Proteínas e aminoacidos

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RESUMO 
As proteínas, além de constituírem o componente celular 
mais abundante nos seres vivos, são as moléculas mais 
diversidades quanto a forma e a função. 
As funções desempenhadas podem ser estruturais ou 
dinâmicas, são elas: 
• Composição do esqueleto celular e estruturas de 
sustentação 
• Ação enzimática 
• Contração muscular (actina e miosina) 
• Ação humoral 
• Mecanismos de defesa 
• Controle da atividade dos genes 
• Transporte de moléculas 
As proteínas apesar de apresentarem estrutura e funções tão 
diversas, são sintetizas a partir de 20 monômeros diferentes, 
os aminoácidos que são combinados de diversas maneiras e 
sequencias 
Aminoácidos 
São compostos que apresentam na sua molécula um grupo 
amino (-NH2) e um grupo carboxila (-COOH). Os 
aminoácidos tem uma formula básica comum, no qual os 
grupos amino e carboxila alfa ao qual também se liga a um 
átomo de hidrogênio e um grupo variável chamado R 
 
As propriedades das cadeias laterais dos aminoácidos 
(estrutura, tamanho e carga elétrica) influenciam na sua 
solubilidade em água e são importantes para a conformação 
e para função das proteínas 
 
 
 
 
O carbono alfa de todos os aminoácidos com exceção da 
glicina (pois o grupo R é hidrogênio), é assimétrico já que está 
ligado a quatro grupos diferentes – carbono qiral. Em 
decorrência do arranjo tetraédrico dos orbitais de ligação em 
volta do carbono quiral, os quatro grupos diferentes podem 
ocupar dois arranjos espaciais únicos e, portanto, os 
aminoácidos tem dois estereoisomeros possíveis- D e L. 
Uma vez que ela é imagem especulares não sobreponíveis 
uma da outra, as duas formas representam uma classe 
denominada enantiômeros. Todas as moléculas com um 
carbono quiral são opticamente ativas ou sejam giram ao 
plano da luz polarizada. 
Todas as proteínas encontradas nos seres vivos são 
formadas de l-aminoácidos, pois enzimas que sintetizam os 
aminoácidos possuem sítios ativos capazes de sintetizar 
apenas as formas L dos aminoácidos. 
Os d-aminoácidos aparecem apenas em certos antibióticos e 
em peptídeos componentes da parede de algumas bactérias 
Sítio ativo = Local onde ocorre a reação química catalisada 
pela enzima. 
 
Para todos os compostos quirais, os estereoisômeros com 
configuração relacionada à do L-gliceraldeído são 
designados L, e os estereoisômeros relacionados ao D-
gliceraldeído foram designados D. Os grupos funcionais de L-
alanina são combinados com aqueles de L-gliceraldeído pelo 
alinhamento daqueles que podem ser Inter convertidos por 
reações químicas simples, de etapa única. 
Portanto, o grupo carboxila de L-alanina ocupa a mesma 
posição ao redor do carbono quiral que o grupo aldeído de L-
gliceraldeído, porque um aldeído é prontamente convertido 
em um grupo carboxila por meio de uma oxidação de etapa 
única. 
 
Ionização de aminoácidos 
Os aminoácidos tem pelo menos dois grupos ionizáveis, que 
podem existir na forma protonada (-COOH, -NH³) ou 
desprotonada (-COO-, -NH²), dependendo do pH do meio em 
que se encontram. 
Em ph7, um aminoácido com grupo R não ionizável é 
dissolvido em água, apresenta uma região carregada 
positivamente (amina) e outra carregada negativamente 
(carboxila). 
Quando uma molécula apresenta duas cargas distintas em 
duas regiões da sua estrutura, dizemos que essa molécula é 
um íon dipolar, também chamado de zwitterion. Essas 
dualidades de cargas fazem com que o aminoácido possa 
atuar tanto como ácido quanto como base. Qual dos dois 
comportamentos dependera muito do pH do meio. 
Em soluções muito acidas, os dois grupos, amina e carboxila, 
apresentam-se protonados, em pH muito alcalino, ambos se 
apresentam desprotonados, e em soluções próximas da 
neutralidade, os aminoácidos apresenta-se como íon dipolar. 
A conversão entre essas formas do pH do meio é refletida na 
curva de titulação do aminoácido e permite atuação do 
aminoácido como tampão. 
Curva de titulação dos aminoácidos 
Vamos utilizar a glicina como exemplo haja vista que 
apresenta um grupo R (-H) não ionizável. Em uma solução 
com ph ácido, há uma elevada com centração de H+ livres, 
fazendo com que a glicina se torne completamente protonada 
pela inserção de um íon H+ à carboxila (-COOH). 
Enquanto a carboxila recebe os prótons do meio o pH da 
solução se mantem constante, ou seja, a glicina está atuando 
como tampão. 
 
