TRANSPORTE_DE_ELECTRONES_FOSFORILACION_O

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UNIVERSIDAD PRIVADA SAN JUAN BAUTISTA
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD 
ESCUELA PROFESIONAL DE MEDICINA HUMANA
 TRANSPORTE DE ELECTRONES
 FOSFORILACIÓN OXIDATIVA
ING. HILDA COILA DE LA CRUZ
TRANSPORTE 
ELECTRÓNICO
La cadena de transporte de electrones es una
serie de transportadores de electrones que se
encuentran en la membrana plasmática
de bacterias, en la membrana
interna mitocondrial o en las
membranas tilacoidales , que mediante
reacciones bioquímicas producen trifosfato
de adenosina(ATP),que es el compuesto
energético que utilizan los seres vivos
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Solo dos fuentes de energía son utilizadas por los organismos vivos:
reacciones de reducción-oxidación y la luz solar (fotosíntesis). Los
organismos que utilizan las reacciones redox para producir ATP se les
conoce con el nombre de quimio autótrofos, mientras que los que utilizan
la luz solar para tal evento se les conoce por el nombre de fotoautótrofos.
Ambos tipos de organismos utilizan sus cadenas de transporte de electrones
para convertir la energía en ATP.
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MISION DE LA CADENA 
TRANSPORTADORA
La misión de la cadena transportadora de electrones es la de crear un gradiente
electroquímico que se utiliza para la síntesis de ATP. Dicho gradiente electroquímico
se consigue mediante el flujo de electrones entre diversas sustancias de esta cadena
que favorecen en último caso la translocación de protones que generan el gradiente
anteriormente mencionado. De esta forma podemos deducir la existencia de tres
procesos totalmente dependientes:
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un flujo de electrones 
desde sustancias 
individuales
un uso de la energía 
desprendida de ese 
flujo de electrones 
que se utiliza para 
la translocación de 
protones en contra 
de gradiente, por lo 
que energéticamente 
estamos hablando de 
un proceso 
desfavorable;
un uso de ese 
gradiente 
electroquímico para 
la formación de ATP 
mediante un proceso 
favorable desde un 
punto de vista 
energético.
¿Para Qué Le Sirve La Cadena 
De Transporte De Electrones A 
La Célula?
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Regenera los 
acarreadores de 
electrones
El NADH y el FADH donan sus
electrones a la cadena de transporte
de electrones y se convierten otra vez
en NAD y FAD. Esto es importante
porque las formas oxidadas de los
acarreadores de electrones se utilizan
en la glucólisis y en el ciclo del ácido
cítrico, así que deben estar
disponibles para mantener estos
procesos en funcionamiento.
Forma un gradiente 
de protones
La cadena de transporte genera un
gradiente de protones a través de la
membrana interna de la mitocondria: en
el espacio intermembranal hay una
concentración más alta de H^ y en la
matriz hay una concentración más baja.
Este gradiente es una forma de energía
almacenada que, como veremos, se
puede utilizar para generar ATP.
FOSFORILACIÒN 
OXIDATIVA
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La fosforilación
oxidativa es el proceso
mediante el cual se
oxidan estas
moléculas
transfiriendo sus
electrones al O2 y la
energía resultante es
aprovechada en forma
de síntesis de ATP.
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• Los acarreadores de electrones (NADH y
FADH) reducidos en otros pasos de la
respiración celular transfieren sus electrones a
las moléculas cercanas al inicio de la cadena
de transporte. En el proceso se convierten en
NAD y FAD, que pueden ser reutilizados en
otros pasos de la respiración celular.
Entrega de 
electrones por NADH 
y FADH
• Conforme se mueven los electrones en la
cadena, se desplazan de un nivel de energía
más alto a uno más bajo, lo que libera
energía. Parte de esta energía se utiliza para
bombear iones de H^, lo que los desplaza
fuera desde la matriz hacia el espacio
intermembranal. Este bombeo establece un
gradiente electroquímico.
Transferencia de 
electrones y bombeo 
de protones
• Al final de la cadena de transporte de electrones, los
electrones se transfieren a una molécula de oxígeno, la
cual se rompe a la mitad y recolecta para formar agua.
