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BIOQUÍMICA MÉDICA I 1. Escreva a estrutura geral do aminoácido. O aminoácido é composto por um átomo de carbono α ligado a um grupo ácido (carboxila), a um grupo amino (NH3), a um átomo de hidrogênio e a um grupo R (radical) que caracteriza a especificidade do aminoácido. Além disso, possuem pelo menos um centro assimétrico ou quiral e, com exceção da glicina, todos apresentam estereoespecifidade. Como são imagens não sobreponíveis uma à outra, são classificados como enantiômeros e apresentam desvio da luz polarizada. 2. Qual a configuração dos aminoácidos encontrados nas proteínas dos seres humanos? Qual importância deste fato para o organismo? Os aminoácidos dos seres humanos são isômeros L. Isso favorece a formação de cadeias e de estruturas repetidas em proteínas, pois esses monômeros são da mesma série estereoquímica. Por conseguinte, as reações catalisadas por enzimas são estereoespecíficas, pois os seus sítios ativos são assimétricos. 3. Como podem ser classificados os aminoácidos de acordo com a polaridade de sua cadeia lateral? Citar exemplo de cada classe. Divida os aminoácidos de acordo com as características do grupo R. a) Grupos apolares, alifáticos: alanina, valina, leucina e isoleucina. A glicina não forma muitas interações hidrofóbicas por ser simples e pequena. A metionina, por sua vez, tem caráter ligeiramente apolar e a prolina, que também é alifática, é caracterizada como imina. b) Grupos aromáticos: fenilalanina, tirosina e triptofano. c) Grupos polares não ionizáveis (sem carga em pH 7): formado por aminoácidos hidrofílicos, sendo serina, treonina, cisteína, asparagina e glutamina. A cisteína, porém, é um ácido fraco e apresenta pequena polaridade. Os grupos R carregados em meio neutro (pH 7) são os mais hidrofílicos. Podemos enumerar: d) Grupos carregados positivamente (básicos): lisina, arginina e histidina. No caso deste último aminoácido, o seu pKa é próximo da neutralidade, por isso ele pode ou não estar carregado em pH 7. e) Grupos carregados negativamente (ácidos): aspartato e glutamato. Ambos possuem dois grupos carboxila. 4. Qual(is) a(s) função(ões) dos aminoácidos? Os aminoácidos são monômeros de peptídios e de proteínas; têm a capacidade de formar tampões; são neurotransmissores, como a glicina, a glutamina e a taurina; são precursores biossintéticos, como a histidina, que forma a histamina, o triptofano, que forma a serotonina, a tirosina, que forma a epinefrina e a glicina e a arginina que formam a creatina, a qual origina a fosfocreatina. Além disso, participam do metabolismo, como é o caso da metionina, que atua como lipotrópico (reduz os depósitos de gordura no fígado) e são biologicamente ativos, como o glutamato de sódio, que realça o sabor dos alimentos. 5. Dentre os 20 aminoácidos proteicos, um não é considerado aminoácido. Explique o porquê e identifique. Explique: o que são aminoácidos derivados? A prolina é considerada um iminoácido devido à sua estrutura de imina e não de amina, uma vez que sua cadeia lateral é ligada tanto ao nitrogênio, quanto aos átomos de carbono. Os aminoácidos derivados são aqueles que provêm de resíduos modificados de aminoácidos que já foram incorporados a um polipeptídio. Pode-se citar, por exemplo, a 4-hidroxiprolina, derivada da prolina, e a 5-hidroxilisina, derivada da lisina. Outros aminoácidos derivados, por sua vez, são originados a partir de uma adaptação incomum do código genético, como é o caso da selenocisteína, que contém selênio em vez do enxofre da cisteína. 6. Dentre os 20 aminoácidos codificados pelo Código Genético, 09 não podem ser sintetizados pelo nosso organismo. Quais são, como são denominados, explique por que não podem ser sintetizados e como podemos obtê-los para suprir as nossas necessidades? Os aminoácidos que não podem ser sintetizados pelo nosso organismo são os essenciais: histidina, arginina, leucina, lisina, isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina e valina. Eles não podem ser sintetizados pelo nosso organismo, porque alguns aminoácidos só podem ser formados com radicais externos ao nosso corpo e, por isso, não são levados pelo RNAt. Podem ser obtidos por meio da alimentação, seja de origem animal, como carnes magras, ovos, leite e seus derivados, seja de origem vegetal, como o grão-de-bico, a soja, alguns feijões, trigo-sarraceno, quinoa, amaranto, sementes de cânhamo, pistache, lentilha e arroz integral. 