Proteínas: Estrutura, Classificação e Propriedades

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UNIVERSIDADE CATÓLICA DE PELOTAS 
CENTRO DE CIÊNCIAS VIDA E SAÚDE 
CURSO DE FARMÁCIA 
BROMATOLOGIA 
 
 
 
 
PROTEÍNAS 
 
 
 
 
 
 
 
 
KATHERINE HIRDES 
NEBAI SCHMITT 
SABRINA SARTORI 
 
 
Pelotas, 2018 
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Introdução: 
 
As proteínas são moléculas complexas constituídas de alguns dos 21 diferentes 
aminoácidos interligados por ligações peptídicas. Estas são constituídas de carbono, hidrogênio, 
oxigênio, nitrogênio e, às vezes, também possuem outros elementos, como enxofre, ferro, 
cobre, fósforo e zinco. 
As propriedades e a funcionalidade da proteína dependem de sua composição 
aminoácidos e da disposição das ligações que estabilizam sua estrutura. Conforme as funções 
que desempenham, podem ser agrupadas em três grandes categorias: proteínas estruturais, 
proteínas com atividade biológica e proteínas com valor nutritivo, embora cada uma delas 
possam pertencer a vários grupos, visto que existem proteínas estruturais ou biologicamente 
ativas que são nutritivas. 
As proteínas com valor nutritivo podem ser definidas como aquelas que são digeríveis, 
não tóxicas e aproveitáveis pelo organismo, encontrando-se presente em quantidades 
significativas tanto em produtos de origem animal como vegetal. Já as proteínas com atividade 
biológica compreendem as enzimas. 
Os resíduos de aminoácidos localizados na superfície das proteínas são os responsáveis 
pelo comportamento ácido básico e pela solubilidade, variando o pH e a temperatura, força 
iônica e constante dielétrica. Portanto, cada aminoácido possui uma cadeia lateral característica 
(R), que influencia as propriedades físico-químicas e, como resultado, as propriedades da 
proteína a qual pertence. Ou seja, a composição dos aminoácidos na proteína influencia as 
propriedades funcionais do alimento e seu comportamento durante o processamento. 
 
 
 
 
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1.As proteínas 
 
 Uma dieta sem proteínas é problema de saúde na certa. Isso porque a importância 
delas está bem além de formar nossa musculatura ou de fazer alguém ganhar massa muscular. 
 O corpo não tem a capacidade de produzir 20 aminoácidos essenciais 
(subunidades que compõem as proteínas), e, portanto, o único meio de se obtê-las é através de 
alimentação. Elas podem ser obtidas em vegetais e animais. 
 As proteínas animais estão concentradas principalmente nas carnes, sendo que as 
proteínas da carne de frango têm um valor biológico mais alto. Por esse motivo quem quer 
ganhar massa necessariamente incorpora a carne de frango na dieta. Já nos derivados, elas 
podem ser encontradas no leite, em queijos, ovos, etc. A proteína do soro do leite inclusive é 
usada na produção de suplementos como o Whey Protein por terem um valor biológico muito 
alto. Já em vegetais, elas podem ser encontradas principalmente na soja. 
 As funções das proteínas estão bem além de fazer alguém ganhar massa. Dentre as 
várias funções, as mais importantes são: 
• Reconstruir tecidos lesionados; 
• Regenerar a musculatura; 
• Realizar o transporte de substâncias em todo o organismo; 
• Fonte de energia, embora não seja a melhor fonte; 
• Regula muitos hormônios; 
• Compõe o citoesqueleto de várias células; 
• Tem importante papel no sistema imunológico; 
 
