Bioquímica (resumo)

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Bioquímica
Introdução à bioquímica
 “A Bioquímica é a parte da Biologia responsável pelo estudo das estruturas, da organização e das transformações moleculares que ocorrem na célula.” 
Processos bioquímicos dos seres vivos
 Podemos dizer de uma forma geral que os organismos vivos realizam quatro processos bioquímicos considerados básicos que permitem que sobrevivam:
Síntese de biomoléculas – como lipídios, proteínas, carboidratos e ácidos nucleicos.
Produção de energia – os organismos adquirem energia através dos processos de metabolismo, dos quais se destacam aqueles que produzem energia (autótrofos) e aqueles que retiram energia do seu meio (heterótrofos). 
Transporte de substâncias por meio das membranas;
E, por fim, a eliminação de metabólitos de excreção e substâncias tóxicas.
Composição química dos seres vivos
 “A matéria que constituí os seres vivos é chamada matéria viva. Os elementos químicos que se encontram na matéria viva são denominados bioelementos, e as moléculas que formam a matéria viva recebem o nome de biomoléculas”.
Os bioelementos
 Nos seres vivos há cerca de vinte elementos químicos entre os mais de cem que hoje conhecemos. Os mais abundantes são: oxigênio (O), hidrogênio (H), carbono (C), nitrogênio (N), cálcio (Ca), fósforo (P), enxofre (S), magnésio (Mg), cloro (Cl), potássio (K) e sódio (Na), sendo os quatro primeiros majoritários na matéria viva. A vida está baseada no átomo de carbono. O carbono tem a propriedade de poder se combinar de maneira muito estável com outros átomos para formar uma grande variedade de moléculas, alguma delas bastante complexa (como as proteínas).
As biomoléculas
 As biomoléculas podem ser inorgânicas ou orgânicas. A água e os sais minerais são biomoléculas inorgânicas. As biomoléculas orgânicas são os glicídios (açúcares), os lipídios (gorduras), as proteínas e os ácidos nucleicos (DNA e RNA).
 As biomoléculas inorgânicas são comuns a toda a matéria, tanto viva como inerte, ao passo que as orgânicas são mais abundantes na matéria viva. Nas biomoléculas orgânicas, é muito frequente a polimerização, isto é, o fato de determinadas moléculas se unirem entre si, formando uma macromolécula. As unidades são chamados monômeros e a molécula resultante, polímero. As macromoléculas biológicas são realmente grandes se comparadas às moléculas inorgânicas.
Biomoléculas Inorgânicas
ÁGUA: Sem água, não há vida. Em média, ela constitui 70% da massa corpórea dos seres vivos, ainda que alguns tenham mais (96% nas medusas) e outros tenham menos (20% nas sementes). A água é utilizada como meio para as reações químicas (nela estão dissolvidas muitas substâncias), transporta substâncias, dá forma às células, amortece articulações e regula a temperatura do corpo. 
SAIS MINERAIS: Formam as partes duras dos seres vivos: as conchas dos moluscos (carbonato de cálcio) e os esqueletos dos vertebrados (fosfato de cálcio). Outros intervêm em reações químicas, mantêm a salinidade do organismo (cloreto de sódio e potássio), interferem na transmissão do impulso nervoso ou formam parte de moléculas importantes, como a hemoglobina do sangue. 
Biomoléculas Orgânicas
Carboidratos: São biomoléculas compostas de carbono, hidrogênio e oxigênio, com função energética, como “combustível” para os seres vivos, e estruturais, formando partes dos seres vivos. Os mais conhecidos são a glicose (açúcar do mel) e a sacarose (açúcar da cana), que são energéticos; o amido, que serve como reserva de energia nas plantas; e a celulose, que forma as paredes das células vegetais. 
LIPÍDIOS: São formados por carbono, hidrogênio, oxigênio e outros elementos, como o fósforo. Sua função é energética e estrutural. São muito diversificados e desempenham várias funções no organismo. As gorduras servem como reserva de energia. Os fosfolipídios e o colesterol formam partes das membranas celulares. Algumas vitaminas, como A e D, são lipídios. 
