Bioenergética e qímica celular (1)

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46 PARTE I Introdução à célula
rapidamente, de modo que, em uma solução aquosa, os prótons estão constantemente 
passando de uma molécula de água para outra.
As substâncias que liberam prótons quando dissolvidas em água, formando, as-
sim, H3O+, são denominadas ácido. Quanto maior a concentração de H3O+, mais ácida é 
a solução. H3O+ está presente mesmo na água pura, na concentração de 10-7 M, como re-
sultado do movimento dos prótons de uma molécula de água para outra (Figura 2-5B). 
Por convenção, a concentração de H3O+ normalmente é chamada de concentração de 
H+, mesmo que a maior parte dos prótons presentes na solução estejam na forma H3O+. 
Para evitar o uso de números incômodos de manusear, a concentração de H3O+ é expres-
sa usando uma escala logarítmica denominada escala de pH. A água pura tem pH 7,0 e é 
considerada neutra, isto é, nem ácida (pH < 7) e nem básica (pH > 7).
Os ácidos são classificados como fortes ou fracos, dependendo da sua tendência a 
doar prótons para a água. Os ácidos fortes, como o ácido clorídrico (HCl) liberam pró-
tons com facilidade. O ácido acético, por outro lado, é um ácido fraco porque ele mantém 
seus prótons mais firmemente quando dissolvido em água. Muitos ácidos importantes 
para as células, como as moléculas que contêm um grupo carboxila (COOH), são ácidos 
fracos (ver Painel 2-2, p. 92-93).
Uma vez que os prótons de um íon hidrônio podem ser transferidos facilmente 
para muitos dos tipos de moléculas presentes nas células, a concentração de H3O+ dentro 
das células (a acidez) deve ser rigidamente regulada. Os ácidos, especialmente os ácidos 
fracos, doam prótons mais facilmente quando a concentração de H3O+ da solução for 
baixa e tenderão a receber os prótons de volta quando a concentração de H3O+ for alta.
A base é o oposto de ácido. Qualquer molécula capaz de aceitar um próton de 
uma molécula de água é denominada base. O hidróxido de sódio (NaOH) é uma base 
(os termos álcali ou alcalino também são usados) porque ele se dissocia facilmente em 
soluções aquosas formando íons Na+ e OH-. Devido a essa propriedade, o NaOH é de-
nominado base forte. Para as células, entretanto, as bases fracas – aquelas que têm uma 
tendência fraca a aceitar reversivelmente um próton da água – são mais importantes. 
Muitas moléculas de importância biológica contêm um grupo amino (NH2). Esse grupo 
é uma base fraca que pode gerar OH- ao aceitar um próton da água: –NH2 + H2O n –NH3
+ 
+ OH– (ver Painel 2-2, p. 92-93).
Uma vez que o íon OH- se combina com um íon H3O+ para formar moléculas de 
água, um aumento na concentração de OH- força uma diminuição na concentração 
de H3O+ e vice-versa. Uma solução de água pura contém concentrações (10-7 M) iguais 
dos dois íons, fazendo ela ser neutra. O interior das células também é mantido próximo 
da neutralidade pela presença de ácidos e bases fracos (tampões) que podem liberar 
ou receber prótons próximos do pH 7, o que mantém o ambiente celular relativamente 
constante sob uma grande variedade de condições.
As células são formadas por compostos de carbono
Após serem revisadas as maneiras pelas quais os átomos de carbono combinam-se para 
formar moléculas e os seus comportamentos em ambiente aquoso, agora serão exami-
nadas as principais classes de moléculas pequenas presentes nas células. Será visto que 
Figura 2-5 Os prótons se movem facil-
mente em soluções aquosas. (A) Reação 
que ocorre quando uma molécula de 
ácido acético dissolve-se em água. Em pH 
7, praticamente todo o ácido acético está 
presente na forma de íon acetato. (B) As 
moléculas de água estão continuamente 
trocando prótons umas com as outras, for-
mando íons hidrônio e hidroxila. Por sua 
vez, esses íons rapidamente recombinam-
-se formando moléculas de água. O
H
H
OH
H
O
H
H
OH
HOs prótons 
movem-se de 
uma molécula 
para outra
+
+
H2O H2O
CH3
H3O+ OH–
Íon hidrônio
Íon hidrônioÁguaÁcido acético Íon acetato
Íon hidroxila
C
H
O
O
O
H
H
H
H
H
+ CH3 C
O
O
+
(A)
(B)
�– �+
O
+
CAPÍTULO 2 Bioenergética e química celular 47
um pequeno número de categorias de moléculas, compostas por um pequeno número 
de elementos diferentes, originam toda a extraordinária riqueza de formas e de compor-
tamentos apresentada pelos seres vivos.