Se adicionarmos uma base forte como o hidróxido de 
potássio (KOH), a solução de pH1, ela irá se dissociar, 
fazendo com que o pH se eleve. 
Isso ocorre, pois, a hidroxila (OH-) da base atrairá os prótons 
livres da solução, formando moléculas de água. Desse modo, 
a concentração de íons H+ tende a diminuir o meio, 
aumentando o pH 
Adicionando mais base a este meio, o pH continuará subindo 
ate alcançar o ponto em que, colocando mais hidróxido de 
potássio, o pH (ainda ácido) não irá se alterar muito. 
MOMENTO 1 – Nesse momento o grupo -COOH da glicina 
começa a perder seu próton para as hidroxilas adicionadas 
da base. Assim o aminoácido atua como tampão, pois ao 
perder o hidrogênio da carboxila, impediu que o pH da 
solução aumentasse muito. 
Adicionando mais KOH à solução em pHneutro, todas as 
moléculas de glicina perderão seu hidrogênio da carboxila 
(encontra-se na forma zwitterion) e o ph da solução voltara a 
subir rapidamente, ate alcançar um novo estagio em que o 
pH se mantem. 
MOMENTO 2 – Isso se deve ao fato de que, com elevação 
do pH, a concentração dos prótons livres ficou muito baixa e 
a hidroxilas livres ficaram significamente alta. 
O grupamento amino da glicina passa a perder seu próton 
que se junta as hidroxilas provenientes da base, formando 
água 
 
 
Os pontos observados no meio das regiões em destaque, 
indicam o pK dos grupamentos carboxila (pK1) e amino (pK2). 
O pK indica o valor de pH no qual metade desses grupos está 
protonada e a outra metade está desprotonada. 
 
Peptídeos 
Os aminoácidos podem formar polímeros através de ligação 
amida do grupo carboxila de um aminoácido com grupo 
amino de outro. Esta ligação covalente é denominada ligação 
peptídica, obtida pela liberação de uma molécula de água e 
resulta na formação de um peptídeo. 
Tal processo só ilustra uma reação de condensação baseada 
na desidratação. 
 
A ligação peptídica, apesar de ser representada por apenas 
um traço de ligação, apresenta caráter parcial de dupla 
ligação (característica intermediarias entre uma ligação 
simples e um dupla ligação), devido as interações entre duas 
formas de ressonância. 
A consequência disso é que não há possibilidade de rotação 
em torno dela. Assim, os quatros átomos dos grupamentos 
que participam da ligação peptídica ficam dispostos em um 
plano rígido, que recebe o nome de grupo peptídico ou 
unidade peptídica. 
 