PROTEÍNAS: Formadas por carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e outros elementos, são polímeros de biomoléculas menores, os aminoácidos. Suas funções são muito variadas: o colágeno da pele tem função estrutural, a hemoglobina do sangue transporta oxigênio, os anticorpos intervêm na defesa contra infecções e as enzimas regulam as reações químicas nas células. 
ÁCIDOS NUCLEICOS: Formados por carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e fósforo, são biomoléculas constituídas por longas cadeias de moléculas menores, chamadas nucleotídeos. Há dois tipos de ácidos nucleicos: o ácido desoxirribonucleico (DNA) e o ácido ribonucleico (RNA). O DNA contém a informação genética que tem codificada vária das características de um ser vivo.
Funções orgânicas
  Funções orgânicas são grupos de compostos orgânicos que têm comportamento químico similar, devido ao grupo funcional característico. Os compostos orgânicos se diferenciam dos inorgânicos por apresentarem átomos de carbono distribuído em cadeias e ou átomos de carbono ligados diretamente a hidrogênio.
As principais funções orgânicas são: 
Álcoois: são compostos que apresentam o grupo hidroxila (OH) em sua estrutura. Podem possuir insaturações, cadeias cíclicas e ramificações. São solúveis em água e até onze carbonos são líquidos.
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Aldeídos: são compostos que apresentam o grupamento carbonila (C=O) na extremidade da cadeia.
Cetonas: são compostos que apresentam o grupamento carbonila (C=O) no meio da cadeia. São formadas pela oxidação de álcoois secundários, onde um átomo de hidrogênio (ligado ao oxigênio) é retirado e o átomo de oxigênio passa a fazer uma ligação dupla com o carbono da cadeia.
Ácidos Carboxílicos: são compostos que possuem o grupamento carboxila (carbonila + hidroxila) na extremidade da cadeia. Em geral são mais fracos que os ácidos inorgânicos e dão origem aos ácidos graxos e lipídeos.
Aminas: são bases orgânicas, obtidas a partir da substituição de um ou mais hidrogênios da amônia (NH3) por radicais orgânicos. Os aminoácidos são compostos que possuem o grupamento amina e ácido carboxílico na mesma molécula.
Éteres: são compostos que possuem um átomo de oxigênio ligado a dois átomos de carbono. Podem ser formados pela desidratação intermolecular de álcoois.
Ligações e interações químicas nos sistemas biológicos
“As ligações químicas correspondem à união dos átomos para a formação das moléculas. Em outras palavras, as ligações químicas acontecem quando os átomos reagem entre si.”
Tipos de Ligações
Ligação Iônica: Também chamada de ligação eletrovalente, esse tipo de ligação é realizada entre íons (cátions e ânions), daí o termo "ligação iônica".
Os Íons são átomos que possuem uma carga elétrica por adição ou perda de um ou mais elétrons, portanto um ânion, de carga elétrica negativa, se une com um cátion de carga positiva formando um composto iônico por meio da interação eletrostática existente entre eles.
Exemplo: Na+​Cl- = NaCl (cloreto de sódio ou sal de cozinha)
Ligação Covalente: Também chamada de ligação molecular, as ligações covalentes são ligações em que ocorre o compartilhamento de elétrons para a formação de moléculas estáveis, segundo a Teoria do Octeto; diferentemente das ligações iônicas em que há perda ou ganho de elétrons. Além disso, os pares eletrônicos é o nome dado aos elétrons cedido por cada um dos núcleos, figurando o compartilhamento dos elétrons das ligações covalentes. 
Ligação de Hidrogênio: ligações de hidrogênio são as mais importantes, depois das ligações do tipo covalentes, existentes nos sistemas biológicos, sendo responsáveis pela manutenção das conformações bioativas de macromoléculas como interações purinas-pirimidinas dos ácidos nucléicos, por exemplo, que podem ser desfeitas facilmente para duplicação da dupla fita e logo em seguida refeitas.