Separación de 
oxígeno molecular 
para formar agua.
• Cuando fluyen por el gradiente de regreso hacia la 
matriz, los iones de H^ pasan a través de una enzima 
llamada ATP sintasa, la cual aprovecha el flujo de 
protones para sintetizar ATP.
Síntesis de ATP 
impulsada por un 
gradiente.
TEORÍA QUIMIOSMÓTICA
Explica cómo la energía
derivada del transporte de
electrones por la cadena de
electrones se utiliza para
producir ATP a partir de ADP y
Pi. El transporte de electrones
está acoplado al transporte de
H+ a través de la membrana
interna mitocondrial, este
proceso crea un gradiente
eléctrico con mas cargas
positivas en el exterior de la
membrana que en la
mitocondria y el pH en el
exterior de la membrana está
más ácido que el interior.
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La energía generada por este
gradiente es suficiente para
realizar la síntesis de ATP. Peter
Mitchell es un bioquímico inglés
galardonado con el Premio
Nobel de Química del año
1978 por la teoría químiosmótic
a ,dicho estudio se enfoca en el
almacenaje de la energía en los
seres vivos y como gracias a la
energía suministrada por
la respiración
humana, el ADP consigue
convertirse nuevamente ATP,
proceso denominado
fosforilación oxidativa.
TEORIA QUIMIOSMÒTICA
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LA CADENA DE TRANSPORTE 
ELECTRÓNICO MITOCONDRIAL
Consiste en una serie de transportadores electrónicos, la mayoría proteínas
integrales de membrana, con grupos prostéticos capaces de aceptar y ceder
uno o dos electrones. El flujo de electrones a través de estos complejos produce
también un bombeo de protones al espacio intermembranal
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COMPLEJO I
El complejo I o NADH deshidrogenasa o
NADH:ubiquinona oxidoreductasa capta
dos electrones del NADH y los transfiere
a un
transportador liposoluble denominado ubi
quinona (Q).
El producto reducido, que se 
conoce con el nombre de ubiquinol 
puede difundir libremente por la 
membrana. Al mismo tiempo, el 
Complejo I transloca cuatro 
protones a través de membrana y 
produce un gradiente de protones.
COMPLEJO II
El Complejo II o succinato 
deshidrogenasa; no es una bomba 
de protones. Además es la única 
enzima del ciclo de Krebs asociado 
a membrana. Antes de que este 
complejo actúe, el FADH2 se forma 
durante la conversión de succinato 
en fumarato en el ciclo del ácido 
cítrico.
A continuación los electrones son 
transferidos por medio de una serie 
de centros FeS hacia Q. EL glicerol-
3-fosfato y el acetil-CoA también 
transfieren electrones a Q mediante 
vías diferentes en que participan 
flavoproteínas.
Complejo IV
El complejo IV o citocromo c oxidasa; capta
cuatro electrones de las cuatro moléculas de
citocromo c y se transfieren al oxígeno (O2),
para producir dos moléculas de agua (H2O).
Al mismo tiempo, se translocan cuatro
protones al espacio intermembrana, por los
cuatro electrones. Además "desaparecen" de
la matriz 2 protones que forman parte del
H2O.
Complejo III
El complejo III o complejo citocromo
; obtiene dos electrones desde QH2 y los
transfiere a dos moléculas de citocromo c,
que es un transportador de electrones
hidrosoluble que se encuentra en el
espacio intermembrana de la mitocondria.
Al mismo tiempo, transloca cuatro protones
a través de la membrana por los dos
electrones transportados desde el
ubiquinol.
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CADENA 
TRANSPORTADORA 
DE ELECTRONES
• La glucólisis y el ciclo del ácido
cítrico generan una cantidad
relativamente baja de energía en
forma de ATP.
• Sin embargo se tiene que en la
glucólisis, en la reacción de la
piruvato deshidrogenasa y en el ciclo
del ácido cítrico ocurren seis pasos
de deshidrogenación reduciendo 10
moles de NAD+ a NADH y 2 moles
de FAD a FADH2 por mol de glucosa.