A cadeia polipeptídica por conter de dois milhares de 
aminoácidos (mais especificadamente, resíduos de 
aminoácidos após a perda da molécula de água) 
• Dipeptídeo: 2 aminoácidos 
• Tripeptídeo: 3 aminoácidos 
• Tetrapeptídeo: 4 aminoácidos 
• Oligopeptídeos (ou apenas peptídeo): de 5 ate 30 
• Polipeptídio: > 30 aminoácidos 
Embora os termos proteína e polipeptídio sejam algumas 
vezes intercambiáveis, as moléculas chamadas de 
polipeptídio têm massa moleculares abaixo de 10.000, e as 
chamadas de proteínas têm massas moleculares mais 
elevadas. 
Em um peptídeo, o resíduo de aminoácido na extremidade 
com um grupo alfa-amino livre é chamado de resíduo 
aminoterminal (ou N-terminal), o resíduo na outra 
extremidade que tem um grupo carboxila livre é o resíduo 
carboxiterminal (ou C-terminal) 
O comportamento ácido básico de um peptídeo pode ser visto 
a partir de seus grupos alfa-amino e alfa-carboxila livres 
combinado com a natureza e o numero dos seus grupos R 
ionizáveis. 
As proteínas podem ser formadas por uma ou mais cadeias 
polipeptídicas,contem geralmente, mais de 50 aminoácidos 
e apresentam todos os20 tipos de aminoácidos, com poucas 
exceções 
Cada proteína apresenta uma estrutura espacial definida e 
característica. O arranjo espacial dos átomos em uma 
proteína é chamado de conformação 
A proteína tende a sempre assumir conformação 
energeticamente mais favorável nas condições celulares, que 
ela possa assumir sem a quebra de suas ligações covalentes. 
Esta conformação, entretanto, não é permanentemente fixa 
e, muitas vezes, alterações transitórias da estrutura estão 
relacionadas com a função desempenhada pela proteína. 
Proteínas dobradas em qualquer uma de suas conformações 
funcionais, são chamadas de proteínas nativas. 
As proteínas podem ser classificadas quanto ao arranjo 
estrutural: 
• Proteína monomérica: apresenta uma cadeia 
polipeptídica 
• Proteína multimerica: caracterizada pela 
associação de cadeias polipeptídicas (monômeros) 
➢ Homomultimerica: possui um tipo de cadeia 
➢ Heteromultimérica: possui dois ou mais 
tipos de cadeias. 
Estrutura das proteínas 
A organização espacial das proteínas é resultanto dos tipos 
de aminoácidos que compõem e de como eles estão 
dispostos uns em relação aos outros. Sua composição tem 
um efeito profundo sobre as propriedades físicos e químicas. 
A enorme diversidade de proteínas deve as diferentes 
composições e tamanhos que elas podem apresentar, bem 
como as modificações pos-traducionais (após a tradução, 
processo de síntese de uma proteína a partir da sequencia de 
RNA.) que elas podem sofrer no meio intracelular. 
Síntese proteica (contextualizando) 
A síntese proteica é o processo de formação das 
proteínas. Esse processo é realizado por estruturas 
denominadas de ribossomos, presentes tanto em células 
procarióticas quanto eucarióticas. Na molécula 
de DNA (ácido desoxirribonucleico) estão contidas todas as 
informações genéticas do indivíduo, assim, para que a 
síntese de uma determinada proteína seja realizada, é 
necessário que a região específica do DNA onde está contida 
essa informação seja decodificada. 
Nesse processo ocorre a transcrição dos nucleotídeos 
dessa região em uma molécula de RNA (ácido ribonucleico), 
que irá direcionar a síntese proteica em um processo 
denominado de tradução. Molécula de RNA que carrega 
essa informação é a RNAm. 
Como ocorre a síntese proteica ? 
• Iniciação da tradução 
➢ Nessa etapa ocorre a união das duas 
subunidades do ribossomo com o RNAm e 
RNAt, este trazendo o primeiro aminoácido 
da cadeia polipeptídica. 
• Alongamento da cadeia polipeptídica 
➢ Durante essa etapa, os demais 
aminoácidos que compõem a cadeia 
polipeptídica são adicionados. O 
anticódon do RNAt pareia-se com o RNAm 
no sítio A. O RNAr (RNA ribossômico) 
catalisa a formação da ligação peptídica 
entre o novo aminoácido e a cadeia em 
formação. 
O polipeptídio é separado do RNAt 
presente no sítio P e ligado ao aminoácido 
do RNAt do sítio A. O RNAt presente no 
sítio P é deslocado ao sítio E retirado, em 
seguida, do ribossomo, enquanto o RNAt 
do sítio A é deslocado ao sítio P. O RNAm 
também é deslocado no ribossomo e leva 
ao sítio A o próximo códon a ser traduzido, 
dando sequência ao processo até a 
identificação do códon de término. 
 