 
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 2. Classificação 
a) Quanto as caracteristicas físico-químicas/solubilidade: Globulares: formam 
estruturas com formato esferoide. Nesse grupo, são encontradas importantes proteínas, tais 
como as enzimas e anticorpos. Possuem maior solubilidade em água. 
Whey Protein 
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Fibrosas: proteínas formadas pelo agrupamento linear das proteínas. Possuem baixa 
solubilidade em água. Função estrutural (queratina, colágeno). 
b) Quanto aos produtos de hidrólise: Proteínas simples ou homoproteínas: apresentam 
apenas aminoácidos na sua composição. 
• Albuminas 
• Globulinas 
• Glutelinas 
• Prolaminas 
• Protaminas 
• Escleroproteínas 
 c) Proteínas conjugadas: além de aminoácidos, existe um radical de origem não 
peptídica, que é denominado de grupo prostético componentes que não são aminoácidos, como 
carboidratos, íons, pigmentos, vitaminas etc. 
 • Cromoproteínas 
 • Lipoproteínas 
 • Fosfoproteínas 
 • Glicoproteínas 
• Nucleoproteínas 
 • Metaloproteínas 
Proteínas derivadas: por sua vez, não são encontradas na natureza e são conseguidas 
graças a processos de degradação de proteínas simples ou conjugadas. 
 
 
 