7. Os aminoácidos em solução aquosa podem sofrer ionização. Explique o fenômeno e represente o processo utilizando um aminoácido. Qual a importância deste fato para os seres vivos? A ionização é o processo de aquisição de cargas pelo aminoácido, por meio do ganho ou da perda de um próton. Em meio alcalino, o grupo carboxil do aminoácido libera um H+, ficando com carga negativa e, em meio ácido, o grupo amino do aminoácido capta um próton e fica com carga positiva. O exemplo abaixo é o da glicina: Dependendo de sua natureza química, o grupo R de um aminoácido também pode se ionizar. A ionização é relevante, porque aminoácidos diferentes possuem valores de pKa distintos para os grupos ionizáveis, o que é explorado por algumas enzimas para realizar mecanismos de reações adaptados, bem como pH de tamponamento diferentes, tornando cada um dos aminoácidos específicos para atuar nos tampões das regiões do corpo. Por exemplo, como a região de tamponamento da glicina está no pH 9,60, ela não é adequada para o sangue, onde o pH é em torno de 7,4. 8. O que se entende por pK e ponto isoelétrico de um aminoácido? Utilizando a representação acima, calcular o ponto isoelétrico do aminoácido. Qual a carga elétrica de um aminoácido acima e abaixo do seu pI? O pK é a constante de equilíbrio para a ionização. Assim, mede a capacidade dos grupos ionizáveis de um aminoácido (carboxílico, amino e, dependendo do aminoácido, o radical R) perderem ou captarem um próton em determinado meio com algum pH. Um baixo pK indica alto valor de Ka e, portanto, alta capacidade de ionização. O ponto isoelétrico é aquele pH em que a carga líquida do aminoácido é zero, pois a soma das cargas na molécula é nula, gerando um composto eletricamente neutro (zuitteríon ou anfotélio). Os aminoácidos que não sofrem ionização na cadeia lateral, como a glicina, apresentam dois valores de pK principais: o de captação de próton pelo grupo amino e o de formação de carga negativa pela perda de próton do grupo carboxílico. Assim, o ponto isoelétrico é simplesmente a média aritmética dos respectivos valores de pK: 2,34 e 9,60, resultando em um pI igual a 5,97. Dessa forma, a glicina tem uma carga líquida negativa em qualquer pH acima do seu pI e, nos valores de pH abaixo do pI, sua carga final é positiva. 9. O que são peptídios? Cite algumas funções destes compostos. Os peptídios são polímeros lineares (não ramificados) de aminoácidos formados a partir de ligações peptídicas, originando uma molécula proteica com uma estrutura tridimensional única. Podem ser formados dipeptídios, tripeptídios e assim por diante, até chegar a oligopeptídio e, posteriormente, a polipeptídio, cuja massa molecular é abaixo de 5.000. Algumas funções desses compostos são descritas a seguir: analgésicos (encefalina), formação dos tecidos esqueléticos (anserina e carnosina), constituição de vitaminas do complexo B (ácido fólico), agentes antitumorais (bleomicina), antibióticos (penicilina e gramicidina), entre outros. 10. O que é uma ligação peptídica? Escreva a reação de formação da ligação peptídica. A ligação peptídica é aquela responsável pela formação de peptídios e de proteínas. Consiste no encadeamento de aminoácidos a partir da ligação do grupo α amino de um aminoácido ao α carboxílico de outro, com a eliminação de uma molécula de água (desidratação), ocorrendouma reação de condensação. Geralmente, é uma ligação trans, além de ser rígida e planar, o que impede a movimentação livre das subestruturas. 11. O que é uma proteína? Quais suas funções, fontes e propriedades físico- químicas? Uma proteína é um polímero de aminoácidos que possui massa molecular maior que 5.000. Suas funções principais são: transporte (hemoglobina, albumina, lipoproteínas), estrutural (queratina, colágeno, elastina), coagulação sanguínea, contrátil (actina e miosina), regulação hormonal (insulina), catalítica (enzimas), defesa (fibrina, imunoglobulinas, anticorpos), armazenamento (albumina do ovo). As proteínas são encontradas em alimentos de origem animal, como carnes, peixe, leite e derivados e ovos e nos de origem vegetal, como milho, lentilha, soja, ervilha e feijão. Sobre as propriedades, são compostos de alto peso molecular, não apresentam odor