BIOQUIMICA- APOSTILA- AMINOÁCIDOS

Prévia do material em texto

23www.biologiatotal.com.br
BIO
QU
ÍM
IC
A
AMINOÁCIDOS
No nosso sistema biológico estão presentes 
várias e diversificadas proteínas, todas com 
funções completamente distintas. Essas 
biomoléculas são constituídas de aminoácidos 
e a ordem e características de cada estão 
diretamente relacionados à essa característica. 
Todo aminoácido é constituído por um átomo 
central de carbono com quatro substituições 
diferentes. Na verdade, existem 20 tipos de 
aminoácidos que compõe proteínas e 19 deles 
apresentam essa característica de carbono 
assimétrico. O único que não apresenta isomeria 
é a glicina, pois a cadeia lateral é um átomo de 
hidrogênio, ocasionando da ligação do carbono 
α com dois substituintes iguais. 
Carbono assimétrico também chamado de 
carbono quiral são aqueles cuja a mudança 
de posição de qualquer ligante levará a um 
enantiômero (espelhada) da molécula original. 
 
ENANTIÔMERO
É uma molécula “espelhada”, simetricamente 
igual a original e tem a capacidade de desviar a 
luz para a esquerda (levogiro) ou para a direita 
(dextrógeno). Embora alguns aminoácidos de 
proteínas sejam dextrorrotatórios e alguns 
sejam levorrotatórios, todos compartilham 
a configuração absoluta do L-glutaraldeído 
(convenção de Fisher) e assim, são definidos 
como L-aminoácidos. 
Alguns exemplos de D-aminoácidos de relevância 
biológica incluem a ornitina e a citrulina que 
participam da síntese da ureia, a tirosina na 
formação dos hormônios tireoidianos e o 
glutamato na biossíntese de neurotransmissores.
Os aminoácidos são representados por símbolos 
(as 3 letras iniciais do seu nome correspondente 
ou abreviados por uma letra em maiúscula.
24
BIO
QU
ÍM
IC
A
Os aminoácidos podem ser classificados em 5 
classes principais baseadas nas propriedades 
das suas cadeias laterais: 
1-Aminoácidos com cadeias laterais não 
polares (hidrofóbicas) 
2-Aminoácidos com cadeias laterais 
aromáticas 
 