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3. Propriedades Físico- químicas 
Propriedades funcionais das proteínas são as propriedades físico-químicas que afetam 
a sua atuação no alimento durante o preparo, processamento e armazenamento, e colaboram 
para a qualidade e atributos sensoriais dos alimentos. As propriedades funcionais são 
classificadas em: 1. Hidrofílicas - afinidade com a água 2. Interfásicas - capacidade das 
moléculas de proteína se unirem formando uma película entre duas fases imiscíveis 3. 
Intermoleculares - capacidade de formarem ligações entre si ou com outros componentes dos 
alimentos 4. Reológicas - dependem de características físicas e químicas específicas das 
proteínas 5. Organolépicas - manifestam-se através dos órgãos dos sentidos, referindo-se a 
textura, cor, sabor e aroma. Alguns processos para a temperatura, pH, obtenção, isolamento da 
proteína, entre outros, podem afetar as propriedades funcionais. 
Existem sistemas que são constituídos por componentes que interagem entre si. Esses 
sistemas podem ser classificados: Simples - a proteína é avaliada fora do mesmo, em condições 
específicas Natural - a proteína é avaliada como um componente do sistema natural Complexo 
- existe uma combinação de proteínas de um sistema com um alimento resultando em um novo 
produto Modelos - os componentes desses sistemas não imitam os encontrados nos alimentos 
Quando esses sistemas são estudados é necessário uma determinada metodologia. A 
metodologia usada pode ser objetiva (quando é utilizado sensores e instrumentos), subjetiva 
(quando é feita uma análise sensorial) ou semi-objetiva (é utilizado uma metodologia objetiva 
e subjetiva). Quando se quer realizar um estudo de funcionalidade desse sistema é necessário 
uma metodologia que utiliza provas sensoriais. Quando a metodologia não usa essas provas, 
tem maior economia quanto aos custos e tempo de realização do estudo. 
Alguns critérios devem ser considerados quando é feito um desenho de um sistema 
modelo em um estudo de funcionalidade. Tais fatores envolvem o desenvolvimento técnico e 
procedimentos de preparação da amostra. Por exemplo, a subdivisão, aumenta o contato da 
proteína com o sistema em que ela se encontra e com os demais componentes da amostra. Na 
homogeneização, acontece um equilíbrio entre a proteína, o sistema e os demais componentes 
da amostra. A temperatura está entre esses fatores, porque sua variação provoca a desnaturação 
da proteína, sendo assim, deve ser feita uma padronização da mesma. O pH influência na 
funcionalidade das proteínas, porque algumas propriedades dependem do estado de ionização. 
Forças podem ser aplicadas, por isso pode ser feita a padronização na aplicação dos agentes 
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utilizados. A medição das propriedades funcionais pode ser feita com equipamentos 
específicos para isso. 
3.1 Propriedades Hidrofílicas 
As proteínas são julgadas quanto à solubilidade em hidrofílicas, considerando a água 
como seu solvente. As amostras podem ser sólidas, pode ser feito procedimentos para que 
aconteça a separação entre a fração solúvel e insolúvel. Dessa forma, a solubilidade vai ser 
determinada pela quantidade de nitrogênio na fração solúvel e calculando o índice de 
solubilidade no nitrogênio, chamado de ISN. Podem ser determinados outros índices, como o 
índice de solubilidade da proteína (ISP) e índice de dispersibilidade da proteína (IDP). A 
retenção de água é diferente do grau de hidratação. O grau está relacionado com a quantidade 
de águaque a proteína ou alimento protéico acumula, após uma série de procedimentos testes. 
A retenção de água é a medição da água retirada da proteína ou alimento protéico, após 
determinados procedimentos. Podemos encontrar água livre e água ligada em tecidos 
musculares. A retenção de água pode ser afeta por alguns fatores, podendo ser destacado o pH, 
quando se ele mantiver aproximado de 5, diminui o grau dessa retenção, e se for afastado do 
ponto isoelétrico, aumenta essa retenção. 
 A desnaturação pode afetar a retenção de água também, que é quando se tem a quebra 
da estrutura secundária ou terciária da mesma, e o estado de contração das miofibrilas, onde 
ambas diminuem a retenção de água. Em produtos cárneos, a medição de retenção de água 
pode ser feita de algumas maneiras, fazendo uma simples medição do suco ou do fluído por 
ação do calor, utilizando métodos de pressão ou centrifugação. 
3.2 Propriedades Interfásicas 
Emulsão é um sistema heterogêneo que tem um líquido imiscível, totalmente difuso em 
outro na forma de gotículas com diâmetro superior a 0,1 mícron. Emulsões são classificadas 
como: 1. Emulsão do tipo óleo em água - gotículas de óleo estão dispersas na fase aquosa, 
como por exemplo, na maionese, leite, emulsões cárneas e sopas. 2. Emulsão do tipo água em 
óleo - as gotículas de água estão dispersas na fase oleosa, como por exemplo, na manteiga e 
margarina. Para que a emulsão fique estável, é usado um agente emulsificante. Esse agente é 
qualquer substância que ajuda na formação de uma mistura estável de duas substâncias 
anteriormente imiscíveis, por exemplo, óleo e água. As proteínas podem agir como 
emulsificantes irônicos naturais porque são moléculas ampifílicas. As proteínas migram 
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espontaneamente para a interface da emulsão do tipo óleo em água. A caseína do leite é a 
proteína mais utilizada como emulsificante. Podem afetar na formação e estabilidade de uma 
emulsão a viscosidade, tamanho da partícula de gordura, temperatura e pH. 
 A maior capacidade de emuldificação de uma proteína é medida depois do momento 
onde se tem a quebra da emulsão, isso pode ser visível ou ouvido se ocorrer a separação de 
fazes, porque quando isso acontece um som é produzido, ou é possível ser visto em um 
amperímetro. A estabilidade é medida pelo índice de atividade emulsificante, chamado de IAE. 
Pode ocorrer a formação de espuma nas propriedades interfásicas. As espumas alimentícias é 
uma dispersão de glóbulos de gás, geralmente o ar, separados por uma suspensão de proteínas 
que reduz a tensão superficial entre o ar e o líquido, facilitando a deformação do segundo e 
assim se formam filmes estruturais em volta das gotas de ar, prendendo-o e formando bolhas. 
A competência da proteína para formar espuma é segundo a expansão de volume da dispensão 
protéica com a incorporação de ar por causa de batimentos ou agitação. 
3.3 Propriedades Intermoleculares 
As proteínas podem ter diferentes conformações naturais, filamentos ou globular, 