 As ligações de hidrogênio são formadas entre heteroátomos eletronegativos como oxigênio, nitrogênio, enxofre e o átomo de hidrogênio de ligações O-H, N-H e CF2-H.
Tipos de interações
Interações hidrofóbicas: as interações hidrofóbicas são interações fracas,de aproximadamente um kcal.mol-1 e ocorrem em função da interação em cadeias ou subunidades apolares. Estas cadeias ou subunidades hidrofóbicas presentes tanto no receptor como no ligante encontram-se solvatadas por camadas de moléculas de água. A aproximação das superfícies hidrofóbicas promove o colapso da estrutura organizada de água, permitindo assim a interação ligante-receptor através de ganho entrópico associado à desorganização do sistema.
Aminoácidos, peptídeos e proteínas
Aminoácidos
 Aminoácidos são moléculas orgânicas essenciais para que haja a fabricação de cadeias de proteínas num organismo vivo. Em outras palavras, os aminoácidos são pequenas estruturas denominadas monômeros que se unem através de ligações peptídicas para formar estruturas maiores e mais complexas, os polímeros que, por sua vez, formam a estrutura das proteínas.
Funções dos aminoácidos
 Os aminoácidos são utilizados na síntese de proteínas, as quais constituem músculos, tendões, cartilagens, tecido conjuntivo, unhas e cabelos, além de alguns hormônios. Assim, eles ligam-se entre si para formar as proteínas, sendo, portanto a "matéria prima" desses macronutrientes. Além dessas funções, os aminoácidos também têm as seguintes funções:
Percursor de coenzimas: algumas enzimas precisam de aminoácidos para funcionar.
Percursor de vitamina b3: para a vitamina b3 ser sintetizada é necessário aminoácido.
Síntese de nucleotídeos
Percursor de hormônios; tirosina e adrenalina.
Aminoácidos comuns e Aminoácidos incomuns
Aminoácidos comuns: Vinte aminoácidos diferentes são comumente encontrados em proteínas.
	Ácido aspártico (Aspartato)
	Isoleucina
	Ácido glutâmico (Glutamato)
	Leucina
	Alanina
	Lisina
	Arginina
	Metionina
	Asparagina
	Prolina
	Cisteína
	Serina
	Fenilalanina
	Tirosina
	Glicina
	Treonina
	Glutamina
	Triptofano
	Histidina
	Valina
Aminoácidos incomuns: existem muitos outros aminoácidos além dos listados aqui. Eles ocorrem em algumas, mas não em todas, proteínas. Todos são derivados de aminoácidos comuns e são produzidos pela modificação do aminoácido parental depois que a proteína é sintetizada pelo organismo.
 Várias proteínas contêm aminoácidos incomuns formados por modificação de resíduos de aminoácidos existentes na cadeia polipeptídica após a sua síntese. Entre eles está o ácido γ −carboxiglutâmico, um aminoácido ligado ao cálcio e encontrado na protrombina, uma proteína da cascata de coagulação sangüínea. A hidroxiprolina e a hidroxilisina produtos de hidroxilação da prolina e lisina, respectivamente, são importantes componentes estruturais do colágeno. A fosforilação dos aminoácidos contendo grupos hidroxila, tais como a serina, a treonina e a tirosina são empregadas para regular a atividade das proteínas.
Aminoácidos essenciais e aminoácidos não essências
Aminoácidos essenciais - Um aminoácido essencial é aquele que o organismo (considerado normalmente, o humano) não é capaz de sintetizar, mas é requerido para o seu funcionamento. O organismo humano é incapaz de sintetizar cerca de metade dos vinte aminoácidos comuns. Tem então de obtê-los através da dieta, pela ingestão de alimentos ricos em proteínas.
