Aula 2 Bioquímica dos Aminoácidos

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Aula 2		Bioquímica
Bioquímica dos Aminoácidos
química da vida
· São os quatro elementos químicos mais abundantes nos organismos vivos:
· Carbono;
· Hidrogênio;
· Oxigênio;
· Nitrogênio.
· As células do corpo humano possuem, em média:
· 70% de água;
· 27% de macromoléculas;
· 3% de sais minerais e pequenas moléculas.
· A química orgânica gira em torno do átomo de carbono.
· Ele representa mais da metade do peso da célula.
· Possui a capacidade de se ligar a outros átomos de carbono, formando cadeias.
· Podem formar ligações simples, duplas ou triplas com outros átomos de carbono ou com átomos de outros elementos, como oxigênio, nitrogênio e hidrogênio.
· Dessa forma, tem-se uma diversidade enorme de moléculas em tamanho, forma e composição.
macromoléculas
· Biomoléculas muito grandes com elevado peso molecular.
· Quase sempre, de estrutura química e espacial muito complexas.
· De modo geral, são formadas a partir de unidades fundamentais, os monômeros.
· São moléculas menores e mais simples.
· Se unem para formar moléculas maiores.
· Os aminoácidos são as unidades fundamentais das proteínas, ou seus monômeros.
· Isso significa que os aminoácidos se ligam para formar as milhares de proteínas existentes no nosso organismo.
	MACROMOLÉCULA
	MONÔMERO
	Proteínas
	Aminoácidos
	Carboidratos
	Monossacarídeos
	Lipídios
	Ácidos graxos
	Ácidos nucleicos
	Nucleotídeos
aminoácidos
· São moléculas orgânicas formadas por carbono, oxigênio, hidrogênio e nitrogênio.
· Alguns possuem enxofre na sua composição, como a metionina e a cisteína.
· Somente 20 diferentes aminoácidos são encontrados nas proteínas.
· As proteínas são polímeros de aminoácidos.
· A nomenclatura dos aminoácidos pode ser em abreviaturas de três letras.
· Ex.: Alanina – Ala, ou uma letra, A.
· No organismo, podem ser encontrados na forma livre ou polimerizados, formando as proteínas.
· As abreviaturas de uma letra iniciam com a mesma letra do respectivo aminoácido.
· Quando os nomes de vários aminoácidos se iniciam com a mesma letra, utilizam-se os nomes fonéticos (ocasionalmente em inglês) de certos aminoácidos.
funções
· Podem ser utilizados como fonte de energia (ATP).
· Compor as proteínas.
· Podem funcionar como tampões de pH intracelular.
· Podem servir de matéria-prima para a produção de proteínas.
· Alguns atuam como neurotransmissores.
· Ex.: glicina é um neurotransmissor inibitório, e o aspartato e o glutamato são neurotransmissores excitatórios.
· Alguns são biotransformados em neurotransmissores.
· Ex.: a tirosina é precursora dos neurotransmissores adrenalina, noradrenalina e dopamina, e o triptofano é precursor do neurotransmissor serotonina.
· Alguns são biotransformados em hormônios.
· Ex.: a tirosina é transformada nos hormônios da tireoide T3 e T4.
estrutura
· Todos os vinte aminoácidos comuns encontrados nas proteínas são alfa-aminoácidos.
· Eles possuem um grupo amino (básico NH2) e um grupo carboxila (R-COOH), ligados a um mesmo carbono, conhecido como carbono alfa.
· No mesmo carbono, ainda tem um átomo de hidrogênio ligado e um grupo R/cadeia lateral que diferencia um aminoácido do outro.
· Em pH fisiológico (pH 7,4 sanguíneo):
· O grupo amino encontra-se protonado, na forma de íons amônio (-NH3+).
· O grupo carboxílico está desprotonado, na forma de íons carboxilato (-COO-)
· Outra característica dos aminoácidos é que o carbono alfa é um centro quiral.
· Exceto a glicina.
· Todo carbono com centro quiral possui isomeria óptica.
· Forma duas estruturas que são imagens especulares uma da outra, mas não se sobrepõem.
· Esses estereoisômeros são denominados enantiômeros e são opticamente ativos.
· Desviam o plano da luz polarizada para a esquerda ou para a direita.
propriedades
polaridade da cadeia lateral
· Os aminoácidos se dividem em classes diferentes, dependendo da polaridade do seu grupo R.
· Grupo R apolar: 
· Não possuem afinidade com a água (hidrofóbicos).
· Grupo polar:
· Possuem afinidade com a água (hidrofílicos).
· Podem ser:
· Polares sem carga;
· Polares com carga:
· Carregados posivitivamente, básicos.
· Carregados negativamente, ácidos.
essencialidade
· Alguns aminoácidos são considerados essenciais.
· Não podem ser sintetizados ou produzidos em quantidades suficientes pelo organismo.
· Precisam ser ingeridos na dieta alimentar.
· Caso não haja ingestão adequada de proteínas e todos os aminoácidos essenciais, a síntese de proteínas no organismo fica comprometida.
· Na dieta, é importante avaliar a qualidade das proteínas (presença de todos os aminoácidos essenciais) e sua digestabilidade.
· O organismo não armazena aminoácidos na forma livre.
	Não essenciais
	Essenciais
	Glicina, Alanina, Serina, Cisteína, Tirosina e Arginina
	Fenilalanina, Valina e Triptofano
	Ácido aspártico, Ácido glutâmico, Histidina e Asparagina
	Treorina, Lisina, Leucina e Isoleucina
	Glutamina e Prolina
	Metionina
caráter anfótero
· Como os aminoácidos possuem um grupo amino de caráter básico e um grupo carboxila de caráter ácido, eles são considerados moléculas anfóteras ou de duplo caráter.
· Quando o aminoácido é colocado em água (pH neutro), ele forma um íon dipolar.
· Ele pode atuar tanto como um ácido, doando prótons, quanto como uma base, recebendo prótons.
· Por isso, são capazes de atuar como sistemas tampão no organismo.
ligação peptídica
· Os peptídeos* e proteínas são formados a partir das ligações entre os aminoácidos.
· A sequência foi predeterminada pelo DNA do organismo.
· Nessa estruturas, os aminoácidos se ligam através das ligações peptídicas.
· Ligações covalentes, fortes.
· Para que essas ligações sejam rompidas no organismo, é necessário a utilização de enzimas.
· Essas ligações são formadas pela remoção dos elementos da água (desidratação) do grupo carboxila de um aminoácido e a amina do aminoácido seguinte.
· Aminoácido 1 perde a hidrolixa – OH.
· Aminoácido 2 perde um hidrogênio do grupo amino.
· Essa reação entre dois aminoácidos é chamada de reação de condensação.
· Forma um dipeptídeo com uma ligação peptídica entre eles.
· Se três aminoácidos forem ligados em cadeia, formarão duas ligações peptídicas entre eles.
· Forma um tripeptídeo e assim por diante.
· Até dez aminoácidos, é um oligopeptídeo.
· Entre 10 e 50 aminoácidos, é um polipetídeo.
· Acima disso, é uma proteína.
· Uma cadeia polipeptídica é constituída:
· De uma parte repetida regularmente, a cadeia principal ou espinha dorsal.
· De uma parte variável, as cadeias laterais ou grupo R dos aminoácidos da sequência.
· A extremidade esquerda que representa o início da cadeia do peptídeo ou proteína é chamada de aminoterminal.
· A extremidade da direita é chamada de carboxiterminal.	Peptídeos: biomoléculas formadas pela ligação de dois ou mais aminoácidos através de ligações peptídicas.