exercícios de bioquímica

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BQ031 – Bioquímica I para Biologia manhã- Lista de exercícios – 2º. semestre 2019 
Parte I - Biomoléculas 
 
1. Os pontos de fusão de uma série de ácidos graxos com 18 carbonos são: 69.9
o
C (18:0), 13.4
 o
C (18:1 Δ9), -5oC (18:2 
Δ9,12), -11 oC (18:3 Δ9,12,15). Explique a diferença observada para as temperaturas de fusão relacionadas ao grau de 
insaturação dos ácidos graxos. 
 
2. Bicamadas lipídicas formadas entre duas fases aquosas apresentam uma importante propriedade: eles formam 
“folhas” bidimensionais cujas extremidades juntam-se formando os chamados lipossomos (estruturas tipo vesículas). 
a) Quais propriedades dos lipídeos são responsáveis pela formação de bicamadas em solução aquosa? Explique. 
b) Por que as membranas biológicas não são formadas apenas por lipídeos, mas apresentam outras moléculas como 
proteínas e carboidratos? 
 
3. Classifique em ordem de solubilidade em solução aquosa os seguintes lipídeos: triacilglicerol, diacilglicerol e 
monoacilglicerol, todos contendo somente ácido graxo 18:0. Explique. 
 
4. Considerando que uma bactéria cultivada a temperatura de 37
o
C apresenta uma composição de lipídeos adequada 
para manter a fluidez de sua membrana, indique quais modificações a nível de composição de ácidos graxos são 
necessárias quando a temperatura de cultivo é modificada para 25
o
C. E se a temperatura for alterada para 42
o
C? obs.: 
sua resposta NÃO deve envolver moléculas de colesterol. 
 
5. Considere dois gêneros de bactérias que habitam regiões diferentes do planeta (Antártica e Golfo do México, p.ex.). 
Sem considerar outros fatores exceto a temperatura ambiente, responda: i) por que a composição de lipídeos de 
membrana dessas duas bactérias não deve ser a mesma? ii) qual dessas bactérias deve apresentar uma maior proporção 
de ácidos graxos saturados na composição de lipídeos de membrana? Justifique brevemente 
 
 
6.Considerando os açucares abaixo, indique quais são epímeros (indique o carbono envolvido) e quais são anômeros. 
Obs.: a numeração das estruturas lineares inicia-se com o carbono da extremidade mais próxima à ligação C=O. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
7. Desenhe as estruturas dos dissacarídeos Glucose-(1,4)-Glucose, Glucose-(1,4)-Glucose, Frutose-(2,1)-Glucose. 
Indique a ligação glicosídica entre os açúcares. 
 
8. Tanto a celulose quanto o amido (-amilose) consistem de unidades de glucose com ligações do tipo (14). Muito 
embora sejam semelhantes, é fácil dispersar amido em água, enquanto o mesmo não ocorre com a celulose. Explique 
por que. 
 
9. Considere oligômeros formados por 5 aminoácidos ou 5 monossacarídeos. Qual desses compostos fornecerá o maior 
número de oligômeros diferentes? Explique 
 
10. i) Desenhe a estrutura geral de um aminoácido. ii) Desenhe a estrutura dos aminoácidos glutamato (Glu) e lisina 
(Lys) e localize o grupo R de cada aminoácido. iii) localize o grupo carboxílico e o amino, ligados ao carbono alfa de 
cada aminoácido. iv) Desenhe os dois dipeptídeos que podem ser formados a partir desses dois aminoácidos (Glu-Lys e 
Lys-Glu). v) Localize as extremidades N e C terminais nos dipeptídeos e circule a ligação peptídica formada. 
 2 
 
11. A estabilidade de uma -hélice é determinada não somente através da formação de pontes de hidrogênio 
intracadeia, mas também pela natureza das cadeias laterais dos seus resíduos de aminoácidos. Em cada um dos 
polipeptídeos abaixo, prediga se formará uma estrutura do tipo -hélice ou não. Justifique a sua resposta. Obs. um 
poliaminoácido é um polímero composto apenas pelo aminoácido indicado. 
a) polileucina, pH 7.0 
b) poliglutamato, pH 1.5 
c) poliglutamato, pH 7.0 
d) poliarginina, pH 7.0 
e) poliarginina, pH 13.0 
f) poliprolina, pH 7.0 
g) polivalina, pH 7.0 
h) polilisina, pH 7.0 
i) polilisina, pH 12.0 
 
