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Enfermagem 
 
 Bioquímica Cássia Suzuki Caires 
 
 
 
 
 
1. Configuração absoluta da citrulina. A citrulina isolada de melancias tem a estrutura apresentada a seguir. 
Ela é um aminoácido D ou L? Explique. 
 
 
 
 
 
2. Julgue as afirmações em verdadeiras (V) ou falsas (F). 
( ) A água possui dois pares de hidrogêncio não ionizados, os quais garantem a sua estrutura linear. 
( ) Apenas os pares não ionizados, são os responsáveis pela Pontes de Hidrogênio. 
( ) Uma molécula de água é capaz de formar 2 pontes de hidrogênio. 
( ) Através de interação com a água, os lipídeos formarão as Micelas e a Bicamada, pois estas 
moléculas possuem caráter anfipáticos. 
( ) Sistema tampão é uma mistura que tem a capacidade de evitar que o pH da solução sofra grandes 
variações. Após algum tempo que o organismo tentar reverter os quadros de acidose ou alcalose, este 
sistema irá entrar em ação e, sua função será de estabelecer o pH sanguíneo em 7,4. 
( ) O sistema é composto por um ácido fraco, e uma base conjugada, ou seja, o componente que vai 
receber o próton liberado pelo ácido. 
( ) Ao acidificar um solução tampão, o sal desprotonado captura o H+ e isso levará ao equílibrio. 
( ) Ao adicionar OH em uma solução tampão, ele irá reagir com o ácido protonado e liberará a água. 
( ) A prolina e a glicina são exemplos de aminoácidos que não são quirais. Pois a glicina é uma 
molécula cíclica e a prolina possui outro átomo de H, no radical. 
( ) A grande maioria dos resíduos de aminoácidos em protéinas, são D. 
( ) As células são capazes de sintetizar especificamente os isômeros L de aminoácidos porque os 
sítios ativos de enzimas são assimétricos, tornando estereoespecíficas as reações por elas catalisadas. 
( ) A solubilidade dos aminoácidos é classificada de acordo com os grupos NH3+. 
3. Explique porquê o pH sanguíneo sofre variações nas vias metabólicas dadas em sala de aula. 
 
4. Seguem dois aminoácidos, representem a ligação peptídica. 
 
 
5. Dado o seguinte peptídeo, informe a quantidade de resíduos de aminoácidos, identifique (circule) as 
ligações peptídicas e as estruturas que influenciam na solubilidade de um peptídeo. 
 
 
6. Para entender a função das proteínas é fundamental compreender sua estrutura e as relações entre os 
átomos que as compõem. Acerca da estrutura das proteínas, assinale a(s) opção(opções) correta(s). 
a. A estrutura primária de uma proteína refere-se ao arranjo espacial de suas subunidades. 
b. O número de polipeptídios quimicamente distintos de uma proteína é definido a partir da identificação 
dos grupos terminais da cadeia polipeptídica 
c. A estrutura terciária da proteína envolve um arranjo espacial local do esqueleto de um polipeptídio. 
d. A mudança em um aminoácido integrante do colágeno não compromete a função orgânica que esse 
aminoácido desempenha no corpo humano. 
e. Há semelhança entre as estruturas primárias de certa proteína presente em espécies de seres vivos 
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7. “Aminoácidos ligados formam uma cadeia proteica (polipeptídica). As unidades de repetição são planos 
de amida que contêm ligações peptídicas. Esse planos de amida podem girar em torno de seus átomos de 
carbono de modo a criar as conformações tridimensionais das proteínas. Há mais de 50 anos, Linus Pauling 
previu que os aminoácidos ligados poderiam formar uma α-hélice. […]. Esse tipo de dobramento local da 
cadeia proteica é chamado de estrutura secundária, com a sequência linear sendo a estrutura primária. A 
conformação de uma cadeia proteica completa é a sua estrutura terciária.” 
Qual alternativa abaixo contém a explicação CORRETA sobre a conformação tridimensional das proteínas? 
Assinale-a. 
a. A estrutura terciária de uma proteína inclui o arranjo tridimensional dos átomos da proteína, com 
exceção daqueles localizados nas cadeias laterais dos aminoácidos. 
b. As estruturas secundárias de uma proteína, do tipo a-hélice e folha ß, são o resultado da interação entre 
a amida e os grupos carbonila do esqueleto peptídico, através de pontes de hidrogênio. 
c. São chamados de domínios ou estruturas supersecundárias, os arranjos entre múltiplas cadeias 
polipeptídicas formadoras de uma proteína. 
d. As a-hélices e as folhas ß são resultados das interações intermoleculares do esqueleto peptídico