nem sabor, têm caráter anfótero (devido à quantidade de cargas dos aminoácidos em sua cadeia), possuem excelente ação tamponante e, em soluções, os grupos de cargas opostas das proteínas interagem entre si, formando ligações eletrovalentes tanto no interior da molécula, como entre moléculas adjacentes. Esse fenômeno não é tão intenso quando o solvente é a água devido a sua alta constante dielétrica, o que auxilia a aumentar a solubilidade dos compostos proteicos. Já no ponto isoelétrico, a solubilidade das proteínas diminui. A adição de pequenas quantidades de sais, por exemplo NaCl, aumenta a solubilidade, fazendo com que proteínas insolúveis em água se solubilizem, o que é oposto ao que é observado com a adição de grandes quantidades de sais, pois as interações entre a proteína e a molécula de água diminuem e ocorre precipitação. Ademais, sobre as propriedades químicas, os grupos amínicos livres das proteínas reagem com ninidrinas, formaldeído e ácido nitroso, assim como os aminoácidos livres. Quando em solução, as proteínas podem se combinar com íons positivos e negativos, formando precipitados, sendo essa reação empregada na obtenção de proteínas de uma solução. Os próprios grupos dos aminoácidos constituintes da cadeia proteica também interagem entre si, uma vez que, no enovelamento, proteínas contendo radicais sulfídricos ou dissulfídicos, como a cistina e a cisteína, formam ligações dissulfídicas em meio aquoso. 12. O que se entende por estrutura primária de uma proteína? Qual o tipo de ligação que estabiliza esta estrutura? A estrutura primária é composta pela cadeia linear de aminoácidos unidos por ligações peptídicas iônicas. É a única que pode ser determinada a partir de reações químicas, pois as interações de van der Waals e as ligações de hidrogênio são desconsideradas. Nessas cadeias, o aminoácido correspondente ao terminal nitrogenado, ou seja, o aminoácido contendo o grupo amínico ou imínico livre, é denominado N-aminoácido, e o aminoácido correspondente ao terminal com o grupo carboxila livre é denominado C-aminoácido. É essa estrutura que determina o mecanismo de ação da proteína a nível molecular e varia em número, em natureza e em ordem sequencial. 13. Descrever a estrutura secundária de uma proteína e a interação responsável pela sua estabilização. Quais os tipos de estrutura secundária encontramos em nossas proteínas? A estrutura secundária é a conformação tridimensional de uma proteína a partir de ligações iônicas, de pontes de hidrogênio ou de ligações dissulfeto. Os tipos de estrutura secundária são α hélice, folha β pregueada, curvatura β e estruturas supersecundárias. a) α hélice: estrutura comum nas proteínas; tem formato helicoidal, pois as ligações de hidrogênio são estabelecidas em espiral, abarcando todos os aminoácidos da sequência, enquanto as cadeias laterais são projetadas para o lado de fora. A parte hidrofílica fica no exterior, oposta à hidrofóbica. A queratina é um exemplo de proteína que possui tal conformação em grande parte de sua estrutura. b) Folha β pregueada: as duas ou mais cadeias peptídicas ficam quase totalmente estendidas e ocorre ligação de hidrogênio entre elas. Essas cadeias podem estar em diferentes orientações, sejam paralelas ou antiparalelas. Assim, ligações de hidrogênio intercadeias se estabelecem e a estrutura fica mais coesa. O enovelamento pode ocorrer com o auxílio das proteínas de enovelamento (chaperonas/chaperoninas) ou de choque térmico. No caso das proteínas globulares, a folha pregueada geralmente fica no centro em seu interior. c) Curvatura β: muitas vezes, são formadas por conexões sucessivas de folhas β antiparalelas. Estabilizadas por ligações de hidrogênio e por ligações iônicas, elas revertem a direção de uma cadeia polipeptídica, formando uma estrutura compacta e globular. 14. O que se entende por estrutura supersecundária? O que são motivos? As proteínas globulares têm estrutura supersecundária ou motivos, pois são formadas pela repetição de estruturas α e β em sequência e alternadamente. Ocorre também agrupamento das estruturas adjacentes pelas cadeias laterais, por isso essa conformação é caracterizada como intermediária entre a estrutura secundária e a terciária. 