ESTUDO DIREGIDO ENZIMAS E CARBOIDRATOS

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INSTITUTO FRDERAL DE EDUCAÇÃO, CIENCIA E TECNOLOGIA- BA- CAMPUS DE PORTO SEGURO.
DISCIPLINA: BIOQUÍMICA 
ALUNO: ANA LUISA SANTOS DE CARVALHO
TURMA: 8º SEMESTRE: I . 2017
PROFA: CALLINE PEREIRA DOS SANTOS
 
Estudo dirigido de Bioquímica
Definir enzimas e enumerar algumas de suas propriedades.
As enzimas são proteínas especializadas que atuam na aceleração de reações químicas, tendo um poder catalítico extraordinário, geralmente muito maior do que os catalisadores sintéticos ou inorgânicos. Elas estão no centro de cada um dos processos bioquímicos. Atuando em sequências organizadas, elas catalisam cada uma das reações das centenas de etapas que degradam as moléculas dos nutrientes, que conservam e
transformam energia química e que constroem as macromoléculas biológicas a partir de precursores elementares. Com a exceção de poucos RNA catalíticos, todas as enzimas conhecidas são proteínas. Muitas necessitam de
coenzimas ou cofatores não proteicos para exercerem a
atividade catalítica. Algumas de suas propriedades são: atuarem como catalisadores biológicos extremamente eficientes e aceleram a velocidade da reação, transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por minuto de reação. Atuam em concentrações muito baixas, atuam em condições específicas de temperatura e pH, possuem todas as características das proteínas, podem ter sua concentração e atividade reguladas e estão quase sempre dentro da célula, e compartimentalizadas.
Conceituar Centro Ativo e fazer comentário sobre sua importância.
O centro ativo é a região específica e pequena da enzima (região considerada o bolsão da enzima) em que ocorre a ligação com o substrato. Uma molécula para ser aceita como substrato deve ter a forma espacial adequada para encaixar-se no centro ativo e grupos químicos capazes de estabelecer ligações precisas com os radicais do centro ativo.
Dar o conceito de cofator, coenzimas, grupo prostético, apoenzima e Holoenzimas.
O cofator são enzimas que necessitam de um componente químico adicional que pode ser um ou mais íons inorgânicos como Fe2+, Mg2+, Mn2+ ou Zn2+.
As coenzimas são enzimas que necessitam de uma molécula orgânica ou metalorgânica complexa. As coenzimas agem como carreadores transitórios de grupos funcionais específicos. A maioria deles é derivada das vitaminas, nutrientes orgânicos cuja presença na dieta é necessária em pequenas quantidades.
O grupo prostético é uma coenzima ou um íon metálico que se ligue muito firmemente, ou mesmo covalentemente, a uma enzima.
A apoenzima é a fração proteica de uma enzima, na ausência do seu cofator.
A holoenzima é uma enzima completa (enzima + cofator), cataliticamente ativa
junto com a sua coenzima e/ou íons metálicos.
Como são classificadas as enzimas? Dar o nome das seis classes de enzimas, indicando qual o tipo de Reação que cada classe catalisa, exemplifique.
	Classe
	Tipo de Reação
	Exemplos
	Óxido-redutases
	Óxido-redução
	Desidrogenase oxidase
	Transferases
	Transferências de grupos funcionais
	Metiltransferase
	Hidrolases
	Reações de hidrólise
	Lipases proteases
	Liases
	Quebra de ligações duplas
	Descarboxilase
	Isomerases
	Isomerizações 
	Cis-trans isomerase
	Ligases
	Formação de ligações 
	Sintetase
Mostrar, através de uma representação gráfica o conteúdo energético de uma Reação, a energia de ativação na ausência e na presença de um catalisador biológico. Interprete esses gráficos.