• Termina da tradução 
➢ Após a identificação do códon de término, 
uma proteína, chamada de fator de 
término, liga-se a esse códon induzindo 
a ligação de uma molécula de água na 
porção final da cadeia, fazendo com que 
ocorra a quebra da ligação entre o peptídeo 
e o RNAt presente no sítio P. O peptídeo 
formado é então liberado através do túnel 
de término presente na subunidade maior 
do ribossomo. 
Após esse processo, as cadeias 
polipeptídicas formadas podem passar por 
diferentes processos de transformação, de 
modo a tornar essas proteínas funcionais. 
 
 
Estrutura primaria da proteína 
 
É a sequência de aminoácidos ao longo da cadeia 
polipeptídica que é determinada geneticamente, sendo 
especifica para cada proteína. Por convenção, a estrutura 
primaria é escrita na direção aminoterminal: carboxiterminal. 
A função da proteína depende de sua sequencia primaria. 
Qualquer alteração nela, gera uma proteína diferente que 
pode até perder sua função biológica 
A sequencia primaria de uma proteína é determinada pela 
sequencia de bases nitrogenadas do DNA. Alterações de 
determinados aminoácidos em uma proteína (geradas por 
mutações no DNA) podem acarretar perda da função desta, 
ao passo que alterações em outros sítios da proteína podem 
https://www.biologianet.com/biologia-celular/dna.htm
https://www.biologianet.com/biologia-celular/rna.htm
não ser nocivas, ao contrário são boas medidas para 
estabelecer relações filogenéticas entre as espécies. 
O que são proteínas homólogas? São aquelas que se 
relacionam evolutivamente. Em geral, realizam a mesma 
função em espécies diferentes. Com isso, podemos concluir 
que sua sequência primária não pode variar muito. Ou, pelo 
menos, não pode haver troca dos aminoácidos que estejam 
mais diretamente relacionados com a função específica da 
proteína. Assim, a taxa de mutação de uma determina 
proteína depende da extensão em que a mudança afeta a sua 
função. 
 
Estrutura secundaria 
A estrutura secundaria de uma proteína refere-se a uma estrutura 
local da cadeia polipeptídica. Essa estrutura é determinada por 
ligações de hidrogênio entre o oxigênio do grupo carboxila de uma 
ligação peptídica e o hidrogênio azídico de outra ligação peptídica 
vizinha. 
A formação da estrutura enovelada de uma proteína se dá 
pelo aumento da entropia a partir do encobrimento de suas 
superfícies hidrofóbicas. Além disso é importante que os 
grupos polares presentes na proteína possuam pares 
adequados para estabelecer ligações de hidrogênio ou 
interações iônicas. A ausência das ligações de hidrogênio 
pode desestabilizar a proteína. Há dois tipos de estrutura 
secundária: a α-hélice e a folha β-pregueada 
Alfa hélice 
Cadeia polipeptídica retorcida em torno de um eixo imaginário 
longitudinal que passa pelo centro da hélice, com os grupos 
R voltados para a face externa da hélice. 
Essa estrutura otimiza o uso das ligações de hidrogênio que 
se dispõem paralelamente ao longo do eixo da hélice. A α – 
hélice apresenta as cadeias laterais dos resíduos de 
aminoácidos projetadas para fora do eixo da espiral, já que 
muitos deles são volumosos e, por esta razão, dificilmente se 
ajustariam ao interior da hélice. 
Cada hidrogênio do grupamento amino de um resíduo de 
aminoácido está ligado através de uma ligação de hidrogênio 
ao oxigênio do grupamento carboxila de uma ligação 
peptídica distante quatro resíduos na mesma cadeia. A 
manutenção da estrutura da hélice é garantida, ainda, pelas 
interações de Van der Walls que acontecem em seu interior, 
fazendo com que esta região seja bastante empacotada. Há, 
em média, 3,6 resíduos de aminoácidos por volta da hélice, e 
a hélice enrola- -se para a direita (sentido horário) em quase 
todas as proteínas. 
 