15. Descrever a estrutura terciária de uma proteína e as ligações responsáveis pela sua estabilização. O que são Domínios de uma proteína? A estrutura terciária é densa, compacta e é resultante do enovelamento e da interação intercadeias peptídicas, de forma que a conformação final seja a mais estável energeticamente e que a configuração atenda às condições do meio, como é o caso de proteínas com superfícies hidrofílicas em meios aquosos e hidrofóbicas em meios apolares. Isso pode ocorrer naturalmente e concomitantemente à síntese proteica ou com o auxílio das proteínas de enovelamento. Podem ser citadas as interações da estrutura terciária: a) Pontes dissulfeto: são formadas a partir da ligação covalente de grupos - SH de cisteína para produzir um resíduo de cistina. Os dobramentos das cadeias peptídicas aproximam os grupos e são responsáveis pela formação dessas ligações, as quais são extremamente importantes para a estabilização da proteína final. Essa interação está presente nas imunoglobulinas, por exemplo. b) Ligações hidrofóbicas ou de van der Waals: em meios aquosos, por exemplo, as cadeias laterais hidrofóbicas dos aminoácidos permanecem no interior da proteína e estabelecem interações entre si. c) Pontes de hidrogênio: essas interações de ligações covalentes são essencialmente fracas, porém tornam-se fortes na proteína coesa final. Ocorrem entre hidrogênio e um átomo rico em elétrons, como o nitrogênio e o oxigênio. Em proteínas localizadas em meio aquoso, essas interações são importantes para garantir a solubilidade da proteína, uma vez que ocorre com grupos polares da superfície. d) Interações iônicas: ocorrem entre grupos carregados negativamente na cadeia lateral de certos aminoácidos, como a carboxila do aspartato e do glutamato, e os carregados positivamente, como o grupo amino da lisina. Os domínios são unidades funcionais na estrutura terciária das proteínas. Seu centro é formado por combinações de motivos, sendo cada um estruturalmente independente na cadeia proteica, como se fosse uma proteína globular separada. Eles podem realizar tarefas químicas ou físicas, como a ligação a um substrato ou a união a alguma outra molécula que modelará sua função. 16. Descrever a estrutura quaternária de uma proteína e as ligações responsáveis pela sua estabilização. A estrutura quaternária é formada por subunidades peptídicas em conjunto, as quais receberão denominações de acordo com a quantidade associada, como as monoméricas, as diméricas, as triméricas e as multiméricas, como a hemoglobina. Suas interações podem ser por pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas ou iônicas, não ocorrendo pontes dissulfeto. 17. Para que uma substânciapossa exercer sua função, é necessário que ela seja solúvel no meio. Quais fatores interferem na solubilidade das proteínas? A solubilidade das proteínas depende dos aminoácidos constituintes da cadeia proteica, bem como dos grupos adicionados a ela (carboidratos, lipídios, por exemplo) e do meio onde ela está inserida, incluindo fatores como temperatura, pH e a força iônica, embora grande parte das proteínas seja solúvel em água sob temperatura ambiente. O pH influencia os aminoácidos, pois, quando atingem o ponto isoelétrico, chegam a uma carga líquida nula (zuitteríon), o que minimiza a solubilidade da proteína final devido à diminuição do caráter polar. De qualquer forma, as proteínas têm grande capacidade de se combinarem com a água, já que praticamente todas as reações ocorrem em meio aquoso e a própria ligação peptídica libera uma molécula de água. 18. O que se entende por desnaturação proteica? Cite alguns agentes desnaturantes e dê exemplo de desnaturação, explicando por que esse fenômeno pode ser prejudicial para o nosso organismo. A desnaturação proteica é o desmonte das estruturas secundária e terciária das proteínas sem ocorrer quebra das ligações peptídicas e, portanto, mantendo a estrutura primária. Esse fenômeno ocorre na presença de alguns agentes, como calor, solventes orgânicos, agitação mecânica, ácidos ou bases fortes, detergentes e íons ou metais pesados, como chumbo e mercúrio. Caso o elemento causador da desnaturação seja removido, a conformação da proteína pode ou não retornar à normalidade, dependendo se a desnaturação for reversível ou irreversível. Frequentemente, as proteínas desnaturadas perdem sua função e tornam-se insolúveis em água, como é o caso da albumina, proteína da clara do ovo, que coagula ao ser aquecida, caracterizando um processo irreversível. A desnaturação também pode ocorrer com as proteínas do corpo humano ao serem submetidas a um dos agentes descritos, como a altas temperaturas em uma febre, por exemplo. Assim, esses compostos perdem sua atividade metabólica e prejudicam o funcionamento do organismo. 