Aminoácidos não essenciais - Um aminoácido não essencial é aquele que o organismo (considerado normalmente, o humano) é capaz de sintetizar de maneira natural.
 Existem aminoácidos que são essenciais apenas em determinadas situações patológicas ou em organismos jovens e em desenvolvimento. A estes se convencionou a designação "condicionalmente essenciais". Estes aminoácidos são normalmente fonte de divisão entre os cientistas, havendo os que consideram estes como essenciais e os que não os consideram essenciais.
	Não essenciais
	Condicionalmente essenciais
	Essenciais
	Alanina
	Arginina
	Histidina
	Asparagina
	Glutamina
	Isoleucina
	Aspartato
	Glicina
	Leucina
	Glutamato
	Prolina
	Lisina
	Serina
	Tirosina
	Metionina
	
	Cisteína
	Fenilalanina
	
	
	Treonina
	
	
	Triptofano
	
	
	Valina
Esterioisômeros e classificação D e L
“A estrutura tridimensional é descrita pela configuração e pela conformação.” 
 As ligações covalentes e os grupos funcionais das biomoléculas são, obviamente, essenciais para o seu funcionamento, como também é o arranjo dos constituintes atômicos das moléculas no espaço tridimensional – isto é, sua estereoquímica. Compostos contendo carbono normalmente existem como esterioisômeros, moléculas com as mesmas ligações químicas e mesma fórmula molecular, mas com diferentes configurações.
 A configuração é conferida pela presença de (1) ligações duplas em torno das quais existe pouca ou nenhuma liberdade de rotação, ou (2) pela presença de centros quirais (carbono quiral), em torno dos quais grupos substituintes são arranjados em uma orientação específica. A característica que permite identificar esterioisômeros é o fato de não poderem ser interconvertidos sem quebrar temporariamente uma ou mais ligações.
Classificação d e l
. Os esterioisômeros podem ser subdivididos em duas categorias gerais: enantiômeros (L) e diasteroisômeros (D). Os enantiômeros são esterioisômeros cujas moléculas são imagens especulares não superponíveis. Os diasteroisômeros são esterioisômeros cujas moléculas não são imagens especulares uma da outra.
Estrutura dos aminoácidos
Todos os 20 aminoácidos existentes são α-aminoácidos, ou seja, o grupo amina e o grupo carboxila estão ligados ao mesmo carbono (carbono alfa). Um aminoácido é definido pelo seu grupo lateral (R).
Assim, todos os aminoácidos têm em comum um grupamento amina (NH2) e um grupamento carboxila ou ácido (COOH) ligados a um mesmo átomo de carbono, que, por sua vez, está ligado a um átomo de hidrogênio e a um radical (R) que varia de um aminoácido para outro.
Classificação através do radical
“Os aminoácidos podem ser classificados pelo grupo R (radical).”
 O tópico pode ser simplificado agrupando-se os aminoácidos em cinco classes principais com base nas propriedades dos seus grupos R (radical), particularmente sua polaridade ou tendência para interagir com a água em Ph biológico (próximo do Ph 7,0). A polaridade dos grupos R varia amplamente, de apolar e hidrofóbico (não hidrossolúvel) ao altamente polar e hidrofílico (hidrossolúvel).
Grupos R apolares, alifáticos: Os grupos R nesta classe de aminoácidos são apolares e hidrofóbicos. As cadeias laterais de Alanina, Valina, Leucina, metionina e Isoleucina tendem a se agrupar no interior de proteínas, estabilizando a estrutura proteica por meio de interações hidrofóbicas. A glicina tem a estrutura mais simples. Embora seja mais facilmente agrupada com os aminoácidos apolares, sua cadeia lateral (radical – R) muito pequena não contribui realmente para interações hidrofóbicas. A prolina tem cadeia lateral cíclica.
Grupos R Aromáticos: Fenilalanina, tirosina e Triptofano, com suas cadeias laterais (Radical – R) aromáticas, são relativamente apolares e hidrofóbicos. Todos podem participar de interações hidrofóbicas.