 
Interações de Van der Walls são interações fracas 
estabelecidas entre dois átomos que se aproximam muito um 
do outro. Cada átomo apresenta uma nuvem de elétrons que 
influencia o átomo vizinho, atraindo-o ou repelindo-o. 
Nem todos os polipeptídios podem formar uma α – hélice 
estável. Cada resíduo de aminoácido em um polipeptídio tem 
uma propensão intrínseca a formar essa hélice, 
consequência das propriedades dos seus grupos R e como 
elas interferem na capacidade de seus átomos de conexão 
da cadeia principal em aceitar os ângulos características da 
espiral. Por exemplo, se uma cadeia polipeptídica possui uma 
longa sequência de resíduos de Glutamato (aminoácido polar 
carregado negativamente em pH 7), esse segmento não irá 
formar uma α – hélice em pH 7. 
Os grupos carboxílicos carregados negativamente, dos 
resíduos de glutamato adjacentes repelem-se mutuamentede forma tão forte que impedem a formação da hélice. 
Da mesma forma, se existem muitos resíduos com grupos R 
carregados positivamente em pH 7, eles também se repelem. 
A prolina e a glicina são aminoácidos caracterizados por 
impedir a formação da α – hélice. 
A prolina é má formadora dessa estrutura porque possui seu 
átomo de nitrogênio como parte de um anel, o que 
impossibilita que a ligação N – Cα gire para formar uma 
espiral. 
Além disso, por conta das características química da 
estrutura da prolina, o nitrogênio da prolina envolvido neste 
anel não dispõe de hidrogênios para formar ligações de 
hidrogênio necessárias à formação de uma hélice. 
Enquanto isso, a glicina também não funciona bem na 
formação de α – hélices devido à sua grande flexibilidade. Por 
ser um aminoácido pequeno (o menor deles), a glicina 
apresenta grande mobilidade no espaço, o que desestabiliza 
essa organização. 
 Somente as estruturas conhecidas como voltas – β permitem 
que as glicinas se movimentem mais livremente e concentram 
grandes quantidades deste aminoácido. 
 
Folha – beta pregueada 
As cadeias polipeptídicas estendem- -se em uma estrutura 
em zigue-zague e podem ser dispostas lado a lado, formando 
uma estrutura que se assemelha a uma série de pregas. 
São caracterizadas por ligações de hidrogênio formadas 
entre os segmentos adjacentes da cadeia polipeptídica de 
forma perpendicular ao eixo das cadeias e pelos grupos R 
projetados em direções opostas (90° em relação ao plano da 
folha). Essa organização confere bastante estabilidade e um 
certo grau de rigidez ao polipeptídio. 
 
As cadeias adjacentes em uma folha - β podem ser paralelas 
ou antiparalelas. Toda vez que uma proteína se dobrar de 
forma que a extremidade carboxila esteja orientada no 
mesmo sentido da extremidade amino, teremos uma folha 
paralela. Quando os grupos aminoterminal e carboxila 
terminal estiverem em sentidos opostos, estaremos diante de 
uma folha antiparalela. 
 
 
A volta - β refere-se ao segmento do polipeptídio onde ocorre 
uma inversão abrupta de direção. Podem estar presente entre 
duas α – hélices, conectando uma α – hélice a uma cadeia da 
folha - β ou, ainda, conectando duas cadeias polipeptídicas 
para formar a folha - β. Resíduos de glicina e de prolina estão 
presentes frequentemente nas voltas - β na superfície das 
proteínas globulares. 
 
Estrutura terciaria 
Corresponde ao arranjo biologicamente ativo tridimensional 
total de todos os átomos de uma proteína, incluindo aspectos 
envolvendo distância mais longas dentro da sequência de 
aminoácidos. Desse modo, aminoácidos que estão distantes 
e que residem em diferentes tipos de estruturas secundárias 
podem interagir no interior de uma estrutura totalmente 
enovelada. 
 