nessas propriedades. 
- Filamentos são insolúveis nos solventes aquosos e tem pesos moleculares muito 
elevados. São compostas por longas moléculas, mais ou menos retilíneas e paralelas ao seu 
eixo. 
 - Globulares tem uma estrutura espacial mais complexa e são mais ou menos esféricas, 
normalmente são solúveis nos solventes aquosos. O processo formação de fibras de uma 
proteína reúne vários processos, como: 
 - Dissociação; 
 - Desnaturação; 
 - Orientação das moléculas; 
- Formação de ligações cruzadas 
- Cristalização. 
Os diferentes formatos que possui são classificados em: 
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Estrutura primária - determina a forma e função da proteína; Estrutura secundária - 
conformação helicoidal da cadeia com a presença da folha alfahélice ou beta-pregueada 
Estrutura terciária - enrolamento da cadeia polipeptídica para formação de estruturas 
complexas; 
Estrutura quaternária - interação de duas ou mais cadeias polipeptídicas, formando 
subunidades. Características funcionais e nutricionais são capazes de serem formadas pelo 
métodos chamado extrusão termoplástica. Esse método é um processo de tratamento térmico, 
onde combina calor, umidade e trabalho mecânico, modificando profundamente as matérias-
primas, dando-lhes novas formas, estruturas e características acima citadas. Esse procedimento 
é realizado pelo extrusor, equipamento que realiza três tarefas de uma só vez, misturar, 
cozinhar e estruturar o alimento. 
A geleificação é uma propriedade funcional importante de alguma proteínas, ela 
envolve a preparação de numerosos alimentos como produtos lácteos, clara de ovo coagulada, 
géis de gelatina, produtos cárneos, géis de proteína de soja, proteínas vegetais texturizadas por 
extrusão e produtos panificados. A geleificação pode ser utilizada para melhorar a absorção da 
água, efeitos espessantes, fixação de partículas e estabilizar emulsões e espumas, além de 
formar géis sólidos viscoelásticos. 
 Na estrutura tridimensional, tem três ligações que podem ser formadas: 
 - Covalentes - dão resistência e estabilidade ao gel 
- Não covalentes - são mais fracas, pode ocorrer a quebra desse gel 
- Atrações não específicas - podem ocorrer tais atrações entre regiões de uma mesma 
macromolécula ou entre moléculas. A preparação da gelatina é transformar o colágeno 
insolúvel em gelatina solúvel. Os procedimentos ácido ou básico rompem as ligações 
intermoleculares da estrutura. A fabricação e a série de etapas depende da matéria-prima e do 
tipo de gelatina a ser fabricada. Na preparação de massa panificáveis, são usadas proteínas, 
amido e alguns tipos de lipídeos. As proteínas que são mais usadas são a gliadina e glutenina, 
específicas do trigo e gluten de trigo, respectivamente. Esse processo é divido em 4 etapas: 
Formulação - ocorre a adição de todos os ingredientes 
Batedura - água se mistura a todos os ingredientes 
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 Fermentação - os açúcares sofrem o processo produzindo CO2 
Cozimento - ocorre a desnaturação das proteínas e reações químicas, por exemplo: reação de 
Maillard, responsável pelo aroma e cor do pão. 
3.4 Propriedades Sensoriais 
Refere-se às propriedades reológicas e estruturais do produto. No estudo de carnes, 
podem ser utilizados instrumentos como Warner-Bratzler Shear Press e LeeKramer Shear 
Press. A avaliação da textura de um alimento sólido é mais complexa, como por exemplo dos 
ensaios de corte, compressão, relaxação, penetração, cisalhamento, dobramento, entre outros. 
Vários termos podem ser usados na descrição de das texturas, existe uma listagem com os 
termos, onde se tem os termos próprios para melhor definição das propriedades de textura. 
Textura: é a impressão que se sente na boca quando se mantida um alimento sólido. Pode ser 
dura, macia, crocante, arenosa ou borrachenta. Fibras, amidos e outros componentes podem 
ajudar na textura em vegetas. A textura é medida por penetrômetros (carnes e vegetais) e libra 
força para corta o músculo. 
 Fatores que influenciam a textura das carnes: 
a) Proporção em proteínas miofibrilares (acitina e miosina) e estromáticas (colágeno e 
elastina). Para a carne ser macia e suculenta deve-se ter mais miofibrilares e menos 
estromáticas. 
b) Estado de contração do músculo (rigor mortis - formação irreversível de actomiosina 
ou contração irreversível das miofibrilas). Músculos que estão em repouso são mais macios 
dos que estão contraídos. Quanto menos o rigor mortis, melhor. Condições físicas, tratamento 
do animal antes do abate e tratamento da carne após abate interfere também. 
 c) Temperatura durante o manejo estocagem. Entre 37 a 38°C o grau de contração é 
muito elevado. Entre 10 a 20°C se tem o mínimo de endurecimento das fibras, sendo a 
temperatura ideal. Próximas de 0°C ocorre um grande endurecimento, a carne fica dura. 
d) Estado de desnaturação nas carnes cozidas e assadas. A maciez em aquecimento 
prolongado (acima de 70°C), solubiliza o colágeno e ocorre o rompimento de microestruturas 
que provocam o endurecimento. 
Cor: Influência decisivamente na aceitação do alimento. 
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- Proteínas simples são incolores - Proteínas conjugadas são coloridas Molécula que 
tem parte protéica e parte não protéica tem coloração característica: 
- Hemeproteínas: confere cor vermelha a carne. 
- Flavoproteínas: confere a cor amarelada. 
A Hemoglobina e Mioglobina, quando oxidadas, conferem a cor vermelha as carnes 
Aroma e sabor: São utilizados de várias maneiras para classificar o sabor em alimentos. Os 
sabores principiais podem ser considerados sob quatro estímulos: salgado, ácido, doce e 
amargo. O aroma e o sabor podem ser influenciados pelos aminoácidos, peptídeos e proteínas. 
Aminoácidos: Divididos em 3 grupos. 
 Grupo 1: sem gosto e aroma 
Grupo 2: gostos complexos e difíceis de avaliar 
 Grupo 3: gostos distintos, ex: amargo ou doce 
Peptídeos: São dependentes dos componentes dos aminoácidos. 
 Proteínas: Não apresentam característica de gosto, influenciam indiretamente. Foram 
extraídas de plantas da Africa Oriental, proteínas doces: Taumatina, Monelina e Miraculina. 
Essas proteínas tem a capacidade de alterar o gosto ácido em doce. 
4.Processos de Determinação Proteica 
O procedimento mais comum para a determinação de proteína é a determinação de um 
elemento ou de um grupo pertencente à proteína. A conversão para conteúdo de proteína é feita 
através de um fator. Os elementos analisados geralmente são carbono ou nitrogênio, e os grupos 
são aminoácidos e ligações peptídicas. 
 