◇NADH y FADH2, se reoxidan mediante las proteínas de
transporte electrónico unidas a la membrana mitocondrial
interna.
◇Estas proteínas se ensamblan en cinco complejos
multiproteicos, denominados I, II, III, IV y V.
◇Los complejos I, II, III y IV aceptan electrones desde un
transportador electrónico relativamente móvil y pasan los
electrones a otro transportador móvil.
◇La energía liberada por las acciones de los complejos I, III
y IV impulsa la síntesis de ATP por el complejo V.
ComplejoI
El NADH se oxida en el 
primer paso del 
transporte electrónico 
por el complejo I, o 
NADH deshidrogenasa.
• Este complejo contiene el
mononucleótido de flavina (FMN)
como grupo complementario
estrechamente unido.
• También tiene algunos centros
hierro-azufre, que transfieren los
electrones desde la flavina
reducida a otro transportador
respiratorio, la coenzima Q.
Complejo II
• El complejo II, también 
llamado succinato
deshidrogenasa, recibe 
electrones de la oxidación 
del succinato.
• Al igual que la NADH 
deshidrogenasa, la succinato
deshidrogenasa transfiere 
los electrones a través de los 
centros hierro-azufre a la 
coenzima Q. 
Coenzima Q
La coenzima Q (CoQ) también
llamada ubiquinona, lleva
electrones hacia la cadena
respiratoria, no sólo desde el NADH
sino también desde el succinato y
desde intermediarios de la
oxidación de los ácidos grasos.
Este transportador electrónico
lipídico, se desplaza libremente a
través de la membrana.
Complejo III
El complejo III, también
llamado citocromo c
reductasa, oxida la forma
reducida de la coenzima Q y
reduce a su vez el citocromo
c.
Citocromo c
◇Los citocromos son un grupo de hemoproteínas rojas o
pardas que tienen unos espectros de luz visible
característicos.
◇Los principales citocromos respiratorios se clasifican
como b, c o a, según las longitudes de onda de los
máximos de absorción espectral.
◇Los citocromos experimentan una oxidorreducción a
través del metal que forma el complejo en ellos, y que
pasa por ciclos de estados +2 y +3 del hierro hemo y de
estados +1 y +2 del cobre en los citocromos a y a3 .
◇Así pues, los citocromos son transportadores de un
electrón.
Complejo IV
El complejo IV, también
llamado citocromo c
oxidasa, acopla la
oxidación del citocromo
c con la reducción del
O2 a agua.
LA COMPLEJOS PROTEICOS DE LA 
CADENA DE TRANSPORTE 
ELECTRÓNICO MITOCONDRIAL
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poseen grupos prostéticos capaces de aceptar y ceder uno o dos electrones.
Grupos transportadores de 
electrones de la cadena
• Ubiquinona (coenzima Q) (Q) . Flavina Mononucleótido (FMN)
• Grupos hemo de los citocromos . Centros Fe-S
Ubiquinona (coenzima Q) 
• Derivado quinona con larga cadena isoprenoide, el 
numero de unidades de isopreno depende de la especie.
• Puede presentar tres estados de oxidación 
• Sus reacciones de transferencia de electrones estan
acopladas a la unión o liberación de protones: propiedad 
clave a la hora de transportar protones a traves de la 
membrana ya que al ser al mismo tiempo pequeña e 
hidrofóbica puede difundir libremente a través de la 
membrana interna mitocondrial.
Flavina Mononucleótido (FMN)
• Presente en las flavoproteinas.
• Al igual que la ubiquinona, sus reacciones de 
transferencia de electrones estan acopladas a la unión 
o liberación de protones. También al poder existir en 
forma de semiquinona, transportar tanto un electrón 
como un par.
• El aceptor de los electrones es el anillo de 
isoaloxazina, que es identico al del FAD
Centros Fe-S 
• Fe está presente no en forma de hemo (como en los citocromos) sino en 
asociación con átomos de azufre inorgánico o con átomos de azufre de residuos de 
Cys de la proteína transportadora, o con los dos al mismo tiempo. 
