Estudo revela o que torna a variante Delta tão infecciosa

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Estudo revela o que torna a variante Delta tão infecciosa
Uma parte da proteína de pico SARS-CoV-2 pode ser o calcanhar de Aquiles.
Crédito da imagem: Fusion Medical Animation em Unsplash
A variante Delta do SARS-CoV-2 continua sendo a mais dominante das variantes conhecidas que se
espalham pelo mundo, espalhando-se para mais de 160 países em poucos meses. Sua rápida
disseminação é atribuída à mutação na proteína de pico e sabemos que essa mutação a tornou mais
infecciosa.
Agora, pesquisadores do Hospital Infantil de Boston acham que sabem como exatamente essa mutação
causa uma transmissão mais fácil e, portanto, podemos combater melhor sua disseminação.
Publicando esta semana na Science, Bing Chen e seus colegas cavaram fundo na estrutura química da
infame proteína de pico, e descobriram que o Delta era muito mais adepto do que outras variantes em
um dos principais estágios da infecção viral: fusão de membrana.
A proteína de pico na Delta e outras variantes se liga a um receptor em nossas células chamado ACE2.
Esta ligação faz com que a proteína do pico se dobre sobre si mesma e faz com que a membrana
externa do vírus se funda com a membrana celular da célula infectada. Essa fusão de membrana
permite o acesso ao coronavírus às nossas células para que possa se multiplicar e continuar seu ciclo
de vida.
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“A fusão com membranas requer muita energia e precisa de um catalisador”, explicou Chen em um
comunicado de imprensa. “Entre as diferentes variantes, a Delta destacou-se na sua capacidade de
catalisar a fusão da membrana. Isso explica por que a Delta é transmitida muito mais rápido, por que
você pode obtê-lo depois de uma exposição mais curta e por que ele pode infectar mais células e
produzir cargas virais tão altas no corpo.
Chen e seus colegas usaram microscopia eletrônica criogênica para obter imagens incrivelmente
detalhadas da proteína de pico Delta, bem como das variantes Gamma e Kappa, e compararam essas
estruturas com as das já caracterizadas variantes G614, Alpha e Beta.
Duas áreas de interesse sobre a proteína de pico foram o domínio de ligação ao receptor (RBD) – a
parte que se liga ao receptor ACE2 – e o domínio N-terminal (DTN). Embora as mudanças em ambos os
domínios possam afetar a eficácia dos anticorpos neutralizantes, verificou-se que a variante Delta teve
uma alteração significativa na DTN em comparação com o RBD, que foi apenas ligeiramente alterada
em comparação com as outras variantes e não efetuou a resistência global dos anticorpos. Acredita-se
que o RBD não muda muito porque isso é mais crucial para o vírus se ligar ao ACE2, e, portanto, sua
estrutura proteica precisa ser mais estável e menos provável de sofrer mutações. Embora isso possa
soar como uma adaptação inteligente do SARS-CoV-2, isso pode ser o calcanhar de Aquiles.
“Nós não gostaríamos de atingir a DTN, porque o vírus pode rapidamente sofrer mutações e mudar sua
estrutura; é um alvo em movimento”, explica Chen. “Pode ser mais eficaz direcionar o RBD – concentrar
o sistema imunológico nesse domínio crítico, em vez de toda a proteína de pico”.
Com o advento das vacinas de mRNA, o desenvolvimento de ferramentas eficazes contra a Delta – e
potencialmente variantes futuras – pode se tornar menos desafiador se pudermos treinar nosso sistema
imunológico para atingir esse calcanhar de Aquiles – o RBD – e controlar as infecções do Delta.
Referência: Bing Chen et al. Fusão de membrana e evasão imunológica pela proteína de pico da
variante SARS-CoV-2 Delta ‘ Science (2021) DOI: 10.1126/science.abl9463 ; Citações adaptadas de um
comunicado de imprensa
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