19. Como podemos classificar as proteínas? Dê exemplos de cada uma das classes. As proteínas podem ser classificadas de acordo com a sua composição: proteínas simples (quando hidrolisadas, liberam apenas aminoácidos, como a albumina) e conjugadas (quando hidrolisadas, liberam um grupo prostético juntamente com os aminoácidos, como o HDL e o LDL, que são lipoproteínas); de acordo com o número de cadeias polipeptídicas: monoméricas (uma única cadeia), como a mioglobina, oligoméricas (múltiplas subunidades), como a hemoglobina; de acordo com a forma das proteínas: globulares (função catalítica, de transporte e de regulação, forma esférica), como a mioglobina, e fibrosas (insolúveis em água e em solventes orgânicos, forma alongada, retilínea e paralela), como o colágeno e a queratina; de acordo com a solubilidade: solúveis em água e em soluções salinas (albuminas, como a soroalbumina), insolúveis em água e solúveis em soluções salinas, ácidas ou básicas diluídas ou coaguláveis pelo calor (globulinas, como a amandina), protaminas (proteínas compactas que protegem o material genético dos espermatozoides), histonas (compõem o nucleossomo e regulam os genes), escleroproteínas (insolúveis em água e em soluções salinas, estão presentes nas unhas, por exemplo), glutelinas (solúveis em soluções ácidas ou alcalinas diluídas), prolaminas (solúveis em soluções alcoólicas a 70-80%). 20. Quais as proteínas fibrosas encontradas no nosso organismo? Quais suas características estruturais e funções? O que diferencia a tubulina das proteínas fibrosas? As principais proteínas fibrosas do organismo são o colágeno, a elastina, a queratina, a fibrina e a miosina. Elas são formadas a partir de uma sequência de aminoácidos e de uma estrutura secundária regular, originando uma forma cilíndrica longa e pouco solúvel em água. Apresentam principalmente função estrutural, promovendo a elasticidade dos tecidos, a resistência e a organização da forma de diferentes estruturas. São encontradas na pele, na esclera dos olhos, no tecido conjuntivo, entre outros. A tubulina é diferente, pois suas múltiplas subunidades globulares estão dispostas de forma helicoidal, originando um formato cilíndrico um pouco retorcido. 21. Qual a importância do colágeno? Qual sua composição? Existem vários tipos de colágeno, o que permite a essa proteína ter funções diferentes, como compor a matriz celular do tecido conjuntivo, dando rigidez a ela, conferir resistência à tração no tecido conjuntivo propriamente dito denso modelado presente nos tendões, uma vez que a própria disposição das fibras paralelas auxilia nessa tarefa. Pode-se citar também o colágeno em rede, essencial para reter os íons Ca2+ nos ossos e para resistir à tração mecânica. O colágeno é constituído por 3 cadeias proteicas enroladas e unidas entre si por estrutura secundária de α hélice, estabilizadas por pontes de hidrogênio. Cada uma dessas fitas contém glicina, prolina, hidroxiprolina e hidroxilisina, além de que, a cada três posições, há o aminoácido glicina. A hidroxiprolina é importante para maximizar as ligações de hidrogênio. 22. Qual a relação do colágeno com a vitamina C? O que ocorre no nosso organismo na deficiência de colágeno? A vitamina C ou ácido ascórbico é necessária na biossíntese do colágeno, uma vez que é ela que participa da reação de hidroxilação da prolina e da lisina, funcionando como agente redutor no processo. Assim, sem esse composto, as enzimas lisil-hidroxilase e prolil-hidroxilase não atuam na reação e as fibras de colágeno não estabelecem ligações cruzadas, o que diminui a resistência do colágeno final. Como consequência, os tecidos não apresentam a rigidez necessária e os capilares sanguíneos, por exemplo, não suportam a estrutura e se rompem, gerando extravasamento do seu conteúdo para os tecidos. Visivelmente, formam-se hematomas na pele em consequência desse processo. 