As ligações entre os resíduos mais distantes para a 
manutenção dos dobramentos da estrutura terciária ocorrem 
pode meio de interações fracas não - covalentes: 
• Ligações de hidrogênio: estabelecidas entre 
grupos R de aminoácidos polares com ou sem 
cargas. Naturalmente, não apresentam um padrão 
regular de disposição ao contrario do que ocorre na 
estrutura secundaria 
• Interações hidrofóbicas: formadas entre cadeias 
laterais hidrofóbicas dos aminoácidos apolares. Não 
interagem com água, determinando uma retração 
das moléculas de água do seu redor. Naturalmente, 
os grupos hidrofóbicos aproximam-se da molécula 
proteica, reduzindo a área apolar exposta ao 
solvente. São interações mais importantes para 
manutenção da conformação espacial das 
proteínas, dado o grande número de aminoácidos 
hidrofóbicos. 
• Ligações eletrostáticas ou iônicas: incluem 
interações de grupos com cargas opostas. Tem 
importância fundamental para o dobramento da 
cadeia polipeptídica quando ocorrem no interior 
apolar da proteína. Porém, esta não é uma situação 
muito frequente, pois a maioria dos grupos 
carregados de uma proteína localizam-se na sua 
superfície , estabelecendo interações íon-di-polo 
com água. Assim forma-se uma camada organizada 
em volta da molécula proteica, a camada de 
solvatação. 
 
Além dessas interações, os dobra mentos de uma cadeia 
polipeptídica podem ser estabilizados por uma ligação 
covalente chama de ponte dissulfeto ( - S – S - ), formada 
entre dois resíduos de cisteína por uma reação de oxidação. 
São raramente encontradas em proteínas intracelulares, 
provavelmente devido à presença de altas concentrações 
citoplasmáticas de glutationa, que rompem estas ligações. 
A maioria das proteínas contém do pontes dissulfeto 
localizam-se na superfície celular ou são secretadas para o 
meio extracelular. 
 
Muitas vezes, pode-se distinguir na estrutura terciária de uma 
proteína monomérica ou das subunidades componentes de 
uma polimérica, regiões diferenciadas independentemente 
estáveis ou que podem se movimentar como uma entidade 
isolada, chamadas domínios. 
Cada domínio tem uma organização espacial compacta, com 
o interior hidrofóbico e a superfície externa polar. Geralmente, 
longas cadeias polipeptídicas (+ de 200 resíduos de 
aminoácidos) são as que se dobram em dois ou mais 
domínios. 
O grau de interação entre domínios pode variar desde 
domínios independentes, ligados por um segmento flexível, 
ou domínios separados por uma fenda estreita, até os que 
estabelecem contato íntimo. Em qualquer um dos casos, os 
domínios podem movimentar-se, uns em relação aos outros. 
Esta flexibilidade é fundamental para que a proteína possa se 
ligar eficientemente a outros compostos. 
Estrutura quaternária 
Arranjo de duas ou mais cadeias polipeptídicas (que podem 
ser idênticas ou diferentes) em complexos tridimensionais 
para compor uma proteína funcional oligomérica. É mantida 
por ligações não covalentes entre as subunidades, dos 
mesmos tipos que mantêm a estrutura terciária. 
Se a proteína tiver: 
• Dímero: duas subunidades 
• Trimero: três subunidades 
• Tetrâmero: quatro subunidades 
• Pentâmero: cinco subunidades 
Assim por diante. 
OBS.: Proteína oligomérica = apresenta várias subunidades. 
Nem todas as proteínas alcançam o nível quaternário de 
organização. Muitas proteínas se apresentam na forma 
monomérica, isto é, com apenas uma subunidade, como a 
mioglobina. 
de acordo com estruturas mais complexas, pode-se 
classificar as estruturas quartearias em: 
• Proteína fibrosas: tem propriedades que conferem 
resistência mecânica, flexidade e suporte as 
estruturas nas quais são encontradas 
desempenhando um papel basicamente estrutural 
nos sistemas biológicos. Essas proteínas possuem 
cadeias polipeptídicas arranjadas em feixes, 
constituindo tipicamente um único tipo de estrutura 
secundaria, além de serem insolúveis em água, 
devido a elevada ocorrência de aminoácidos 
hidrofóbicos tanto na parte externa como interna da 
proteína. 
Tipos principais 
- Alfa queratina 
- Beta-queratina 
- Colágeno 
 