O gráfico representa o diagrama da coordenada da reação comparando uma reação catalisada por enzima com uma não catalisada. A linha preta representa a curva de progressão da energia de uma reação sem utilização de uma enzima como catalisador e a linha azul representa a progressão da energia de uma reação catalisada por uma enzima. A variação de ativação da reação, a energia de ativação é menor quando a reação é catalisada por uma enzima.
Dar o conceito de inibição Reversível e Irreversível.
A inibição reversível é o inibidor liga-se a enzima e subsequentemente pode ser liberado, deixando-a em condições originais. E a inibição irreversível é o inibidor reage com a enzima, de modo que a enzima original não pode ser regenerada.
Quais são os tipos de inibição Reversível? Explique cada um.
Existem três tipos de inibição reversível: 
Competitivos: competem com o substrato para se ligarem reversivelmente ao sítio ativo, mas não são transformados pela enzima. Há competição pelo centro ativo do enzima. O inibidor é estruturalmente semelhante ao substrato e a inibição pode ser contrariada adicionando mais substrato ao meio.
Incompetitivos: ligam-se apenas ao complexo ES, em um sítio diferente do sítio ativo. O inibidor liga-se a um local específico do enzima (que não o centro ativo) e oinibidor liga-se apenas ao complexo ES, formando o complexo ESI.
Mistos: ligam-se tanto a E quanto a ES, novamente em
um sítio distinto do sítio ativo.
Comente sobre o controle enzimático.
Basicamente, existem dois mecanismos para a regulação da atividade enzimática: 1. Controle da disponibilidade de enzimas exercido sobre as velocidades de síntese e de degradação das enzimas que determinam sua concentração celular; 2. Controle da atividade da enzima, efetuado por mudanças estruturais da molécula enzimática e que redundam em alterações da velocidade de catálise. *Este efeito pode ser exercido mediante união não-covalente de moduladores (enzimas alostéricas), ou por modificação covalente da enzima. As enzimas alostéricas funcionam por meio de ligação não covalente de compostos reguladores chamados moduladores alostéricos. * As enzimas alostéricas sofrem mudanças conformacionais em resposta à ligação do modulador:
Descreva o que é um zimogênio. Dê exemplo.
Certas enzimas, cujo local de ação é extracelular (plasma, trato digestivo), são sintetizadas na forma de precursores inativos, chamado zimogênios. Para que um zimogênio se torne ativo é preciso que haja hidrólise de determinadas ligações peptídicas, com a consequente remoção de um segmento da cadeia e nova reestruturação espacial da mesma, onde aparecerá um centro ativo funcional; Várias enzimas proteolíticas (pepsina, quimiotripsina,..) são sintetizadas e armazenadas como zimogênios, transformadas em enzimas somente fora destas células e no local onde exercerão atividade digestiva. A regulação enzimática pode passar ainda pela existência de um precursor, sem capacidade catalítica, que, no caso das proteases, são chamados zimogênios.
Como as enzimas conseguem diminuir a energia de ativação?
As enzimas propõem um mecanismo alternativo para a reação catalisada. Desta forma, favorecendo os fatores termodinâmicos para a conversão de reagente em produto.
Conceituar Carboidratos, definir aldoses e cetoses e dar exemplo de uma seriem de cada família.
Carboidratos são poli-hidroxialdeídos ou poli-hidroxicetonas, ou substâncias que geram esses compostos quando hidrolisadas. Muitos carboidratos têm a fórmula empírica (CH2O)n; alguns também contêm nitrogênio, fósforo ou enxofre. Existem três classes principais de carboidratos: monossacarídeos, dissacarídeos e polissacarídeos.
Aldose ocorre quando o grupo carbonil se encontra na extremidade da cadeia de carbonos (em um grupo aldeído). Enquanto que a cetose ocorre quando o grupo carbonil está em qualquer outra posição (em um grupo cetona).