• Se pueden presentar en tres tipos
• Centro de Rieske: complejo [2Fe-2S] donde los S son de His en lugar de Cys. 
• El Fe de estos complejos alterna entre los estados oxidado Fe3+ y reducido Fe2+ 
• Suelen intervenir en reacciones redox sin aceptar o liberar protones.
Grupos Hemo
• Presentes en los citocromos. Los fuertes colores característicos de los citocromos se deben a 
la presencia del grupo prostético hemo. 
• Los citocromos que intervienen en la cadena de transporte electrónico se designan a, b, y c y 
se distinguen por sus diferentes espectros de absorción. (cerca de 600 nm para tipo a,, cerca de 
560 nm en los del tipo b y cerca de 559 nm en los del tipo c). Para distinguir entre citocromos de 
un tipo estrechamente relacionados, se utiliza en su nombre la longitud de onda de absorción 
máxima (citocromo b562 )
• Los grupos hemo de los citocromo a y b: 
unidos fuertemente de manera no 
covalente, a sus proteínas respectivas; 
• los grupos hemo de los citocromos c están 
unidos de forma covalente a traves de 
residuos de Cys. 
• Su átomo de hierro oscila entre Fe3+ y 
Fe2+. 
• Diferentes citocromos tienen diferentes 
potenciales redox (diferente entorno para 
cada grupo hemo): intervienen en 
diferentes pasos en la cadena de transporte 
de electrones
La cadena de transporte 
electrónico mitocondrial: 
NADH CoQ oxidorreductasa Complejo I
Succinato Q reductasa Complejo II
Q citocromo c oxidorreductasa Complejo III
Citocromo c oxidasa Complejo IV
Complejo I: NADH-Q oxidorreductasa
(NADH deshidrogenasa)
• Punto de entrada de los electrones del NADH 
• Enzima enorme (880 Kd). 34 cadenas polipeptidicas, codificadas tanto por genoma
mitocondrial como genoma nuclear 
• Estructura en forma de L:
- Brazo anclado en la membrana interna 
- Brazo vertical en la matriz mitocondrial 
• No se conoce con exactitud el 
mecanismo
Complejo II: Succinato-Q 
reductasa
• Complejo proteico más pequeño que el 
Complejo I: dos tipos de grupos prostéticos y al 
menos cuatro proteínas diferentes. Incluyendo: 
- 2 proteinas Fe-S 
- Succinato deshidrogenasa (ciclo del ácido citrico). 
Posee FAD unido covalentemente
• No se produce transporte de H +
• De manera análoga, Glicerol fosfato 
deshidrogenasa y Acil CoA deshidrogenasa de 
ácidos grasos transfieren sus electrones de alta 
energia del FADH 2 a Q para formar QH 2
Complejo III: Q-citocromo c 
oxidorreductasa
• Segunda bomba de H+ de la cadena de transporte. 
• Dimero donde cada monómero esta formado por 11 subunidades. 
• En su estructura podemos encontrar: 
- 2 citocromos
-citocromo b: contiene 2 grupos hemo tipo b 
-citocromo c1:
- proteina con centro de Rieske 2Fe-2S 
- dos sitios de unión dististos para la union de Ubiquinona: 
• En conjunto el paso de electrones y bombeo de protones por el complejo 
III puede resumirse en:
Complejo IV: citocromo c 
oxidasa
• Etapa final de la cadena de transporte electronico: . 
• En la estructura de la citocromo c oxidasa bovina: 
- 11 subunidades: 3 codificadas por genoma mitocondrial (I,II,III) 
- 2 grupos hemo de tipo a: 
con propiedades redox distintas (diferente entorno)
- 2 centros de cobre:
• C u A / Cu A aceptor de los electrones del citocromo c reducido 
• hemo a aceptor de los electrones de Cu A / Cu A 
• Hemo a3/ Cu B forman parte del centro activo donde O 2 se reduce a H 2 O
Mecanismo de la rotación del anillo C
Los residuos de Asp en 
contacto con cada 
semiconducto han 
cedido sus protones 
pasando a ser 
aspartato cargado 
negativamente.