3- Aminoácidos com cadeias laterais polares 
não carregadas (mais hidrofílicas)
4-Aminoácidos com cadeias laterais 
carregadas positivamente (hidrofílicas) 
5-Aminoácidos com cadeias laterais 
carregadas negativamente (hidrofílicas)
Os grupamentos funcionais dos aminoácidos 
ditam as reações químicas dos aminoácidos. 
Os aminoácidos podem formar polímeros 
lineares pela ligação de grupo α-carboxila de 
um aminoácido com o grupo α-amino do outro. 
Esta ligação carbono-nitrogênio é uma ligação 
amídica, chamada, no caso das proteínas de 
ligação peptídica. Essa ligação é obtida por 
exclusão de uma molécula de água.
Através da ligação de dois ou mais aminoácidos 
pelas ligações peptídicas, há a formação dos 
peptídeos, como por exemplo: Aspartame 
resultante da junção dos aminoácidos aspartato 
e fenilalanina. 
Os aminoácidos são unidos por ligação peptídica
25www.biologiatotal.com.br
BIO
QU
ÍM
IC
A
ANOTAÇÕES
OS AMINOÁCIDOS PODEM TER CARGA 
TOTAL POSITIVA, NEGATIVA OU NEUTRA.
Embora tanto o R-COOH e o R-NH3 sejam 
ácidos fracos, o primeiro é muito mais forte 
que o segundo. Assim, em pH fisiológico, os 
grupamentos carboxílicos existem praticamente 
todos como R-COO- e o grupamento amino 
predominantemente como R-NH3
+. 
O ponto onde a carga líquida total da molécula de 
aminoácido ou proteína é nula é tão importante, 
que recebeu uma denominação especial. Assim, 
o valor de pH onde existe equivalência entre 
as cargas positivas e negativas da molécula é 
denominado ponto isoelétrico (pI). 
O pI é a média dos dois valores de pKa 
encontrados no aminoácido. Esses valores 
dependem do aminoácido. Para aqueles que 
não contém grupamentos ionizáveis na cadeia 
lateral, utilizam-se os valores de pKa dos grupos 
amino e carboxila. Para aqueles que apresentam 
três grupos ionizáveis, utilizam-se os valores de 
pKa dos grupos com o mesmo sinal de carga. A 
única exceção é a tirosina onde o pKa do grupo 
fenólico apresentará carga negativa em valores 
de pH maiores do que o pKa do grupo amino, 
e o pI será então a média ente o pKa do grupo 
amino e do grupo carboxílico.
Selenocisteína o 21º L-alfa aminoácido
Esse aminoácido é encontrado nas proteínas 
originárias de todos os domínios da vida. 
Os seres humanos apresentas duas dúzias 
de selenoproteínas como por exemplo a 
iodotironina deiodinases que são responsáveis 
por converter o pró-hormônio tiroxina (T4) em 
T3. Conforme o próprio nome indica, um átomo 
de selênio substitui o enxofre de seu análogo 
estrutura a cisteína. Contudo, diferente dos 
20 aminoácidos geneticamente codificados, a 
selenocisteína é especificada por um elemento 
genético mais complexo que o códon de 3 letras.
26
EX
ER
CÍ
CI
OS
EXERCÍCIOS
1
2
3
4
5
6
7
8
Escreva as classificações dos aminoácidos de acordo 
com a cadeia lateral.
Qual é o único aminoácido que não apresenta 
isomeria óptica? Por que?
Por que os aminoácidos são considerados moléculas 
anfólitas?
Construa a curva de titulação da glicina indicando os 
pontos de pK e pI.
Explique o significado e como é calculado o ponto 
isoelétrico (pI).
Os peptídeos Lys-Asp-Glu e Leu-Ala-Phe foram 
adicionados a uma mistura de água e óleo com 
posterior agitação. Prever a distribuição dos peptídeos 
entre as duas fases.
Explique como é formada a ligação peptídica
A anemia falciforme é o resultado da mutação nas 
cadeias beta das hemoglobinas, onde o aminoácido 
glutamato é substituído pelo aminoácido valina. 
Considerando que é aplicado um campo elétrico em 
amostras de dois pacientes, identifique na Figura a 
amostra de hemoglobina apresentando a cadeia beta 
mutante.
Observação: O glutamato é um aminoácido com 
um grupo carboxilo adicional. A valina possui os 
grupos amino e carboxilo característicos de qualquer 
aminoácido. 
27www.biologiatotal.com.br
EX
ER
CÍ
CI
OS
9
10
ANOTAÇÕES
JUSTIFIQUE SUA RESPOSTA.
Cite peptídeos de relevância biológica.
Considerando a estrutura química do aspartato 
responda às questões abaixo.
 
a) Observando a cadeia lateral de um 
aminoácido, podemos diferenciá-lo de outros. 
Cite uma característica de acordo com as 
classificações existentes que podemos atribuir a 
esse aminoácido segundo a propriedade da sua 
cadeia lateral.
b) Sabendo que o pI do aspartato é igual a 
2,77, indique as cargas efetivas prováveis desse 
aminoácido quando em meio de pH 1,0 , 2,8 e 
9,0.
28
BIO
QU
ÍM
IC
A
GABARITO DJOW
AMINOÁCIDOS
1- Os aminoácidos podem ser classificados de acordo com a 
sua cadeia lateral. Propriedades como afinidade pela água 
são importantes para a conformação das proteínas e por 
tanto para sua função. De acordo com a polaridade do grupo 
R, os aminoácidos são classificados em apolares (grupo R 
hidrofóbico) e polares (grupo R hidrofílico). Pertencem ao grupo 
dos aminoácidos apolares: glicina, alanina, valina, leucina, 
isoleucina, metionina, prolina, fenilalanina e triptofano.
Os aminoácidos polares podem apresentar carga elétrica líquida 
e assim podem ser subdivididos em três categorias: aminoácidos 
básicos (se a carga for positiva), aminoácidos ácidos (se a carga 
for negativa) e aminoácidos sem carga. 
São aminoácidos básicos: lisina, arginina e histidina.
São aminoácidos ácidos: aspartato e glutamato.
São aminoácidos polares sem carga: serina, treonina e tirosina.
 
