Aminoácidos e Proteínas

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presente nas hemácias, e o que vai definir quem vai se 
juntar na hemácia naquele determinado momento é a 
pressão parcial de O2 e a [H+]. 
Nos alvéolos pulmonares(tecido pulmonar), a pO2 
é muito alto, fazendo com que a hemoglobina libere o 
próton(que se liga ao bicarbonato criando ácido carbônico 
e, assim, se decompondo em CO2 e H2O|) e se junte com 
o O2. A equação da hemoglobina no TP está a seguir: 
HHb + O2 => HHbO2 
HHbO2 => HbO2 + H+ 
H+ + HCO3- => H2O(g) + CO2(g) 
 
Já nos tecidos, a pO2 é baixa, e ainda, devido ao 
metabolismo celular, há grande liberação de CO2, que se 
funde no plasma se ligando à água(com ação da anidrase 
carbônica), e, dessa forma, criando bicarbonato e prótons 
livres, ou seja, aumenta a concentração de H+. Sendo 
assim, o meio plasmático no tecido fica ligeiramente mais 
ácido(fator que faz com que a hemoglobina tenha menos 
afinidade com o O2), fazendo com que a hemoglobina 
libere o O2 nos tecido e receba o próton livre(evitando a 
acidificação dos tecidos), levando-o até os pulmões. 
HbO2 => Hb + O2 
Hb + H+ => HHb 
_________________ 
HbO2 + H+ => HHb + O2 
Esse efeito do pH e da concentração de CO2 
sobre a ligação e a liberação do oxigênio pela 
hemoglobina é chamado de ​Efeito Bohr 
 
Aminoácidos e proteínas 
Funções da proteínas 
 
Aminoácidos 
Proteínas são polímeros dos 20 tipos de 
aminoácidos existentes. 
Os aminoácidos são formado por um grupo 
amina, um carboxila, um H e um grupo R(radical, 
varia entre os aminoácidos), todos esses compostos 
são ligados por um carbono central, o Cα. As 
propriedades das cadeias laterais dos aminoácidos 
são extremamente importantes para a função da 
proteína. 
Os aminoácidos são dividido em 2 grandes 
grupos de acordo com a polaridade do grupo R: 
aminoácidos polares ou apolares. 
Os apolares são: glicina, alanina, valina, 
leucina, isoleucina, metionina, prolina, fenilalanina e 
triptofano, normalmente, ficam na parte interior da 
proteína. 
Os polares são divididos em três grupos: os 
básicos(lisina, arginina e histidina), os 
ácidos(aspartato e glutamato) e os neutros(serina, 
treonina, tirosina, asparagina, glutamina e cisteína). 
Os aminoácidos possuem isômeros ópticos, 
pois o C-alfa é um carbono quiral(menos na glicina, 
que o seu grupo radical é o H). O prefixo L(de 
L-aminoácidos) se referem aos aminoácidos de 
levógiros, já os D são os dextrógiros; apenas os 
isômeros L criam aminoácidos, os isômeros D são 
encontrados apenas em alguns antibióticos e na 
parede de algumas bactérias. 
Pesquisar peptidiltransferase. 
 
Ionização dos aminoácidos 
Os aminoácidos têm, pelo menos, 2 grupos 
ionizáveis(NH3+ e COOH), que podem se ionizar 
dependendo do pH em que se encontram. 
Em pH muito ácidos, os dois grupos se 
encontram protonados(NH3+ e COOH);em pH 
neutros o aminoácido se comporta como um íon 
dipolo, ou seja, um grupo se encontra protonado e o 
outro desprotonado(NH3+ e COO-); em pH muito 
alcalino, encontram-se desprotonados(NH2 e COO-). 
Quando um aminoácido tem apenas dois 
compostos ionizáveis, sua curva de titulação 
assemelha-se a junção da curva de titulação de dois 
ácidos fracos com pKa muito diferentes. Essa 
situação ocorre, pois o grupo carboxila é 
desprotonado em meio um pouco mais neutro, já o 
grupo amina é desprotonado apenas em meio muito 
básico, criando, assim, dois sistemas tampão de 
acordo com o pH da solução. 
 
 
 
Em aminoácidos com mais um composto 
ionizável(proveniente do grupo R), haverá mais uma 
região de tamponamento. 
Portanto, a forma eletricamente neutra(COO- 
e NH3+) só poderá ser em valores de pH acima do 
pKa do ácido carboxílico e abaixo do pKa do grupo 
amina, além disso, essa forma será a mais abundante 
quando o pH estiver num patamar equidistante do 
pKa de cada composto. 
Em aminoácido monoamínicos e 
dicarboxílicos, a forma com carga líquida igual a 
zero, ou seja, a eletricamente neutra, só será possível 
quando um grupo carboxílico estiver protonado e o 
outro desprotonado, neste caso a carga negativa 
criada será compensada pela carga positiva do grupo 
amina. O pH que esta forma será predominante vai 
ser nos valores equidistantes do pKa de cada grupo 
carboxílico. De maneira análoga, ocorre com os 
aminoácidos diamínicos e monocarboxílicos. 
Generalizando, portanto, o valor de pH que 
predomina a forma neutra dos aminoácidos - 
chamado de pH isoelétrico(pI) - vai ocorrer em um 
valor que seja a média aritmética dos dois pKa’s. 
Assim: 
 = Ip 2
pKa1 + pKa2 
 
Os valores de pKa vão depender de que 
aminoácido se trata. Nos aminoácidos sem composto 
ionizável na cadeia lateral, os valores vão se referir 
aos grupos amina e carboxila. Já nos aminoácidos 
com esses componentes, os valores vão ser dos dois 
compostos de mesma carga. 
 