Esquematizar e conceituar a formação da ligação glicosídica
A ligação glicosídica ocorre entre o carbono anomérico de um monossacarídeo e qualquer outro carbono do monossacarídeo seguinte, através de suas hidroxilas e com a saída de uma molécula de água. As ligações glicosídicas são ligações covalentes que se formam quando os monossacáridos ou açúcares simples se ligam formando moléculas maiores. A ligação entre duas a dez moléculas denomina-se oligossacárido. Quando constituída por dois açúcares simples, denomina-se dissacárido ou dissacarídeo e é a forma mais comum em alimentos.Represente por meio da estrutura o tipo de ligação glicosídica da sacarose, maltose, lactose.
Defina polissacarídeos e cite quatro encontrados na natureza e descreva suas diferenças Químicas e Biológicas?
Os polissacarídeos, também conhecidos como glicanos, são polímeros de média a alta massa molecular e ocorre na maioria dos carboidratos encontrados na natureza. Diferem-se na identidade das unidades de monossacarídeos repetidas, no comprimento das cadeias, nos tipos de ligações unindo as unidades e no grau de ramificação.
Exemplo de polissacarídeos encontrados na natureza:
Amido: contém dois tipos de polímero de glicose, amilose e amilopectina. A amilose consiste em cadeias longas, não ramificadas, de resíduos de D-glicose conectados por ligações (como na maltose).
Glicogênio: o principal polissacarídeo de armazenamento das células animais. Como a amilopectina, o glicogênio é um polímero de subunidades de glicose ligadas por ligações, com ligações nas ramificações; o glicogênio, porém, é mais ramificado (em média a cada 8 a 12 resíduos) e mais compacto do que o amido. 
Celulose: substância fibrosa, resistente e insolúvel em água – é encontrada na parede celular de plantas, particularmente em caules, troncos e todas as porções amadeiradas do corpo da planta, e constitui grande parte da massa da madeira e quase a totalidade da massa do algodão. 
Quitina: um homopolissacarídeo linear composto por resíduos de N-acetilglicosamina em ligações.
 Quais as enzimas digestivas produzidas no pâncreas?
As principais enzimas produzidas pelo pâncreas são a amilase, importante na digestão dos carboidratos (alimentos, como pão e batatas), a tripsina, que digere proteína (desde carne, queijo, leite e legumes, como grãos) e a lipase, que digere a gordura. 
Como o glicogênio se difere do amido em estrutura e função?
O glicogênio é um polímero de glicose altamente ramificado e apresenta cadeias longas com ligações alfa. É sintetizado pelos animais como reserva energética, advinda da glicose e armazenada no fígado e nos músculos. Enquanto que o amido é um polímero de glicose com sua estrutura compactada em relação ao glicogênio. É sintetizado pelos vegetais como reserva energética.
Nenhum animal é capaz de digerir a celulose. Concilie essa afirmação com o fato de que muitos animais herbívoros dependem da celulose como fonte alimentar.
A celulose se caracteriza por ser um homopolissacarídeo linear de glicose, ou seja, é formada por monômeros de glicose unidos por ligações glicosídicas do tipo beta. Nosso organismo não possui a enzima celulase que quebra esta ligação. Muitos animais, como os ruminantes e insetos, dependem da celulose como fonte alimentar porque possuem no seu trato digestivo bactérias que fazem essa degradação.
– Qual é a base metabólica para a observação de que muitos adultos não podem ingerir grandes quantidades de leite sem ter dificuldades gástricas?
A base metabólica que faz com que alguns adultos não possam ingerir leite sem ter dificuldades gástricas é a enzima lactase. Uma vez que, a ausência desta impossibilita a absorção da lactose que faz com que a lactose chegue no intestino grosso sem ser absorvido, desencadeando na fermentação pelas bactérias que causam gases e indigestão. A lactose é o açúcar do leite, um dissacarídeo que com a enzima lactase, transforma-se em dois monossacarídeos: a glicose e a galactose, assim desta forma, são facilmente absorvidos pelo organismo.