Desconsiderando a água e os íons inorgânicos como, por exemplo, o potássio, 
praticamente todas as moléculas de uma célula têm o carbono como base. Em compa-
ração com todos os demais elementos, o carbono é inigualável na sua capacidade de 
formar moléculas grandes. O silício vem em segundo lugar, porém muito atrás. Devido 
ao seu pequeno tamanho e ao fato de possuir quatro elétrons e quatro vacâncias na úl-
tima camada, o átomo de carbono pode formar quatro ligações covalentes com outros 
átomos. Mais importante ainda, um átomo de carbono pode ligar-se com outros átomos 
de carbono por meio da ligação C–C, que é altamente estável, de modo a formar cadeias 
e anéis e, assim, formar moléculas grandes e complexas, não havendo mesmo um limite 
imaginável para o tamanho das moléculas que podem ser formadas. Os compostos de 
carbono formados pelas células são denominados moléculas orgânicas. Por outro lado, 
todas as demais moléculas, inclusive a água, são denominadas moléculas inorgânicas.
Certas combinações de átomos, como as dos grupos metila (–CH3), hidroxila 
(–OH), carboxila (–COOH), carbonila (–C=O), fosfato (–PO3
2-), sulfidrila (–SH) e ami-
no (–NH2), ocorrem repetidamente nas moléculas feitas por células. Cada um desses 
grupos químicos tem propriedades químicas e físicas distintas que influenciam o com-
portamento das moléculas que contêm esses grupos. Os grupos químicos mais comuns 
e algumas de suas propriedades estão resumidos no Painel 2-1 (p. 90-91).
As células contêm quatro famílias principais de moléculas 
orgânicas pequenas 
As moléculas orgânicas pequenas das células são compostos baseados no carbono e têm 
peso molecular na faixa entre 100 e 1.000, contendo cerca de 30 átomos de carbono. Elas 
geralmente são encontradas livres em solução e têm vários destinos. Algumas são utiliza-
das como subunidades – monômeros – para compor gigantescas macromoléculas polimé-
ricas — proteínas, ácidos nucleicos e os grandes polissacarídeos. Outras atuam como fonte 
de energia e são degradadas e transformadas em outras moléculas pequenas pela rede 
complexa de vias metabólicas intracelulares. Muitas dessas moléculas pequenas têm mais 
de um papel na célula; por exemplo, determinada molécula pode servir como subunidade 
de alguma macromolécula ou como fonte de energia. As moléculas orgânicas pequenas 
são muito menos abundantes que as macromoléculas orgânicas e perfazem somente cerca 
de um décimo do total da massa de matéria orgânica de uma célula. Em uma célula típica, 
podem existir aproximadamente milhares de tipos diferentes de moléculas pequenas.
Todas as moléculas orgânicas são sintetizadas a partir de (e degradadas até) um 
mesmo conjunto de compostos simples. Consequentemente, os compostos presentes 
nas células são quimicamente relacionados entre si e podem ser classificados dentro 
de um pequeno grupo de famílias distintas. De modo geral, as células contêm quatro 
famílias principais de moléculas orgânicas pequenas: os açúcares, os ácidos graxos, os 
nucleotídeos e os aminoácidos (Figura 2-6). Embora muitos dos compostos presentes 
nas células não se enquadrem nessas categorias, as quatro famílias de moléculas orgâ-
nicas pequenas, juntamente com as macromoléculas formadas por suas ligações em 
longas cadeias, correspondem a uma enorme proporção da massa celular.
Os aminoácidos e as proteínas que são formadas por eles serão objeto do Capí-
tulo 3. Resumos das propriedades das três famílias restantes, açúcares, ácidos graxos 
e nucleotídeos, podem ser encontrados, respectivamente, nos Painéis 2-4, 2-5 e 2-6 
(ver p. 96-101).
A química das células é dominada por macromoléculas com 
propriedades extraordinárias
Em termos de peso, as macromoléculas são, sem dúvida, as mais abundantesentre 
todas as moléculas que contêm carbono presentes nas células vivas (Figura 2-7). Elas 
constituem as principais unidades fundamentais que formam as células e também os 
48 PARTE I Introdução à célula
Grandes unidades
das células
Unidades fundamentais 
das células
AÇÚCARES
UM AÇÚCAR 
UM ÁCIDO GRAXO
UM NUCLEOTÍDEO
UM AMINOÁCIDO
ÁCIDOS GRAXOS
AMINOÁCIDOS
NUCLEOTÍDEOS
POLISSACARÍDEOS
GORDURAS, LIPÍDEOS, MEMBRANAS
PROTEÍNAS
ÁCIDOS NUCLEICOS
CH2OH
H
HO
O
OH
OHH
OH
H
H
H
C C
C
C
C
CH3
H
C COOH3N
+
O
O
_
CC
O
O–
–O P
O
O–
PO
O
O
O–
PO
O
CH2
N
N N
N
NH2
OH OH
H
H
H C
H
H
C
H
H
C
H
H
C
H
H
C
H
H
C
H
H
C
H
H
C
H
H
C
H
H
C
H
H
C
H
H
C
H
H
C
H
H
componentes que conferem as características mais distintivas dos seres vivos. Nas célu-
las, as macromoléculas são polímeros construídos simplesmente por ligações covalentes 
entre pequenas moléculas orgânicas (chamadas de monômeros), formando cadeias lon-
gas (Figura 2-8). Essas macromoléculas possuem muitas propriedades extraordinárias 
que não podem ser previstas com base em seus constituintes.