 4.1Análise de carbono 
Digestão mais fácil do que para o nitrogênio; menores erros no resultado por causa da 
maior quantidade em relação ao nitrogênio. Fator de correção mais constante que para o 
nitrogênio. Maior dificuldade em separar os carbonos pertencentes à proteínas dos carbonos de 
outros componentes. 
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4.2 Análise de nitrogênio 
É a determinação mais utilizada; considera que as proteínas têm 16% de nitrogênio em 
média (vai depender do tipo de proteína); fator geral na transformação de nitrogênio para 
proteína é de 6,25. 
 4.3 Método de kjeldahl: determinação através do “N” total 
 O método foi proposto por Kjeldahl na Dinamarca em 1883, quando estudava proteína 
em grãos. O método original sofreu várias modificações, mas contínua sendo ainda o mais 
utilizado na determinação de proteínas. 
Esse método determina N orgânico total, isto é, o N protéico e não-protéico orgânico. 
Porém, na maioria dos alimentos, o N não-proteico representa muito pouco no total. A razão 
entre o nitrogênio medido e a proteína estimada depende do tipo de amostra e de outros fatores. 
 O procedimento do método baseia-se no aquecimento da amostra com ácido sulfúrico 
para digestão até que o carbono e o hidrogênio sejam oxidados. 
 
