Biomedicina

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47Biomedicina na prática: 
da teoria à bancada SUMÁRIO
Procedimento:
1. Em um tubo de ensaio identificado, limpo e seco, colocar 5 mL de urina filtrada e 
adicionar 5 gotas de solução de ácido sulfossalicílico e misturar.
2. Turvação ou precipitação são resultados positivos.
7. PRÁTICA: Reações de Precipitação de Proteínas
7.1. Precipitação por Sais
Altas concentrações de sais precipitam proteínas de suas soluções. Este fenômeno é 
denominado de precipitação por sais. Os sais desidratam as proteínas, atraindo as moléculas 
de água do meio, de modo a ficar menos água disponível para as moléculas proteicas. A 
solubilidade de uma proteína depende da quantidade de água disponível para as moléculas 
proteicas. A solubilidade de uma proteína depende da quantidade de água disponível ao 
redor de seus grupos iônicos (quanto menor for o número de moléculas de água, menor será a 
solubilidade). Por outro lado, baixas concentrações de sais podem aumentar a solubilidade de 
muitas proteínas. É o fenômeno conhecido como solubilização por sais. Isso pode ser explicado 
através da interação entre os íons salinos e as cargas iônicas das proteínas, aumentando, assim, 
o número efetivo de cargas (a tendência de ionização dos grupos dissociáveis das proteínas) 
e a quantidade de moléculas de água fixadas à ionosfera proteica. De modo geral, pequenos 
aumentos da força iônica solubilizam melhor as proteínas, enquanto que aumentos maiores 
provocam a precipitação das mesmas.
Procedimento:
1. Pipetar em um tubo de ensaio 1 mL de ovoalbumina
2. Adicionar 1 mL de solução saturada de sulfato de amônia
3. Misturar por inversão. Observar e anotar o resultado
4. Adicionar 1 mL de água destilada
5. Misturar por inversão. Observar e interpretar o resultado
6. Observar e interpretar
7. O resultado positivo ocorre quando há formação de uma solução leitosa com 
precipitados brancos.
7.2. Precipitação por Ácidos Fortes
A solubilidade de uma molécula depende da interação entre os grupos polares dos 
radicais -R e as moléculas de água através de pontes de hidrogênio. Grandes variações de pH 
modificam a ionização destes grupos e, portanto, a interação da proteína com o meio. Nos 
seres vivos, as proteínas estão em contínua modificação de sua conformação, uma vez que as 
concentrações locais de íons, o pH e o poder redutor sofrem pequenas variações, alterando 
a interação dos vários grupos reativos das proteínas entre si e com o meio. Valores extremos 
de pH afetam bruscamente estas interações, causando uma mudança radical na conformação 
da proteína para um estado conformacional biologicamente inativo. Quando uma proteína 
é modificada em sua conformação, de tal modo que perde sua função biológica, ela é dita 
desnaturada. A desnaturação é um fenômeno que não envolve clivagem da estrutura primária 
da proteína (ruptura das ligações peptídicas), mas sim, um rompimento das estruturas 
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secundária, terciária e quaternária. A desnaturação é um rearranjo da conformação proteica 
numa maneira não natural e de escassa ou nula função biológica. Esse fenômeno pode ser 
acompanhado através de modificações das propriedades físico-químicas da proteína, como 
solubilidade: uma proteína desnaturada é insolúvel em água e precipita em solução. Além de 
valores extremos de pH, a desnaturação pode ser causada por muitos agentes físicos, como 
temperaturas elevadas e raios UV, e químicos, como ácido tricloroacético (TCA), desnaturam 
as proteínas, precipitando-as.
Procedimento:
1. Pipetar em um tubo de ensaio 1 mL de ovoalbumina
2. Adicionar 0,5 mL de solução de TCA 10% (Ácido Tricloroacético)
3. Observar o resultado e anotar
4. Adicionar 2,5 mL de água destilada. Observar e anotar o resultado.
5. Observar e interpretar.
6. O resultado positivo ocorre quando há formação de uma solução leitosa com 
precipitados brancos.
8. PRÁTICA: Identificação de Carboidratos
Esta prática tem por objetivo executar testes qualitativos para reconhecimento de 
carboidratos
Os carboidratos podem ser identificados por meio de várias reações. Algumas dessas 
reações envolvem a formação de complexos corados e a especificidade da identificação 
depende da estrutura dos carboidratos. Assim, há reações gerais e outras para estruturas mais 
específicas, como aquelas, para aldoses, cetoses, mono e dissacarídeos redutores etc.
Fonte: Adaptado:http://adamogama.blogspot.com.br/2012/07/teste-de-seliwanoff_27.html
8.1. Diferenciação entre Aldoses e Cetoses - Reação de Seliwanoff
O reagente de Seliwanoff é uma solução que contém 0,05 g de resorcinol em 100 mL de 
HCl diluído. O HCl é obtido diluindo-se o concentrado com água destilada na proporção de 
1:1.
Este teste permite diferenciar aldoses de cetoses, que sob a ação desidratante do HCl 
são transformadas em derivados de furfural, que se condensam com o resorcinol formando 
um composto vermelho de composição incerta.
A reação com cetose é rápida e mais intensa pela facilidade de formação do derivado 
furfural. A sacarose dá reação positiva: sua hidrólise, pelo HCl do reagente, explica o fato. 
Mesmo as aldo-hexoses, se o aquecimento for prolongado, dão reações positivas, pois sob a 
ação catalítica do HCl, a glicose se transforma em frutose, nestas condições.