
aproximadamente iguais. 
 
 
TAMPÕES BIOLÓGICOS 
 
 Os principais sistemas-tampão em nosso organismo são: 
tampão fosfato, tampão bicarbonato e a proteína hemoglobina. 
O tampão bicarbonato é o sistema mais eficiente no organismo 
humano: 
 H2CO3 HCO3
- + H+ 
 
Estes sistemas regulam a homeostase do organismo mantendo o pH 
sanguíneo na faixa normal de 7,4. Contudo, variações de pH sanguíneo 
podem levar a estados patológicos denominados acidose e alcalose, 
que podem decorrer de duas maneiras distintas: respiratória e 
metabólica. 
 
 
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Definição de peptídeos e proteínas 
• São polímeros de aminoácidos. 
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Definição de peptídeos e proteínas 
 
Dipeptídeos 
Oligopeptídeos 
Polipeptídeos 
Proteínas 
 
 
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Definição de proteínas 
Proteínas medeiam praticamente qualquer processo que ocorra em uma célula, 
exibindo uma diversidade de funções quase infinita. 
 
São as macromoléculas biológicas mais abundantes. 
 
Todas as proteínas são construídas a partir do mesmo Conjunto de 20 aa ligados 
covalentemente em sequências lineares características 
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Funções das proteínas 
 
 Catálise de transformações químicas (enzimas) 
 
 Controle metabólico (hormônios) 
 
 Transporte (gases, hormônios, íons) 
 
 Contração (célula muscular) 
 
 Matriz para tecidos, dando estrutura e forma aos organismos 
 
 Proteção (infecções e hemorragias) 
 
 Controle genético (estrutura dos cromossomos, replicação e transcrição) 
Formação da ligação peptídica 
A UNIDADE PEPTÍDICA É RÍGIDA E PLANA 
 
A função é consequência da conformação, disposição tridimensional de átomos. 
 
A sequência de aminoácidos é importante para a conformação das proteínas 
A UNIDADE PEPTÍDICA É RÍGIDA E PLANA 
 
A função é consequência da conformação, disposição tridimensional de átomos. 
 
A sequência de aminoácidos é importante para a conformação das proteínas 
Unidade Peptídica Rígida 
 
Não há liberdade de rotação em torno da ligação entre o átomo de carbono da 
carbonila e o átomo de nitrogênio da unidade peptídica, pois esta ligação tem 
um caráter parcial de uma ligação dupla. 
Ligação simples ocorre entre o C e o carbono da carbonila e o C e o N 
peptídico há um grande grau de liberdade de rotação em torno dessas 
ligações 
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Ligação peptídica 
• A união de até 10 aa : oligopeptídeo. 
• Se superior a 10 aa: polipeptídeo. 
• Se o n for superior a 50 aa: proteína. 
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Ligação peptídica 
Uma cadeia polipeptídica é constituída de uma parte repetida 
regularmente, cadeia principal ou espinha dorsal, e de uma parte 
variável, compreendendo as distintas cadeias laterais ou grupos R. 
AVANCE PARA FINALIZAR 
A APRESENTAÇÃO.