Grupos R Polares, não carregados: os grupos R (Radical – R) desses aminoácidos são mais solúveis em água, ou mais hidrofílicos do que aqueles dos aminoácidos apolares, porque eles contêm grupos funcionais que formam ligações de hidrogênio com a água. Essa classe de aminoácidos inclui a serina, treonina, Cisteína, asparagina e glutamina.
Grupos R Carregados positivamente (básicos): os grupos R (Radical – R) mais hidrofílicos são aqueles carregados positivamente ou negativamente. Os aminoácidos nos quais os grupos R têm uma carga positiva significativa em Ph 7,0 são a lisina, arginina e a histidina.
Grupos Carregados negativamente (ácidos): os dois aminoácidos que apresentam grupos R com carga negativa final em Ph 7,0 são o aspartato e o glutamato, cada um dos quais tem um segundo grupo carboxila.
Função ácido-base
O comportamento bioquímico de diversos compostos importantes depende de suas propriedades ácido-básicas.Um ácido pode ser definido como uma molécula que age como doador de prótons (íons de hidrogênio). Uma base é semelhantemente definida como um receptor de prótons. A velocidade com que ácidos e bases doam e recebem prótons depende da natureza química dos compostos envolvidos.
Os grupos amino (NH3) e carboxila (COOH) de aminoácidos, em conjunto com os grupos ionizáveis R de alguns aminoácidos, funcionam como ácidos e bases fracas.
A figura demonstra as etapas de ionização em que podem ser encontrados os aminoácidos:
          01. Forma positivamente carregada.
          02. Forma eletricamente neutra. Note que existe uma densidade de carga negativa e uma densidade de carga positiva sobre a molécula, conferindo carga total nula. Essa forma também é denominada isoelétrica ou zwitteriônica.
 03. Forma negativamente carregada.
 Essas formas são encontradas em maior ou menor quantidade dependendo do pH em que a solução do aminoácido se encontra. Isso porque quanto menor o valor de pH, maior a concentração de íons H+ em solução e, consequentemente, maior a prevalência da forma positivamente carregada (1). Em contrapartida, quanto maior o valor de pH, menor a quantidade de íons H+ em solução, havendo prevalência da forma negativamente carregada (3). A forma eletricamente neutra (2) só poderá existir, então, numa condição de pH intermediária à existência predominante da forma positiva e negativa do aminoácido. Esses valores de pH podem ser facilmente determinados experimentalmente e também podem ser estendidos às proteínas, ou seja: as proteínas também apresentam uma distribuição de cargas, que pode ser alterada em função do pH.
O ponto onde a carga líquida total da molécula de aminoácido ou proteína é nula é tão importante, que recebeu uma denominação especial. Assim, o valor de pH onde existe equivalência entre as cargas positivas e negativas da molécula é denominado PONTO ISOELÉTRICO.
Curva de titulação
 É possível realizar uma titulação com uma solução de aminoácidos. Durante esse processo, a solução passará de um estado carregado positivamente, neutro e depois negativamente (ou negativo, neutro e positivo). No meio do processo, ao alcançar o estado neutro, em que o aminoácido está no estado zwitteríon, surge o chamado ponto isoelétrico (PI). O PI corresponde ao PH da solução quando a soma das cargas é nula ou  muito próximo à zero.
 É possível calcular esse pI. Quando o aminoácido é monoamínico e monocarboxílico, o pI é a soma aritmética do ponto em que o aminoácido está totalmente protonado e do ponto em que o aminoácido está totalmente desprotonado. O pK(a) é igual ao Ph.
 
Peptídeos 
 Os peptídeos são compostos formados pela união de um pequeno número de aminoácidos, que podem variar de dois a várias dezenas. Em uma proteína, muitos aminoácidos (normalmente mais de cem) são unidos por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica.