Mecanismo de la rotación del anillo C
INHIBIDORES DE LA FOSFORILACIÓN 
OXIDATIVA 
Compuesto Uso Efecto en la fosforilación oxidativa
Cianuro y
monóxido de carbono
Veneno
Inhiben la cadena de transporte de electrones ya que se unen más fuertemente 
que el oxígeno a los centros Fe–Cu en la citocromo c oxidasa, y por tanto evitan 
la reducción del oxígeno.
Oligomicina Antibiótico Inhibe la ATP sintasa bloqueando el flujo de protones a través de la subunidad Fo.
CCCP
2,4-Dinitrofenol
Veneno
Ionóforos que interrumpen el gradiente de protones transportando estos a través 
de la membrana. Este ionoforo desacopla el bombeo de electrones de la ATP 
sintasa debido a que transporta electrones a través de la membrana mitocondrial 
interna.
Rotenona Pesticida
Impide la transferencia de electrones del complejo I a la ubiquinona al bloquear 
los sitios de unión a la ubiquinona.
Malonato y oxaloacetato Inhibidores competitivos de la succinato de hidrogenasa (complejo II).
https://es.wikipedia.org/wiki/Cianuro
https://es.wikipedia.org/wiki/Mon%C3%B3xido_de_carbono
https://es.wikipedia.org/wiki/Complejo_(qu%C3%ADmica)
https://es.wikipedia.org/wiki/Hierro
https://es.wikipedia.org/wiki/Cobrehttps://es.wikipedia.org/wiki/Oligomicina
https://es.wikipedia.org/wiki/Antibi%C3%B3tico
https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Carbonilcianato_m-clorofenil_hidrazona&action=edit&redlink=1
https://es.wikipedia.org/wiki/2,4-Dinitrofenol
https://es.wikipedia.org/wiki/Ion%C3%B3foro
https://es.wikipedia.org/wiki/Rotenona
https://es.wikipedia.org/wiki/Pesticida
https://es.wikipedia.org/wiki/Malonato
https://es.wikipedia.org/wiki/Oxaloacetato
INHIBIDORES DEL TRANSPORTE DE 
ELECTRONES
INHIBIDORES DE ATP SINTASA
impiden la entrada de H+ a nivel de la ATP 
sintasa
• Oligomicina A y diciclohexilcarbodiimida
(DCCD) 
DESACOPLADORES DE LA FOSFORILACION OXIDATIVA 
• Actuan disipando el
gradiente de protones
• Son moléculas hidrofóbicas con un protón
disociable, que pueden atravesar la
membrana mitocondrial interna
transportando protones.
• En presencia de estas moleculas el tranporte de
electrones se realiza de manera normal, se consume
NADH,FADH2, y O2 pero no se produce ATP: los
desacopladores disipan la fuerza protonmotriz. La
energía se libera en forma de calor.
• Termogenina es un ejemplo de aprovechamiento 
del desacoplamiento de la cadena de transporte 
electronica para generar calor. 
•Las mitocondrias del tejido adiposo pardo poseen 
grandes cantidades del termogenina (UCP-1).
•Se activa en presencia de ácidos grasos generados 
a partir de triacilglicéridos.
SISTEMAS MITOCONDRIALES DE TRANSPORTE 
La mitocondria posee dos membranas:
• EXTERNA: bastante permeable a un gran 
número de iones y moléculas pequeñas. 
Debido a presencia de muchas copias de la 
purina mitocondrial (VDAC). 
• INTERNA: impermeable a la mayoría de las 
moléculas, PERO deben producirse numerosos 
intercambios entre citosol y matriz 
mitocondrial. Este intercambio esta mediado 
por una serie de proteínas transportadoras de 
membrana:
• Transporte ATP/ADP:
- ATP/AD P translocasa
- fosfato translocasa.
• NADH citosólico producido por la 
glicolisis: 
- lanzadera glicerol-3-fosfato 
- lanzadera malato-aspartato.
• otros transportadores: 
- transportador de compuestos 
dicarboxilicos
- transportador de compuestos 
tricarboxilicos
- transportador de piruvato