QBQ0215_GD1_Agua_pH_tampao_aminoacidos_proteinas

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QBQ0215- GD1 Água, tampão, aminoácidos e proteínas 
 
1. Dispõem-se de soluções da mesma concentração de ácido acético, acetato de sódio, 
HCl e NaOH. Propor três maneiras diferentes de preparar um tampão com pH igual ao 
pKa do ácido ácetico. 
 
2. Deseja-se preparar uma solução-tampão para ser utilizada num experimento com uma 
enzima que tem atividade ótima entre pH 4,2-6,0. Dispõem-se das seguintes soluções 
de mesma molaridade: HCL, NaOH, cloreto de amônio (pKa 9,3), ácido fórmico (pKa 3,7), 
ácido lático (pKa 3,9), ácido propiônico (pKa 4,8) e ácido fosfórico (pKa 2,1; 6,9; 12,4). 
a) Qual o melhor tampão para ser utilizado no experimento? 
b) Quais das soluções disponíveis seriam utilizadas para prepará-lo, e em que proporções? 
c) Se 1L deste tampão com concentração 0,22M for utilizado num ensaio em que haja a 
liberação de 0,09 mol de H+, qual será o pH final da solução? 
 
 
3) O pH do sangue é tamponado por íons bicarbonato/carbonato. Segurar a respiração aumenta 
a concentração de CO2 (g) no sangue. Qual é o efeito resultante no pH sanguíneo? Indique as 
reações relevantes para sua resposta. 
 
 
4) Responder se as afirmações abaixo são verdadeiras ou falsas. Justifique a sua resposta. 
a) Em valores extremos de pH, uma proteína apresenta menor número de grupos com 
carga elétrica do que em pH 7. 
b) Uma proteína que apresenta menor solubilidade em pH 9 é rica em aminoácidos 
básicos. 
c) Aminoácidos que apresentam 3 pKa participam de interações hidrofóbicas presentes na 
estrutura terciária das proteínas. 
 
5) Considere o seguinte peptídeo: 
Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Phe-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Trp-Glu-Ala-Gln-Pro-Asp-Gly-Met-Glu-
Cys-Ala-Phe-His-Arg 
a) Em que regiões da estrutura primária são mais prováveis que se encontrem as voltas 
(ligações entre estruturas secundárias)? 
b) Indique se esta proteína pode formar pontes de -S-S- internas e onde. 
c) Indique os resíduos que são mais prováveis de serem encontrados na superfície 
(expostos ao meio aquoso) e o que são mais prováveis de serem encontrados 
internamente na proteína. Por quê? 
 
6) A desestruturação de uma α-hélice numa conformação desenovelada é acompanhada por 
uma mudança drástica na capacidade do polipeptídio (quando em solução) alterar o plano de 
rotação de uma luz polarizada. Uma solução de poli-L-glutâmico (um polipeptídio formado 
exclusivamente de L-Glu) tem uma conformação de α-hélice quando em solução pH=3. Porém, 
quando o pH é alterado para 7, há uma grande mudança na capacidade de rotação da luz 
polarizada. De forma semelhante, poli-L-lisina apresenta-se como α-hélice em pH=10. Quando 
o pH é abaixado para 7, novamente, observa-se alteração na rotação da luz polarizada. 
QBQ0215- GD1 Água, tampão, aminoácidos e proteínas 
 
 
Pergunta: Qual é a explicação para o efeito do pH na mudança de conformação da Poli-(Glu) e 
da poli-(Lys). Por que esta mudança ocorre numa faixa tão estreita de pH?