Classificação
“Podemos classificar um peptídeo segundo o número de aminoácidos”
 Os peptídeos podem ser classificados em: Dipeptídeo, com dois resíduos de aminoácidos, tripeptídeo com três resíduos e segue sequencialmente. Uma molécula com pouca quantidade de resíduos de aminoácidos é chamada de oligopeptídeo, com muitos resíduos chamamos de polipeptídeo. Proteínas são chamadas de polipeptídeos por alguns autores, por ser um grande polímero de aminoácidos. Lehninger diferencia polipeptídeos de proteínas pela massa molecular: abaixo de 10.000 chama de polipetídeos e acima disto chama de proteína.
Exemplo de um Oligopeptídeo (Tetrapeptídio)
Ligação peptídica
 Duas moléculas de aminoácidos podem ser ligadas de modo covalente por meio de uma ligação denominada ligação peptídica, a fim de produzir um Dipeptídeo. Tal ligação é formada pela remoção de elementos de água (desidratação) do grupo carboxila (COOH) de um aminoácido e de um grupo amino de outro aminoácido (NH2). Em outras palavras, o grupamento carboxila de um aminoácido vai se ligar a um grupamento amino de outro aminoácido, liberando uma molécula de água durante o processo.
 
Funções além da estrutura de proteínas
 Existem oligopeptídeo e polipeptídeos que apesar de terem pequenos resíduos de aminoácidos, não sendo proteínas, possuem importantes funções biológicas, mesmo em pequenas concentrações. É o caso da gramicidina, antibiótico; da citrulina encontrada na melancia, da ornitina com função no ciclo da ureia; diversos hormônios como a bradicinina e a ocitocina; há também alguns tipos de fungos venenosos que possuem toxinas potencialmente letais como a amanitina.
Proteínas
 As proteínas, que são polímeros longos de aminoácidos, constituem a maior fração (além da água) da célula. Algumas proteínas têm atividade catalítica e funcionam como enzimas: outras servem como elementos estruturais, receptores de sinal ou transportadores que carregam substâncias específicas para dentro ou para fora das células. As proteínas são, talvez, as mais versáteis de todas as biomoléculas; um catálogo de suas mais variadas funções seria bem extenso. O conjunto de todas as proteínas em funcionamento em determinada célula é chamando de proteoma da célula, e proteômica é a caracterização sistemática dessa guarnição total de proteínas observadas em um conjunto específico de condições. 
Características das proteínas
 As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes e importantes nas células e perfazem 50% ou mais de seu peso seco. São encontradas em todas as partes de todas as células, uma vez que são fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e função celulares. Existem muitos tipos diferentes de proteínas, cada uma especializada para uma função biológica diversa. Além disso, a maior parte da informação genética é expressa pelas proteínas.
  As proteínas são os constituintes básicos da vida: tanto que seu nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar". Nos animais, as proteínas correspondem a cerca de 80% do peso dos músculos desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as proteínas estão presentes. 
 A importância das proteínas, entretanto, está relacionada com suas funções no organismo, e não com sua quantidade. Todas as enzimas conhecidas, por exemplo, são proteínas; muitas vezes, as enzimas existem em porções muito pequenas. Mesmo assim, estas substâncias catalisam todas as reações metabólicas e capacitam aos organismos a construção de outras moléculas - proteínas, ácidos nucleicos, carboidratos e lipídios - que são necessárias para a vida. 
 Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm enxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre. Seu peso molecular é extremamente elevado. 
Todas as proteínas, independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, arranjados em várias sequências específicas.
Função das proteínas
“As proteínas desempenham um grande número de funções biológicas nas células”
Enzimas: As enzimas são catalisadores biológicos com alta especificidade. É o grupo mais variado de proteínas. Praticamente todas as reações do organismo são catalisadas por enzimas
Proteínas transportadoras: Podemos encontrar proteínas transportadoras nas membranas plasmáticas e intracelulares de todos os organismos. Elas transportam substâncias como glicose, aminoácidos, etc. através das membranas celulares. Também estão presentes no plasma sanguíneo, transportando íons ou moléculas específicas de um órgão para outro. A hemoglobina presente nos glóbulos vermelhos transporta gás oxigênio para os tecidos.
