Oxidação de aminoácidos - Bioquímica

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Proteínas
Mais abundantes nas células vivas
Grande diversidade de funções biológicas e tamanhos
Os Aminoácidos podem gerar uma grande quantidade de proteínas. Ex: ferritina (armazenamento), lipases
(enzimática), troponina (sistemas contráteis), insulina e glucagon (hormonal), caseína (nutricional),
imunoglobulina (imunidade), hemoglobina (transporte), colágeno e queratina (estrutural).
Fornecem ATP a partir dos aminoácidos
Não são estocadas nos organismos com função de fornecer energia
20 tipos de aminoácidos
●
Não essenciais (organismo não produz): asparagina, cisteína, glicina, glutamina, prolina,
tiroxina, ácido aspártico, ácido glutâmico, alanina, histidina
● Essenciais (o organismo produz): arginina, fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, serina, treonina, triptofano e valina
Os aminoácidos que sofrem os processos metabólicos, as proteínas são degradas e liberam os aminoácidos para
sofrerem tal processo. Todos os aminoácidos estão ligados à 4 radicais diferentes.
Oxidação de aminoácidos
Contribuindo para a liberação de energia, o valor dessa energia varia com o organismo e a situação metabólica
considerada.
1. Durante a síntese e degradação de proteínas normais
2. Após uma dieta rica em proteínas
3. Durante o diabetes mellitus ou o jejum severo – gliconeogênese (sustentados pelos aminoácidos)
Não temos como armazenar aminoácidos
Esquema geral da oxidação de aminoácidos
Os aminoácidos são constituintes das proteínas, eles possuem outra particularidade em relação ao metabolismo
de carboidratos e lipídeos. Os aminoácidos terão 2 produtos diferentes. Dois caminhos metabólicos para
degradar as moléculas
Degradação de proteínas intracelulares
Geração de amônia, caso ela não seja usada ela é eliminada em forma de ureia
Os aminoácidos são precursores de glicose pela gliconeogênese
Existem intermediários, os quais participam dos dois caminhos metabólicos
Destino dos grupamentos aminos
Os aminoácidos derivados das proteínas dos alimentos são fontes da maioria dos grupos amino. Essas proteínas
são destruídas pelo trato gastrointestinal. O que não for ser utilizado vai ser metabolizado onde o grupamento
amina será excretado como ureia
No fígado eles perdem o grupamento amina gerando um esqueleto carbônico – gera glutamato glutamato ao se
juntar com o alfa-cetoglutarato
Somente o fígado transforma a amônia em produto de excreção
Os aminoácidos ao chegar no fígado perdem seu grupamento amino pelas aminotransferases
O glutamato conduz os grupos amino para serem utilizados em vias biossintética ou para serem excretados
O glutamato libera o grupo amino na forma de amônia para o fígado. Nos hepatócitos o glutamato entra na
mitocôndria onde sofre desaminação oxidativa
Na mitocôndria o glutamato pela ação da glutamate desidrogenase vai perder amino liberando ele em forma de
amônia gerando alfa-cetoglutarato
Aminotranferases
Fazem a remoção dos grupamentos amino dos aminoácidos
São enzimas intraceluolares por isso são usadas nas clínicas
A presença de níveis aumentados no soro destas enzimas indica lesões em células ricas de ALT E AST.
Grandes marcadores de funções hepáticas
O AST também é liberado das células musculares em todas as espécies
Catalisam a transferência do grupo amino
As células contêm vários tipos de aminotranferases que diferem em relação a especificidade de aminoácidos
São encontradas principalmente no citosol das células: fígado, músculo e rim
AST = GOT e ALT = GPT – Provas de função hepática
Recebem nomes a partir do doador dos grupos amino
Asparato aminotransferases (AST) transferência do grupo amino do asparato para o alfa-cetoglutarato formando
oxaloacetato
Alanina aminotransferases (ALT) transferência do grupo amino da alanina para alfa-cetoglutarato formando
pirtuvato
A ureia (amônio menos tóxica) é sintetizada no fígado e excretada no rim
Transporte de amônia
Tóxica para tecidos animais
É convertida em um produto não tóxico antes de ser exportada dos tecidos extra-hepáticos para o fígado
A alanina e a glutamina são formas de transporte de amônia para o fígado
Degradação de aminoácidos (no fígado) – Fontes de amônia
1. Transporte na forma de glutamina: síntese de glutamina em vários tecidos incluindo o cérebro,
glutaminase no fígado e rins converte glutamina em glutamato + amônia
Glutamina: maior concentração
2. Transporte na forma de Alanina: ciclo glicose-alanina. Na contração muscular vigorosa é ativada a
liberação de piruvato e lactato da glicólise e amônia dos aminoácidos. A amônia e o piruvato formam
alanina que no fígado é reconvertido em glicose
Ciclo da ureia
Quando os grupos amino não são usados na biossíntese de novos aminoácidos ou de outros compostos
nitrogenados eles são excretados na forma de amônia, ureia ou ácido úrico. A maioria excreta o nitrogênio do
grupo amino na forma de ureia
A ureia é convertida em ureia nas mitocôndrias dos hepáticos pelo ciclo da ureia. Dos hepatócitos a uréia passa
para o sangue e é transportada aos rins onde é executada na urina
1. Oritina transcarbamilase
2. Argininasuccinato sintase
3. Argininasuccinato liase
4. Arginase
Depois de sair do fígado a ureia é transportada até os rins e excretada na urina
Urease bacteriana: degrada ureia e transforma ela em amônia e CO2
Destino dos esqueletos carbônicos dos aminoácidos:
Geração de Alfa Cetoglutarato
Os esqueletos carbônicos se transformam em intermediários do ciclo de Krebs
Se transformam em succinil - CoA