2023310_95811_(Semestre 1A) Aula 03 - Enzimas-1

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ENZIMAS
Professora Natalia Bernardes
Enzimas
 Características das Enzimas
Aceleram a velocidade de uma
reação, sem participar dela como
reagente ou produto, com alta
eficiência
São sintetizadas por células vivas
e atuam em quase todas as reações
químicas do metabolismo dos
organismos vivos
Convertem uma substância,
chamada de substrato, em
outra denominada produto
Estão quase sempre dentro da
célula e compartimentalizadas
São extremamente específicas
para a reação que catalisam
Quase todas as enzimas são de
origem proteica, com exceção de
algumas RNA catalíticas riboenzimas
Enzimas
 Função das Enzimas
 Catálise de reações
Enzimas
 Características das Enzimas
Muitas enzimas estão localizadas em organelas
especificas dentro da célula. Essa compartimentalização
serve para isolar o substrato ou o produto da reação de
outras reações competitivas. Isso garante um meio
favorável para a reação e organiza as milhares de enzimas
presentes na célula em vias definidas.
Enzimas
 Especificidade das Enzimas
 Cada enzima é única para uma determinada reação
Ao contrário da maioria dos catalisadores
utilizados na química sintética, as enzimas são
específicas não apenas para o tipo de reação
catalisada, mas também para um único
substrato ou para um pequeno grupo de
substratos intimamente relacionados.
Enzimas
 Estrutura das Enzimas
As moléculas enzimáticas contem uma região
especifica, em forma de fenda ou bolso, chamada
de sitio ativo. Este sítio contém cadeias laterais de
aminoácidos que participam da ligação com o
substrato e da catalise
Enzimas
 Cofatores Enzimáticos
Muitas enzimas contêm pequenas moléculas ou íons metálicos que participam diretamente da ligação
ao substrato ou da catálise. Denominados grupamentos prostéticos, cofatores e coenzimas, eles
aumentam o repertório de capacidades catalíticas.
Muitas coenzimas, cofatores e grupamentos 
prostéticos são derivados das vitaminas B
Os cofatores associam-se de maneira 
reversível a enzimas ou substratos. 
Enzimas
 Cofatores e Coenzimas
Enzimas
 Cofatores e Coenzimas
Maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis, sendo classificado como transportadoras de H e 
transportadoras de grupos químicos
Enzimas
 Classificação das Enzimas
Enzimas
 Classificação das Enzimas
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Enzimas
 Teorias de Especificidade
 Teoria da chave-fechadura (Emil Fischer): onde a chave (o substrato), deve-
se ajustar à fechadura (a enzima), de modo que cada enzima aja sobre um
número muito limitado de compostos.
Enzimas
 Teorias de Especificidade
 Modelo do Ajuste induzido: prevê um sitio de ligação não totalmente pré-
formado, mas sim moldável a molécula do substrato; a enzima se ajustaria a
molécula do substrato na sua presença.
Enzimas
 Fatores que alteram a atividade enzimática
Valores extremos de pH também podem levar a ̀
desnaturação da enzima, pois a estrutura da
molécula proteica cataliticamente ativa depende
do caráter iônico das cadeias laterais dos
aminoácidos.
O pH no qual a atividade máxima da enzima e ́
atingida difere para cada enzima e, geralmente,
reflete a [H+] na qual a enzima funciona no
organismo. Por exemplo, a pepsina, uma enzima
digestiva do estômago, apresenta atividade
máxima em pH 2, enquanto outras enzimas,
destinadas a funcionar em pH neutro, desnaturam
em meio com essa acidez
Enzimas
 Fatores que alteram a atividade enzimática
A velocidade de reação aumenta com a
temperatura, até́ um pico de velocidade ser
atingido. Uma elevação maior da temperatura
resulta em redução na velocidade de reação
como resultado da desnaturação da enzima,
induzida pela temperatura
A temperatura ótima para a maioria das
enzimas humanas está entre 35 e 40 ºC. As
enzimas humanas começam a desnaturar em
temperaturas acima de 40 ºC,
Enzimas
 Fatores que alteram a atividade enzimática
A velocidade de uma reação (v) é o número de
moléculas de substrato convertidas em produto
por unidade de tempo.
A velocidade de uma reação catalisada por enzima
aumenta com a concentração do substrato, até́ uma
velocidade máxima (Vma ́x) ser atingida.
A obtenção de um platô na velocidade de reação em
altas concentrações de substrato reflete a saturação,
pelo substrato, de todos os sítios de ligação disponíveis
nas moléculas enzimáticas presentes.
Enzimas
 Inibição Enzimática Qualquer substância que possa diminuir a
velocidade das reações catalisadas por enzimas
é chamada de inibidor. Em geral, inibidores
irreversíveis ligam-se às enzimas por meio de
ligações covalentes. Inibidores reversíveis
ligam-se às enzimas por meio de ligações não
covalentes
Enzimas
 Inibição Enzimática
Substrato
Inibidor
Inibidor Reversível Competitivo: compete com o
substrato pelo centro ativo da enzima.
Apresentam configuração semelhante ao
substrato e por isso são capazes de se ligarem
ao centro ativo da enzima. Eles produzem um
complexo enzima-inibidor - semelhante ao
complexo enzima-substrato.
Enzimas
 Inibição Enzimática
Substrato
Inibidor
Inibidor Reversível Não Competitivo: Não tem
semelhança estrutural com o substrato de reação
que inibem. A sua inibição se dá pela sua
ligação a radicais que não pertencem ao grupo
ativo. Esta ligação vai alterar a estrutura da
enzima e inviabiliza a sua catálise.
Enzimas
 Inibição Enzimática
Inibição Enzimática Irreversível: se ligam as
enzimas levando a inativação definitiva desta.
Estes inibidores são muito tóxicos para
o organismo já que não são específicos, sendo
capazes de inativar qualquer enzima.
Enzimas
 Regulação da Atividade Enzimática
 Regulação Enzimática Alostérica
As enzimas alostéricas são reguladas por
moléculas chamadas efetores (também
chamadas moduladores), que se ligam de
forma não covalente a outro sítio que não
o sítio ativo.
Efetores negativos Efetores positivos
Um substrato alostérico funciona,
mais frequentemente, como um
efetor positivo.
Enzimas
 Regulação da Atividade Enzimática
 Regulação Enzimática Alostérica
Substrato
Inicial
Enzima 1 Enzima 2 Enzima 3
Enzima 4
Substratos Intermediários
Inibição por Feedback
Produto
Final
Um modelo muito comum de regulação alostérica é a inibição por "FEEDBACK", onde o 
próprio produto da reação atua como modulador da enzima que a catalisa.
Enzimas
 Regulação da Atividade Enzimática
 Regulação por modificação covalente
Ocorre quando há modificação da
molécula da enzima, com conversão entre
formas ativa/inativa.
O processo ocorre principalmente por
adição/remoção de grupamentos fosfato
de resíduos específicos de serina, treonina
ou tirosina
Enzimas
ACON
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