Polimerização de aminoácidos 
Os aminoácidos formam polímeros - 
chamados de peptídeos ou proteínas - a partir da 
desidratação do grupo carboxila + o grupo amina, 
criando uma ligação peptídica(esse processo não é 
natural, ocorre com o auxílio de diversas enzimas, 
principalmente, a peptidiltransferase, e organelas). 
Essa ligação pode ser quebrado por variações bruscas 
de pH, temperatura e degradações enzimáticas. 
A ligação peptídica, devido à ressonância, 
pode variar entre ligação dupla e simples, assim não 
pode ser girada, mas as outras ligações(Calfa-N , 
Calfa-C) podem ter rotação. Dessa forma, o polímero 
formado pode ser formado como estruturas planares 
unidas entre si por articulações flexíveis. 
Todas as proteínas após serem sintetizadas 
formam o mesmo arranjo espacial, que é a 
conformação de menor energia livre, depois as 
proteínas se organizam de acordo com sua 
função(ajuste conformacional). 
 
Estruturas das proteínas 
A sequência de proteínas irá determinar o tipo 
de interação entre as estruturas laterais. 
Estrutura primária: ​é a sequência de 
aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica(a 
proteína é sempre lida a partir do aminoácido 
N-terminal). 
Estrutura secundária:​descreve as estruturas 
regulares bidimensionais formadas por segmentos de 
cadeia polipeptídica. 
Existem duas organizações 
possíveis: a ​α-hélice e a 
folha-β pregueada 
A estrutura α-hélice é 
mantida por pontes de H 
entre uma unidade peptídica 
e a quarta unidade 
subsequente, essas pontes se 
 
 
dispõem paralelamente ao eixo da hélice. Como as 
cadeias laterais estão voltadas para fora e não 
participam das pontes, a estabilidade da hélice 
independe, até certo ponto, da estrutura da cadeia R, 
permitindo muitos aminoácidos se organizarem dessa 
forma. Porém, alguns grupos de aminoácidos não 
podem se organizar essa forma, pois têm muitas 
cargas iguais que se repelem(ex: polilisina). 
A folha-beta pregueada é mantida por pontes 
de H, mas os aminoácidos são polimerizados em 
cadeia 
lado a 
lado que 
dá o 
aspecto 
de uma 
folha. 
As 
pontes 
são 
perpendiculares ao eixo da cadeia e as cadeias R se 
projetam para para cima ou para baixo do plano da 
folha 
Os 2 tipos de estruturas secundárias podem 
ser encontradas juntas nas proteínas(ex: 
hemoglobina) 
Estrutura terciária: ​descreve o dobramento 
final por interação de regiões com estrutura regular 
ou sem estrutura definida. Nessaorganização, 
compostos distantes na estrutura primária podem 
fazer ligações não-covalentes, alterando, assim, a 
forma tridimensional do polipeptídico. 
As ligações mais comuns são as pontes de 
hidrogênio, interações hidrofóbicas(entre 
aminoácidos hidrofóbicos, com o objetivo de 
diminuir a área exposta ao meio aquoso) e ligações 
eletrostáticas(aminoácidos básicos + aminoácido 
ácidos). 
 
Estrutura quaternária: ​descreve a 
associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas 
para compor uma proteína funcional oligomérica. 
Essa estrutura é mantida por ligações não-covalentes 
entre o compostos. 
A estrutura quaternária é formada por 
domínios de terciárias, que são subunidades 
componentes de uma proteína polimérica. 
Geralmente cadeias com mais de 200 aminoácidos se 
dobram em dois ou mais domínios. A interação entre 
os domínios pode variar desde independentes à 
contato muito íntimo. A flexibilidade criada por esse 
domínios facilita a ligação com outros compostos. 
 