2- Dentre os 20 aminoácidos que constituem as proteínas, 
todos possuem um grupo amino, um grupo carboxílico, um 
hidrogênio e uma cadeia lateral R variável ligados ao carbono 
α. Assim podemos observar que esse carbono é assimétrico 
pois apresenta quatro grupos substituintes diferentes. Carbono 
assimétrico também chamado de carbono quiral e correspondem 
aqueles cuja a mudança de posição de qualquer ligante levará 
a um enantiômero da molécula original. O único que não 
apresenta isomeria é a glicina, pois a cadeia lateral é um átomo 
de hidrogênio, ocasionando da ligação do carbono α com dois 
substituintes iguais
3- Uma molécula anfólita é aquela capaz de doar ou receber 
prótons ao mesmo tempo. Os aminoácidos possuem essa 
característica pela presençade seus grupos amino e carboxílico 
(ele ainda conta com a cadeia lateral, pois pode ainda apresentar 
grupos ionizáveis).
4- 
pI= pK1 + pK2 / 2
pI= 2,34 + 9.6/2
pI= 11,94/2
pI= 5,97
5- Ponto isoelétrico é o pH onde os aminoácidos comportam-
se como moléculas neutras: não migram quando submetidos 
a um campo elétrico. Generalizando, o pH em que a forma 
eletricamente neutra do aminoácido é mais abundante, o pI é 
a média dos dois valores de pKa encontrados no aminoácido. 
Esses valores dependem do aminoácido. Para aqueles que não 
contém grupamentos ionizáveis na cadeia lateral, utilizam-se 
os valores de pKa dos grupos amino e carboxila. Para aqueles 
que apresentam três grupos ionizáveis, utilizam-se os valores de 
pKa dos grupos com o mesmo sinal de carga. A única exceção 
é a tirosina onde o pKa do grupo fenólico apresentará carga 
negativa em valores de pH maiores do que o pKa do grupo 
amino, e o pI será então a média ente o pKa do grupo amino e 
do grupo carboxílico.
6 - Os aminoácidos que compõe o peptídeo Lys-Asp-Glu são: 
Lisina, aspartato e glutamato. Todos eles são aminoácidos de 
característica polar, sendo a lisina ainda classificada como um 
aminoácido básico e os dois últimos como aminoácidos ácidos. 
Esse peptídeo estará presente na fase da água.
Os aminoácidos que compõe o peptídeo Leu-Ala-Phe são: 
Leucina, alanina e fenilalanina. Todos esses aminoácidos são de 
natureza apolar e por isso estrão presentes na fase do óleo. 
7 - carboxila de um aminoácido com o grupo α-amino do 
outro. Esta ligação carbono-nitrogênio é uma ligação amídica, 
chamada, no caso das proteínas de ligação peptídica. Essa 
ligação é obtida por exclusão de uma molécula de água e sua 
formação pode ser representada pelo seguinte esquema:
8- O aminoácido glutamato é classificado como polar e com 
carga negativa. Dessa forma quando submetido ao campo 
elétrico tenderá a migrar para o polo positivo e se afastar do 
negativo. Por outro lado, a valina é um aminoácido apolar e 
por isso não possuirá o mesmo comportamento do glutamato, 
podendo contribuir com seus grupos ionizáveis apenas nas 
regiões carboxi e amino terminais. Como estamos falando de 
proteína a valina estará na cadeia polipeptídica e assim não 
possuirá essas regiões expostas (carboxi e amino terminais) 
pois estará fazendo ligação peptídica com outro aminoácido. 
O glutamato por sua vez também estará fazendo a ligação 
peptídica, mas ele ainda possui um grupo carboxílico “extra” na 
cadeia lateral. Sendo assim a amostra que melhor representa a 
proteína mutante é a amostra em negrito.
9 - Aspartame - L-aspartil-L-fenilalanina metiléster, adoçante 
artificial. 
Hormônios são peptídeos pequenos: 
Ocitocina (estimula contração uterina), 
Bradicinina (inibe inflamação dos tecidos), 
Tirotropina (hormônio da hipófise). 
29www.biologiatotal.com.br
BIO
QU
ÍM
IC
A
ANOTAÇÕES
10 - A) Esse aminoácido pode ser classificado como polar com 
carga negativa por causa do grupamento carboxílico extra 
localizado na sua cadeia lateral. Sendo assim esse aminoácido 
tenderá ainda um comportamento de doador de próton sendo 
classificado também como aminoácido ácido.
b) 
Em pH 2,8 por ser muito próximo ao pI do aminoácido glutamato 
a carga será 0. Em pH 1,0, esse aminoácido se encontrará com 
carga +1 pois os grupos carboxílicos majoritariamente ainda não 
estarão ionizáveis e o grupo amino estará protonado (+1). Em 
pH 9,0 a carga provável será -2 pois os dois grupos carboxílicos 
do glutamato já estarão ionizados completamente (carga -2) e o 
grupo amino dissociado quase que por completo (carga 0).