12. Dos aminoácidos indicados abaixo (você precisa procurar e analisar as estruturas dos mesmos), quais você 
esperaria encontrar internamente em uma estrutura tridimensional de uma proteína globular típica a pH 7,0 e quais 
você esperaria encontrar na parte externa da mesma proteína em solução aquosa? E se a solução fosse orgânica 
(hidrofóbica)? [Dica: analise somente o grupamento R de cada aminoácido] 
glutamato, valina, isoleucina, asparagina, serina, arginina, fenilalanina, metionina, lisina e treonina. 
 
13. Indique se as afirmações abaixo são verdadeiras ou falsas. No caso de ser falsa, explique por que. 
a) as ligações (pontes) de hidrogênio ocorrem somente entre átomos de hidrogênio localizados na superfície da 
proteína. 
b) a ligação de hidrogênio é a única interação responsável pela estrutura tridimensional de uma proteína. 
c) o termo “estrutura quaternária” refere-se a configuração da proteína na quarta dimensão como função do tempo. 
d) a partir da estrutura primária de uma proteína é possível prever especificamente a sua estrutura tridimensional. 
e) num ambiente apolar (como o interior da membrana celular) as proteínas assumem uma estrutura tridimensional 
aonde os resíduos polares estão voltados para fora da estrutura proteica. 
 
14. Como parte de um projeto de iniciação científica, você está caracterizando dois polipeptídeos de aproximadamente 
mesma massa molecular. Usando várias técnicas físico-químicas você determinou que um dos dois polipeptídeos 
apresenta estrutura tridimensional semelhante a um cilindro, enquanto o outro apresenta uma estrutura esférica. O seu 
companheiro de laboratório está encarregado de determinar a composição de aminoácidos dos dois polipeptídeos. 
Infelizmente, ele esqueceu de anotar a qual polipeptídeo correspondia determinada composição. Outra análise 
demoraria muito tempo, além de gastar uma verba extra do laboratório. Ao ouvir a estória, um estudante do 
laboratório vizinho sugere que você deduza a qual polipeptídeo corresponde determinada análise de aminoácidos 
apenas estudando a própria composição de aminoácidos. O seu companheiro de laboratório está certo de que a 
sugestão do vizinho não tem nenhum fundamento. Qual seria a sua atitude? Você aceitaria a sugestão do seu vizinho? 
Em caso afirmativo, qual a composição de aminoácidos se refere ao polipeptídeo de forma esférica e qual pertence 
aquele de forma cilíndrica? São apresentados os resultados de análise de aminoácidos dos dois polipeptídeos. 
aminoácido no. de resíduos/molécula aminoácido no. de resíduos/molécula 
polar peptídeo 1 peptídeo 2 apolar peptídeo 1 peptídeo 2 
Arg 
Asn 
Asp 
Cys 
Gln 
Glu 
His 
Lys 
Ser 
Thr 
Trp 
Tyr 
12 
9 
14 
7 
8 
11 
4 
22 
20 
15 
2 
7 
7 
5 
9 
6 
6 
6 
4 
15 
21 
11 
3 
6 
Ala 
Gly 
Ile 
Leu 
Met 
Phe 
Pro 
Val 
14 
9 
5 
3 
7 
9 
8 
16 
25 
8 
9 
7 
9 
11 
10 
21 
dica: qual estrutura (cilindrica ou esférica) apresenta maior número de aminoácidos expostos para o solvente? O número 
de aminoácidos dos dois peptídeos é semelhante 
 3 
15. Apresente as diferenças de função e estrutura entre as proteínas mioglobina e hemoglobina. Analisando o gráfico de 
saturação de O2 pelas duas proteínas apresentado a seguir, correlacione as diferenças de comportamento entre as duas 
proteínas e a conformação tridimensional apresentada por cada uma (obs.: explique o comportamento sigmoidal da 
hemoglobina e de hipérbole da mioglobina). Observe que os dados do eixo Y (% de saturação) já normaliza a 
diferença no número de sítios de ligação de O2 entre as duas proteínas. 
 