 
Proteínas globulares e fibrosas 
As proteínas globulares apresentam uma ou + 
cadeias polipeptídicas organizada em uma forma 
final esférica, geralmente solúveis e desempenham 
diversas funções dinâmicas. 
Já as fibrosas, apresentam forma alongada, 
são geralmente insolúveis e desempenham papel 
basicamente estrutural. O componente fundamental 
dessas proteínas são cadeias longas com estruturas 
secundárias regulares: alfa-hélice nas alfa-queratinas 
e folha-beta nas beta-queratina. 
As alfa-queratinas se dispõem em em grupos 
de 2 ou 3 cadeias dispostas lateralmente, formando 
fibras e fibrilas alongadas Forma componentes da 
epiderme dos vertebrados. Nessas proteínas é comum 
a formação de pontes de dissulfeto, que garante 
resistência às fibras. Todavia, as fibras da 
beta-queratina são formadas a partir do 
empilhamento das folhas-beta, como ocorre na seda e 
teia de aranha. 
O colágeno é uma proteína diferente, sua 
cadeia polipeptídica apresenta uma formação 
secundária típica, o tropocolágeno, devido ao seu alto 
conteúdo de glicina-prolina-hidroxiprolina. 
As cadeias de tropocolágeno 
associam-se(ligações covalente) e formam as fibrilas 
do colágeno. Essa estrutura pode ser rompida por 
aquecimento, originando uma proteína desenrolada, a 
gelatina. 
 
 
O colágeno é componente fundamental do 
tecido conjuntivo e de determinados órgãos. 
 
Proteínas de membrana(GLUT) 
Os receptores GLUT são proteínas 
transmembranas, que apresentam-se organizadas em 
MOTIVO (aspecto global de estrutura da proteína, 
em beta-barril) 
 
Proteínas conjugadas 
As proteínas podem 
apresentar aminoácidos 
diferentes, que se formam de 
aminoácidos usuais 
modificados, no colágeno, 
tem-se a hidroxilação das 
cadeias laterais da prolina e lisina(com ação da 
vitamina C) 
Além disso, as proteínas podem apresentar 
moléculas orgânicas não-proteicas(carboidratos ou 
lipídeos), esses componentes são chamados de 
grupos prostéticos e a proteína de conjugada, como 
por exemplo grupo prostético heme da mioglobina. 
Essas proteínas formam as glicoproteína e 
lipoproteínas. 
 
Carga elétrica das proteínas 
A carga elétrica total de uma proteína é o 
somatório das cargas apresentadas pelos radicais de 
um aminoácido. Quando a carga total é 0, esse valor 
de pH é denominado ponto isoelétrico(pI). 
O pI, portanto, é um pH em que a proteína 
apresenta o mesmo número de de grupos ácidos 
desprotonados e de grupos básicos protonados. Em 
pH maior que o pI, a proteína apresenta carga 
negativa, pois seus a. ácidos estarão 
desprotonados(ficam com carga negativa) e alguns 
dos básicos também(perdem o H+). Por analogia, se 
o pH estiver menor que o pI, a proteína apresenta 
carga positiva, já que alguns ácidos estarão 
protonados(deixam de perder o H+) e os básicos 
protonados(ficam com o H+). 
No pI a solubilidade do aminoácido é menor, 
pois as moléculas têm a mesma carga e se repelem 
eletrostaticamente. 
 
Alterações estruturais de proteínas 
A desnaturação de proteínas pode ser 
provocada pelo aumento da temperatura, o qual 
quebra certas ligações químicas do polipeptídeo 
(principalmente as mais fracas). Além disso, a 
proteína pode ser desnaturada por solventes 
orgânicos miscíveis, por alteração de pH extremo, 
por certos solutos (como ureia) e por detergentes. Os 
solventes e ureia rompendo as as pontes de H do 
polipeptídeo; a adição de detergentes quebra as 
ligações hidrofóbicas; mudanças no pH alteram a 
protonação ou desprotonação de alguns peptídeos, o 
que traz repulsões eletrostáticas e rompimento de 
certas ligações de hidrogênio. 
A desnaturação pode ser irreversível. 
Todavia, existem situações de renaturação. A 
renaturação ocorre devido a presença de 
determinadas proteínas que assessoram durante a 
montagem e na remontagem da estrutura nativa da 
outra proteína. Um exemplo dessas proteínas são as 
chaperoninas, que se ligam às proteínas, podendo 
catalisar a hidrólise de ATP para direcionar o 
dobramento das cadeias. Outro tipo de proteína 
assessora proporciona a estabilização de proteínas em 
condições desfavoráveis, como por exemplo as 
HSP70(heats shock protein), que auxilia na 
renaturação ou manutenção em momento de 
↑temperatura. 
 
 
 
 
OBS! ​Ferritina é uma proteína globular que se 
localiza no fígado, mais importante reserva do ferro e 
é encontrada em todas as células, principalmente 
naquelas envolvidas na síntese de compostos férricos. 
Utilizada como parâmetro para diagnóstico da 
anemia ferropriva. 
 
OBS! Após a síntese das proteínas elas podem não 
estar prontas, devido a necessidade de ajuste 
estrutural ou a necessidade da presença de grupos 
químicos funcionais(adição de açúcares por ex.). 
OBS!​ pesquisar a meia vida dos aminoácidos. 
 
OBS! ​Proteases são enzimas que hidrolisam 
proteínas, tanto para a formação de polipeptídeos 
menores ou para a ativação de zimogênios. 
 
OBS! ​Zimogênios são precursores inativos de 
enzimas, que, quando hidrolisados, formam a enzima 
ativa. Ec: quimotripsinogênio(zimogênio, inativo) e 
quimotripsina(ativa)