 
• Proteínas globulares: apesar de proteínas fibrosas 
terem só um tipo de estrutura secundaria, as 
proteínas globulares podem ter diversos tipos de 
estrutura secundaria em uma mesma molécula. São 
estruturas muito compactas que as conformações 
alfa e beta. 
Dentre as proteínas globulares presentes em nosso 
organismo, as principais são a hemoglobina e a 
mioglobina, moléculas especializadas no transporte 
de gases para os tecidos. A hemoglobina está 
contida no interior das células transportadoras de 
gases, as hemácias, onde sua principal função é 
transportar oxigênio dos pulmões aos capilares dos 
tecidos. Sua principal molécula, a hemoglobina A, é 
um heterotetrâmero composto por 2 cadeias α e 
duas cadeias β, associadas sobretudo por 
interações não - covalentes. Além disso, há quatro 
grupos hemes, cada um ligado a uma destas 
subunidades. Dessa forma, a hemoglobina 
transporta quatro moléculas de oxigênio de cada 
vez. 
 
Mioglobina 
A mioglobina é uma proteínacomposta por uma única cadeia, 
que contém 153 aminoácidos, apenas uma molécula de heme 
e oito α – hélices. Presente no coração e no músculo 
esquelético, atua armazenando e transportando oxigênio 
apenas entre as células musculares. O interior da molécula 
de mioglobina é constituído quase que completamente por 
aminoácidos apolares, estabilizados por interações 
hidrofóbicas. Em contras te, os aminoácidos com carga estão 
localizados quase exclusivamente na superfície da molécula, 
onde podem formar pontes de hidrogênio entre si e com a 
água. 
 
Estruturas supersecundaria 
É um padrão de enovelamento identificável, envolvendo dois ou 
mais elementos da estrutura secundarias e a conexão (ou 
conexões) entre eles. Um motivo pode ser muito simples, tal como 
dois elementos de estruturas secundário dobrados um sobre o outro 
e representa apenas uma pequena parte de uma proteína. 
Um exemplo é uma alça beta-alfa-beta. Um motivo também pode 
ter uma estrutura bem elaborada, envolvendo muitos segmentos 
proteicos dobrados juntos, como o barril beta. 
 
Desnaturação das proteínas 
A desnaturação corresponde à perda de estrutura 
tridimensional, suficiente para causar a perda da função, por 
meio da quebra de ligações não-covalentes. Esse processo 
pode ser resultante de diferenças nas condições presentes 
no interior das células. Dentre os fatores envolvidos nas 
desnaturações estão: 
• Calor: afeta as interações fracas com efeitos 
complexos. Se a temperatura eleva lentamente, a 
conformação, geralmente, permanece intacta ate 
que haja, em uma estreita faixa de temperatura, uma 
perda abrupta da estrutura – processo cooperativo. 
• pH: alterações externas alteram a carga liquida da 
proteína, causando repulsão eletrostática e 
rompimento de algumas ligações de hidrogênio. 
Alguns solutos, solventes orgânicos e detergente 
podem causar alterações distintas porem brandas 
haja vista que nenhuma ligação covalente é 
rompida. 
A adição de solventes orgânicos polares e de compostos com 
grande capacidade de formar ligações de hidrogênio, como a 
ureia, determina a desnaturação da proteína. 
Estes últimos agentes estabelecem ligações de hidrogênio 
com radicais da proteína, substituindo ligações que 
mantinham a estrutura nativa, e os solventes orgânicos por 
diminuírem a constante dielétrica do meio. 
Após a volta para um ambiente “neutro” adequado, certas 
proteínas são capazes de reassumir suas estruturas nativas 
e atividades biológicas no processo de renaturação.