Proteínas estruturais: As proteínas participam da arquitetura celular, conferindo formas, suporte e resistência, como é o caso da cartilagem e dos tendões, que possuem a proteína colágeno.
Proteínas de defesa: Os anticorpos são proteínas que atuam defendendo o corpo contra os organismos invasores, assim como de ferimentos, produzindoproteínas de coagulação sanguínea como o fibrinogênio e a trombina. Os venenos de cobras, toxinas bactérias e proteínas vegetais tóxicas também atuam na defesa desses organismos.
Proteínas reguladoras: Os hormônios são proteínas que regulam inúmeras atividades metabólicas. Entre eles podemos citar a insulina e o glucagon, que possuem função antagônica no metabolismo da glicose.
Proteínas nutrientes ou de armazenamento: Muitas proteínas são nutrientes na alimentação, como é o caso da albumina do ovo e a caseína do leite. Algumas plantas armazenam proteínas nutrientes em suas sementes para a germinação e crescimento.
Proteínas de motilidade ou contráteis: Algumas proteínas atuam na contração de células e produção de movimento, como é o caso da actina e da miosina, que se contraem produzindo o movimento muscular.
Níveis de estrutura das proteínas
 O arranjo espacial dos átomos em uma proteína ou qualquer parte da proteína é chamado conformação. As conformações possíveis de uma proteína ou qualquer segmento proteico incluem qualquer estado estrutural que ela possa assumir sem a quebra de suas ligações covalentes. Uma mudança conformacional pode ocorrer, por exemplo, pela rotação sobre as ligações simples. 
A conformação de uma proteína é estabilizada por
interações fracas
para todas as proteínas de todos os organismos, as interações fracas são especialmente importantes para o enovelamento das cadeias polipeptídicas em suas estruturas secundárias e terciárias. A associação de múltiplos polipeptídeos para formar estruturas quaternárias também tem como base as interações fracas. 
Estrutura primaria
 A estrutura primaria é a ordem na qual os aminoácidos são ligados de forma covalente. A estrutura primária é a primeira etapa unidimensional da especificação da estrutura tridimensional da proteína.
 
 A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxilterminal". Sua estrutura é somente a sequência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula. Em cada proteína, a estrutura tridimensional é necessária para o seu funcionamento perfeito.
 Uma das demonstrações mais impressionantes da importância da estrutura primária é encontrada na hemoglobina associada à anemia falciforme. Nessa doença genética, as hemácias não conseguem ligar o oxigênio de forma eficiente e também assume um formato de foice, o que dá à moléstia seu nome. As células falciformes tendem a se prender em pequenos vasos sanguíneos, cortando a circulação e, assim, danificando órgãos. Essas consequências derivam da troca de um aminoácido na sequência da estrutura primária.
Estrutura secundária
 É a forma como os aminoácidos se organizam entre si na sequência primária da proteína. Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos alfa dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxila. Tal rotação possibilita a interação de um oxigênio de um grupamento carboxila de um aminoácido com o hidrogênio de um grupamento amino de outro aminoácido, formando as pontes de hidrogênio. O arranjo secundário de uma cadeia polipeptídica pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos alfa e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula. A cadeia polipeptídica pode interagir com ela própria através de duas formas principais: pela formação das alfa-hélices e das folhas-beta. Na estrutura secundária, os radicais não participam da estrutura, ou seja, o que define a estrutura secundária são as pontes de hidrogênio entre os aminoácidos da cadeia peptídica. Toda proteína só é funcional a partir da estrutura xxxxxxxxxxxx
Estrutura do tipo Alfa-Hélice: a α-hélice é estabilizada por pontes de hidrogênio paralelas ao eixo da hélice no interior do esqueleto de uma única cadeia polipeptídica. Contando a partir da extremidade Aminoterminal (N-terminal) do aminoácido colocado a quatro aminoácidos de distância adiante na sequência linear formada por ligações covalentes. A conformação helicoidal permite um arranjo linear dos átomos envolvidos nas pontes de hidrogênio, o que dá elas o máximo de força e, assim, torna a conformação helicoidal bastante estável. Há 3,6 aminoácidos para cada volta da hélice.