16. Explique quais são os efeitos que a pressão de O2, pH, pressão de CO2 e concentração BPG (2,3 bisfosfoglicerato) 
exercem sobre aafinidade de ligação da hemoglobina com O2. 
17. Estudos de transporte de oxigênio em mulheres grávidas mostraram que as curvas de saturação por oxigênio do 
sangue fetal e do materno são significativamente diferentes quando medidos sob as mesmas condições (veja gráfico 
abaixo). Eritrócitos fetais apresentam uma hemoglobina diferente da materna (HbF - fetal e HbA - materna). A HbF 
apresenta duas cadeias proteicas  e duas cadeias  ( enquanto a HbA apresenta duas cadeias  e duas cadeias 
 
a) Qual hemoglobina apresenta maior afinidade pelo oxigênio sob condições fisiológicas? Explique. 
b) Qual a importância fisiológica para essa diferença na afinidade pelo oxigênio? Explique. 
 
18. Analise as afirmações a seguir como falsas ou verdadeiras. Se falsa, explique por que. 
a) O grupo amino terminal e o grupo carboxi terminal são os principais grupos carregados nas enzimas. 
b) Somente os resíduos de aminoácidos presentes no sítio ativo e que apresentem carga são os responsáveis pela 
formação do complexo enzima-substrato. 
c) O KM varia com a concentração da enzima. 
d) Em altas concentrações do substrato, a velocidade de uma reação catalisada enzimaticamente é dependente da 
concentração da enzima. 
e) O valor de Kcat depende da concentração da enzima 
 
19. Qual a diferença entre Vmax e Kcat (número de renovação enzimática ou "turnover" da enzima)? 
 
20. O sítio ativo de uma enzima normalmente consiste de uma cavidade contendo cadeias laterais de aminoácidos 
necessários para a ligação do substrato e o processo de catálise. A carboxipeptidase é uma enzima que catalisa a 
retirada dos resíduos de aminoácido a partir do terminal carboxila de proteínas. A enzima possui uma cadeia 
contendo 307 resíduos de aminoácidos, sendo que os resíduos de arginina 145 e glutamato 270 (a numeração 
corresponde a posição do aminoácido na sequência primária da proteína) são os responsáveis pela catálise da reação. 
a) Explique como dois aminoácidos tão distantes na sequência polipeptídica podem catalisar uma reação que ocorre 
num espaço de poucos décimos de nanômetro. 
b) Se somente esses dois resíduos de aminoácidos participam na catálise da reação de hidrólise, por que é 
necessária uma enzima que contenha um número tão grande de resíduos de aminoácidos? 
 
21. A atividade enzimática da lisozima é ótima em pH = 5.2 e apresenta comportamento cinético mostrado na figura 
abaixo. O sítio ativo da lisozima contem dois resíduos de aminoácidos essenciais para catálise: o glutamato na 
posição 35 na cadeia polipeptídica e o aspartato que ocupa a posição 52 na estrutura primária. Os valores de pKaR 
do grupo carboxila para os dois resíduos são 5.9 e 4.5, respectivamente. Qual é o estado de ionização (protonado ou 
desprotonado) de cada resíduo no pH ótimo da lisozima? Como o estado de ionização desses dois resíduos de 
aminoácidos explica a variação da atividade enzimática em relação ao pH como mostrado no gráfico abaixo? 
 
 4 
 
 
22. Qual a diferença entre inibidores competitivos e não-competitivos. Qual parâmetro cinético (Km e Vmax) é alterado 
na presença de cada inibidor? 
 
23. Um bioquímico, estudando as propriedades cinéticas de uma enzima recentemente purificada, obteve os dados 
apresentados abaixo. O experimento foi repetido na presença ou ausência de dois diferentes inibidores, A e B. Um 
desses inibidores é um análogo estrutural do substrato e o outro é um agente alquilante (introduz grupos alquila na 
cadeia proteica). 
 