 4.5 Método de Dumas 
 O método descoberto por Dumas determina N total, após combustão da amostra a 
700°C – 800°C, por medida volumétrica do N gasoso. A medida é difícil e sujeita a erros, 
porque a quantidade de amostra é muito pequena e às vezes não-representativa de todo o 
alimento. Existe um equipamento que completa a análise em 10 minutos e com boa precisão. 
 
4.6 Método por Biureto 
 
O método por Biureto foi proposto por Riegler em 1914, baseado na observação de que 
substâncias que contêm duas ou mais ligações peptídicas formam um complexo de cor roxa 
com sais de cobre em soluções alcalinas. A intensidade da cor formada é proporcional à 
quantidade de proteína, e a medida é feita num colorímetro. 
 
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4.7 Método por fenol (Folin-Ciocalteau-Lowry) 
 
Foi uma das primeiras determinações colorimétricas de proteínas, realizada a partir de 
1912. É um método bastante utilizado e se baseia na interação das proteínas com o reagente 
fenol e cobre em condições alcalinas. A reação colorimétrica envolve uma oxidação, catalisada 
por cobre, de aminoácidos aromáticos por um reagente heteropolifosfato (fosfotúngstico-
fosfomolíbdico), desenvolvendo uma cor azul, que será medida num colorímetro e comparada 
com uma curva padrão. 
 
 
4.8 Método por espectrofotometria ultravioleta 
A maioria das proteínas possui absorção UV em 280nm devido à presença de tirosina, 
triptofano e fenilalanina, que são aminoácidos aromáticos, com anel benzênico e, portanto, 
com duplas ligações conjugadas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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5. Adulterações: 
 
Chester e peru: um dos alimentos mais acometidos nas fraudes. 
Isso porque, depois de abater e limpar os animais, os produtores precisam resfriar as 
carnes rapidamente para impedir a entrada de bactérias. Elas são mergulhadas em água gelada 
para iniciar o resfriamento - saem de uma temperatura de 30º C para praticamente zero, em 
poucos segundos. Parte dessa água é absorvida pelo corpo da ave, aumentando seu peso. 
Os peixes também entram na lista de possíveis fraudes. Uma norma do Ministério da 
Agricultura limita a 12% a aplicação de água sobre a superfície dos pescados. 
Carnes embutidas, como salsichas, também podem ser fraudadas de maneira parecida. 
Por norma, esse tipo de carne pode ter apenas 2% de amido - uma substância usada para dar a 
aparência e "liga" à massa de proteína. Em casos de fraude, o amido é adicionado em maior 
quantidade para substituir a carne. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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6. Referências bibliográficas 
 
ANDRADE, E.C.B. Análise de Alimentos – Uma visão química da nutrição 
1ed. São Paulo: Ed. Varela. 2006. 
ANVISA, Métodos Físico Químicos para Análise de Alimentos; IV Edição; 
Instituto Adolfo Lutz, Brasília; Agência Nacional de Vigilância Sanitária, Ministério 
da Saúde, 2005 
CECCHI, H. M.; Fundamentos teóricos e práticos em análise de alimentos, 2º 
edição, Editora UNICAMP, 2007. 
COULTATE, T. P. Alimentos: a química de seus componentes. 3 ed. Porto 
Alegre: Artmed, 2004. 
FABI, João Paulo; Proteínas nos Alimentos. Edisciplinas.usp 2018. Disponível 
em: 
<https://edisciplinas.usp.br/pluginfile.php/4123824/mod_resource/content/1/Prote%C
3%ADna%20nos%20alimentos.pdf> Acesso em 25/08/18 
 FONTES, Sabrina de Medeiros; Propriedades Funcionais das Proteínas e dos 
alimentos. Ebah.com 2018. Disponível em: 
<http://www.ebah.com.br/content/ABAAABNT0AE/propriedades-funcionais-das-proteinas-
alimentos-proteicos> Acesso em: 09/08/18