Fatores que impedem a formação da estrutura Alfa-Hélice
Muitos fatores podem desestruturara a α-hélice. O aminoácido prolina cria uma curvatura no esqueleto por causa da sua estrutura cíclica (radical cíclico). Ela não pode acomodar-se na α-hélice porque (1) a rotação em torno da ligação entre o nitrogênio e o carbono-α é altamente restrita, e (2) o grupo α-amina da prolina não pode participar de pontes de hidrogênio intracadeia. Outros fatores localizados envolvendo as cadeias laterais incluem a forte repulsão eletroestática causada pela proximidade de diversos grupos carregados com o mesmo sinal. Outra possiblidade é o efeito densidade causado pela proximidade de diversas cadeias laterais (radical) volumosas. 
Estrutura do tipo Folha-Beta: o esqueleto peptídico na folha-β pregueada é quase completamente estendido. As pontes de hidrogênio podem ser formadas entre diversas partes de uma mesma cadeia peptídica dobrada entre si (ligação intracadeia) ou entre diferentes cadeias (ligação intercadeia), ou seja, as ligações são realizadas entre aminoácidos distantes entre si. Se as cadeias peptídicas se estendem em uma mesma direção (isto é, se estão todas alinhadas em termos de suas extremidades N-terminal e C-terminal), temos uma estrutura folha-β pregueada paralela formada. Quando cadeias alternadas se estendem em direções opostas, uma folha-β pregueada antiparalela é formada. A ponte de hidrogênio entre as cadeias peptídicas na folha-β pregueada origina uma estrutura repetida em ziguezague.
Estrutura supersecundária
 A α-hélice e a folha-β são combinadas de diversas formas à medida que a cadeia polipeptídica de uma proteína dobra sobre si mesma. A combinação das fitas alfa e beta produzem diversos tipos de estruturas supersecundárias na proteína. A característica mais comum desse tipo é a unidade βαβ, na qual duas fitas paralelas de folha beta estão conectadas por um segmento de alfa-hélice antiparalela, isto é, são proteínas com padrões de organização estrutural secundário que se repete em proteínas com funções diferentes que podem ser isoladas de organismos diferentes.
Estrutura terciária
 A estrutura terciária é o arranjo tridimensional de todos os átomos na molécula. As conformações das cadeias laterais (radical) e a posição de qualquer grupo prostético fazem parte da estrutura terciária, assim como a disposição de seções helicoidais e da folha beta pregueada umas em relação às outras. Na estrutura terciária, são os radicais que definem a estrutura através de interações fracas (pontes de hidrogênio, interações iônicas e hidrofóbicas) entre si. 
Classificação das proteínas terciárias
As proteínas fibrosas compartilham propriedades
que dão força e/ou flexibilidade às estruturas nas
quais ocorrem. Em cada caso, a unidade estrutural fundamental
é um elemento simples de estrutura secundária que
se repete. Todas as proteínas fibrosas são insolúveis em
água, propriedade conferida pela alta concentração de resíduos
de aminoácidos hidrofóbicos tanto no interior quanto
na superfície da proteína. Essas superfícies hidrofóbicas estão
em grande parte escondidas, visto que muitas cadeias
polipeptídicas similares são reunidas formando um complexo
supramolecular. A simplicidade estrutural das proteínas
fibrosas as torna particularmente interessantes para ilus-
Camada de solvatação
Interações hidrofílicas e hidrofóbicas
 
Estrutura quaternária
Classificação
Estabilização das estruturas