[S] (mmoles/litro) v (mol/min) v (mol/min) 
+ A 
v (mol/min) 
+ B 
50 
25 
17 
12 
10 
1.25 
0.87 
0.67 
0.54 
0.45 
0.74 
0.45 
0.32 
0.25 
0.21 
0.48 
0.33 
0.25 
0.20 
0.17 
 
a) Construa os gráficos V x [S] e 1/V x 1/[S] com os dados apresentados (procure utilizar o mesmo gráfico para as 
três condições apresentadas (enzima e enzima na presença do inibidor A ou B). 
b) Observe os dois gráficos (V x [S] e 1/V x 1/[S]) e determine graficamente os valores de KM e o Vmax para esta 
enzima. Existem diferenças nas determinações desses parâmetros utilizando os dois gráficos? 
c) Observe o comportamento da enzima na presença dos inibidores. É possível determinar através desse 
comportamento qual inibidor apresenta estrutura análoga ao substrato. Neste caso é verdadeiro dizer que o 
inibidor A é um agente alquilante? Por que? 
 
 
 
 
 
 
 5 
 
Parte II - Biologia Molecular 
 
1. Observe as estruturas e identifique: 
 
 
a) 2´desoxirribonucleotídeo 
b) Ribonucleotídeo 
c) Base nitrogenada 
d) pentose 
e) Fosfato  
f) Fosfato γ 
g) posição 5´ 
h) posição 3´ OH 
 
2. Escolha uma das estruturas acima e forme um dinucleotídeo. Identifique o terminal 5´ e o terminal 3´ 
 
3. A sequência abaixo representa uma fita simples de DNA. 
 
5´- AGTCTCCATGGATCATTAGCATATG- 3´ 
 
A partir desta sequência, escreva: 
a) A fita complementar de DNA 
b) a fita complementar de DNA no sentido 5´→ 3´ 
c) a mesma sequência indicada na forma de RNA 
d) existe a presença de um palíndromo na sequência dupla-fita? 
 
4. Defina os termos replicação, transcrição e tradução em Biologia Molecular 
 
5. Todas as DNA polimerases conhecidas sintetizam a nova cadeia de DNA no sentido 5´→ 3´. Considerando que o 
DNA é composto por duas fitas em sentido antiparalelo, explique como ocorre a síntese de duas novas fitas de DNA 
sem que haja longos segmentos de DNA simples fita. 
 
6. Considere um experimento sendo realizado em um laboratório de biologia molecular para sintetizar um pequeno 
fragmento de DNA (500 pares de base). Analise os dados apresentados na tabela abaixo e indique em quais reações é 
possível obter síntese de DNA. Justifique a sua resposta 
 
Componentes de reação 1 2 3 4 5 6 
Solução-tampão adequada + + + + + + 
DNA polimerase - + - + + + 
Desoxirribonucleotídeos trifosfato (dNTPs) + + - - + + 
ribonucleotídeos trifosfato (NTPs) - - + + - - 
Oligonucleotídeo iniciador (“primer”) - - - + + + 
DNA simples fita + + + - - + 
DNA dupla-fita - - - + + - 
 
 
7. Apresente as características da origem de replicação de Escherichia coli. 
 
8. Explique a função da atividade de DNA exonuclease 3´→ 5´ na DNA polimerase III de E. coli. 
 
9. Explique a função das atividades de DNA exonuclease 5´→ 3´ e DNA exonuclease 3´→ 5´ presentes na 
DNA polimerase I de E. coli. 
 6 
 
10. Existem vírus cujo genoma é constituído de DNA dupla-fita enquanto outros apresentam DNA simples fita. Os 
retrovírus possuem RNA como material genético. Considerando as possibilidades de mutação, coloqueem ordem 
crescente de probabilidade de mutação os três vírus citados. Justifique. 
 
11. A figura abaixo representa a síntese de uma molécula de RNA a partir de DNA. Indique 
 
 
a) a molécula de DNA 
b) a molécula de RNA 
c) as extremidades 3´ e 5´ das moléculas envolvidas 
d) o sentido de síntese da molécula de RNA 
e) a fita molde de DNA 
f) a fita codificante do DNA 
g) a localização da RNA polimerase 
 
12. Aponte semelhanças e diferenças entre as enzimas RNA polimerase e DNA polimerase. Pontos a considerar: 
substrato, fidelidade, outras atividades presentes além de polimerase, necessidade de "primer", etc 
 
13. Descreva a sequência de eventos para o início da transcrição em E. coli. 
 
14. A sequência de ligação da RNA polimerase para início da transcrição apresenta maior conteúdo de AT se 
comparado a CG. De maneira sucinta, especule a razão para isso. 
 