23. Quais as funções da elastina e queratina nos seres humanos? A elastina é importante para promover a elasticidade dos tecidos, assemelhando-se à borracha, uma vez que pode sofrer distensão e voltar a sua forma original, obviamente com limites. Está presente nos alvéolos pulmonares, nas paredes dos grandes vasos e nos ligamentos elásticos. A queratina apresenta fibras resistentes e tem função de impermeabilização e proteção do organismo em relação ao meio externo. Está presente nas unhas, nos cabelos, na pele etc. 24. Descreva a ação das seguintes proteínas globulares: anticorpos, neuroglobina, hemoglobina e mioglobina no organismo humano. A hemoglobina e a mioglobina apresentam o grupo heme como prostético, o qual é importante, nessas heme proteínas, para ligar de forma reversível o oxigênio, a fim de transportá-lo no sangue. A mioglobina, presente no coração e no músculo esquelético, funciona tanto como um reservatório de oxigênio quanto como um carreador de oxigênio, que aumenta a velocidade de transporte desse gás dentro da célula muscular. Os aminoácidos que estabelecem interações hidrofóbicas ficam no interior, ao contrário dos que estabelecem interações hidrofílicas, o que contribui para a formação de pontes de hidrogênio com a água no meio externo. Já a hemoglobina é encontrada exclusivamente nos eritrócitos e transposta gás oxigênio dos capilares até os tecidos, sendo sua organização mais complexa que a da mioglobina devido à presença de quatro grupos heme em sua estrutura tetramérica. Além disso, ela pode transportar CO2 e prótons dos tecidos aos pulmões. A neuroglobina, assim como a mioglobina e a hemoglobina, é uma heme proteína responsável pelo suprimento de oxigênio dos neurônios, dos olhos e de alguns órgãos do sistema endócrino. Sob condições adversas, como em uma situação de AVC,é ela que provê a sobrevivência do sistema nervoso. Os anticorpos são proteínas responsáveis pela defesa do organismo contra antígenos (micro-organismos e substâncias estranhas), por meio da ligação a esses elementos e a posterior destruição ou interrupção de sua atividade. Essa interação é específica para cada antígeno e, no processo, ocorre a formação de células de memória para aquele elemento estranho. 25. Descreva o efeito Bohr e a ação do 2,3-DPG/BPG no transporte do oxigênio pela hemoglobina. O efeito Bohr descreve a relação entre os valores de pH e o nível de adesão do grupo heme da hemoglobina ao oxigênio. Assim, esse efeito é responsável por regular o transporte desse gás no organismo, uma vez que organiza a ligação e a liberação da molécula nos pulmões e nos tecidos. Quando o pH diminui ou a pressão parcial do CO2 aumenta, a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio é reduzida, liberando o O2 e oxigenando as células. A redução do pH ocorre devido à conversão do CO2 em ácido carbônico pela anidrase carbônica, sendo que, posteriormente, esse ácido sofre ionização natural, elevando as concentrações de H+ no meio. Por isso, há diminuição da adesão da hemoglobina à molécula de oxigênio e este é liberado. Já nos pulmões, a situação contrária ocorre, porque, devido à expiração, não há altas concentrações de CO2 no órgão e, consequentemente, o pH é maior (embora a diferença não seja muita, ocorre alteração no processo). Assim, a hemoglobina tende a aumentar a afinidade pelo O2, associando-se ao oxigênio nos pulmões. O efeito Bohr também influencia na organização da hemoglobina em suas formas desoxi e oxi, uma vez que a diminuição do pH resulta na protonação de grupos ionizáveis da cadeia proteica, tornando-os capazes de fazer ligações iônicas e de transportarem o H+ na forma de desoxiemoglobina. O contrário acontece em meios com altos valores de pH, onde a forma de oxiemoglobina é mais estável para transportar as moléculas de oxigênio. O 2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BPG) é um importante regulador da ligação do oxigênio à hemoglobina. Ele é responsável por diminuir a afinidade da hemoglobina com o oxigênio, já que se liga à desoxiemoglobina e, na formação da oxiemoglobina, é expelido. Dessa forma, quando ele é removido da heme proteína, a afinidade dela com as moléculas de O2 aumenta. Por isso, em disfunções relacionadas à dificuldade de oxigenação, como a anemia crônica e a hipóxia, o organismo concentra altas concentrações de 2,3-BPG nos eritrócitos como resposta, já que, ao diminuir a afinidade da hemoglobina com o oxigênio, facilita a liberação da molécula para os tecidos.