15. Como os introns são retirados do RNA primário para formação do RNA maduro? 
 
16. Utilize a tabela do código genético abaixo e escreva todas as sequências possíveis de um mRNA (RNA 
mensageiro) que codificam para o tripeptídeo Leu-Met-Tyr. Sua resposta dará uma ideia do número de possibilidades 
de mRNA que codificam para um polipeptídeo. 
 
17. Na anemia falciforme a hemoglobina apresenta uma modificação na sequência de aminoácidos. O resíduo de 
glutamato (Glu) na posição 6 da cadeia  é substituído por valina (Val). Verifique os codons que codificam para valina 
e glutamato e analise a(s) mudança(s) que aconteceu(ram) no DNA para que ocorresse a troca de aminoácidos. Qual 
seria a mutação/alteração mais provável de ter ocorrido? Obs. a freqüência de troca de uma base nitrogenada é maior 
do que a troca de duas bases, no mesmo segmento de DNA. 
 
18. Utilizando uma tabela de codons (código genético), traduza a sequência de nucleotídeos abaixo. Considere o 
primeiro nucleotídeo como início da tradução. 
a) GUCAGUACGUACUGUAGA 
b) UCAGUACGUACUGUAGAA 
c) CAGUACGUACUGUAGAAA 
 7 
 
 
19. Observe as sequências de aminoácidos obtidas na sequência anterior. Elas são semelhantes? Explique esta diferença 
considerando que as sequências de nucleotídeos utilizadas são bastante semelhantes. 
 
20. A fita molde de um segmento dupla fita de DNA apresenta a seguinte sequência: 
 5´- CTTT TGA TAA GGA TAG CCC TTC – 3´ 
a) qual é a sequência de bases do RNA mensageiro transcrito por esta fita? 
b) Qual a sequência de aminoácidos traduzida? Considere a primeira base como início do primeiro códon 
c) Suponha que a fita complementar seja utilizada como molde para a transcrição. Qual a sequência de aminoácidos 
do peptídeo resultante? Considere a primeira base como início do primeiro códon 
 
 
21. Parte de uma proteína é codificada pela seguinte sequência: 
 5´- UCU AAU GGA GCU GUG UGG UAU -3´ 
a) qual a sequência de aminoácidos? 
Proteínas mutantes foram obtidas e apresentaram as seguintes sequências de aminoácidos. Para cada caso indique qual 
a alteração no gene que resulta na modificação observada. 
b) Ser Asn Gly Leu Cys Gly 
c) Ser Asn Gly Ala Val 
d) Ser Asn Arg Ser Cys Val Val 
e) Ser Gly Ala Val TrpTyr 
 
22. Você isolou um fragmento de DNA viral de 400 pares de base (pb) que codifica duas proteínas, uma de 120 e outra 
de 80 aminoácidos. Este resultado é considerado raro, embora tenha sido descrito em alguns outros genomas virais. 
Análise das sequência das duas proteínas indicou ausência de similaridade (sequências semelhantes de aminoácidos) 
a) Explique como um fragmento de 400 pb pode codificar as duas proteínas. 
b) Por que as duas proteínas não apresentam semelhança de sequência? 
 
23. O que é um operon? O que é um RNA mensageiro policistrônico? 
 
24. Qual é a função do promotor e do operador na regulação gênica em E. coli? 
 
25. Sobre a regulação do operon lac em E. coli, responda: 
a) quais os genes que fazem parte deste operon? 
b) quais os produtos codificados pelo operon? 
b) quais sequências reguladoras estão presentes na região promotora deste operon? 
c) qual é o papel da lactose na regulação deste operon? 
d) qual é o papel da glucose na regulação deste operon? 
e) o que é a alolactose e qual sua função na regulação deste operon? 
f) qual é o papel da proteína CRP (ou CAP) na regulação deste operon? 
g) qual é o papel do produto do gene lacI na regulação do operon lac? 
h) por que o gene lacI deve apresentar um promotor diferente dos genes lacZYA?