As proteínas são abundantes e incrivelmente versáteis. Elas desempenham milha-
res de funções diferentes nas células. Muitas proteínas funcionam como enzimas – ca-
talisadores que facilitam o enorme número de reações que formam e que rompem as 
ligações covalentes necessárias para as células. Todas as reações pelas quais as células 
extraem energia das moléculas dos alimentos são catalisadas por proteínas que funcio-
nam como enzimas (p. ex., a enzima denominada ribulose bisfosfato carboxilase con-
verte, nos organismos fotossintéticos, o CO2 em açúcares), produzindo a maior parte da 
matéria orgânica necessária para a vida na Terra. Outras proteínas são utilizadas para 
construir componentes estruturais, como a tubulina – uma proteína que se autoagrega 
de maneira organizada para formar os longos microtúbulos das células – ou as histonas – 
proteínas que compactam o DNA nos cromossomos. Além disso, outras proteínas atuam 
como motores moleculares que produzem força e movimento, como é o caso da miosina 
Figura 2-6 As quatro principais famílias de moléculas orgânicas pequenas 
encontradas nas células. Essas moléculas pequenas são as unidades fundamen-
tais monoméricas, ou subunidades, da maioria das macromoléculas e de outros 
agregados celulares. Alguns deles, como os açúcares e os ácidos graxos, também 
são fontes de energia. Suas estruturas estão representadas aqui, e são mostradas 
com maiores detalhes nos painéis ao final deste capítulo e no Capítulo 3.
30%
substâncias 
químicas
70%
água
Moléculas pequenas (3%)
Íons inorgânicos (1%)
Fosfolipídeos (2%)
DNA (1%)
RNA (6%)
Proteínas (15%)
Polissacarídeos (2%)
Célula 
bacteriana
MACROMOLÉCULASVOLUME
DA CÉLULA
2 × 10–12 cm3
Figura 2-7 Distribuição das moléculas nas células. Composição aproximada de uma célula bacteriana em 
massa. A composição de uma célula animal é semelhante, mesmo que o volume seja aproximadamente 1.000 
vezes maior. Observe que as macromoléculas predominam. Os principais íons inorgânicos incluem Na+, K+, Mg2+, 
Ca2+ e Cl–.
CAPÍTULO 2 Bioenergética e química celular 49
nos músculos. As proteínas podem ter uma ampla variedade de outras funções. Mais 
adiante neste livro, as bases moleculares de muitas proteínas serão examinadas.
Embora as reações químicas que adicionam subunidades a cada polímero (proteí-
nas, ácidos nucleicos e polissacarídeos) tenham detalhes diferentes, elas compartilham 
características comuns importantes. O crescimento dos polímeros ocorre pela adição 
de um monômero à extremidade da cadeia polimérica que está crescendo, por meio de 
uma reação de condensação, na qual uma molécula de água é perdida cada vez que uma 
subunidade é adicionada (Figura 2-9). A polimerização pela adição de monômeros, um 
a um, para formar cadeias longas, é a maneira mais simples de construir uma molécula 
grande e complexa, pois as subunidades são adicionadas por uma mesma reação que 
é repetida muitas e muitas vezes pelo mesmo conjunto de enzimas. Deixando de lado 
alguns dos polissacarídeos, a maior parte das macromoléculas é formada a partir de um 
conjunto limitado de monômeros com pequenas diferenças entre si, como os 20 ami-
noácidos que participam da composição das proteínas. Para a vida, é fundamental que 
as cadeias de polímeros não sejam feitas pela adição das subunidades aleatoriamente. 
Ao contrário, as subunidades são adicionadas segundo uma ordem bem definida, ou 
sequência. Os mecanismos sofisticados que permitem que as enzimas desempenhem 
essa função estão descritos nos Capítulos 5 e 6.
Ligações não covalentes determinam tanto a forma precisa 
das macromoléculas como a forma com que se ligam a outras 
moléculas
A maior parte das ligações covalentes das macromoléculas permite que átomos que par-
ticipam da ligação girem, de modo que as cadeias de polímeros possuam grande flexi-
bilidade. Em princípio, isso possibilita que a macromolécula adote um número prati-
camente ilimitado de formas, ou conformações, devido a torções e giros induzidos pela 
energia térmica, que é aleatória. Entretanto, as formas específicas da maior parte das 
macromoléculas são altamente condicionadas pelas muitas ligações não covalentes fra-
cas formadas entre diferentes partes da própria molécula. Caso essas ligações não cova-
lentes sejam formadas em número suficiente, a cadeia do polímero pode ter preferência 
por uma dada conformação, que é determinada pela sequência linear dos monômeros 
na cadeia. Devido a isso, praticamente todas as moléculas de proteína, e também muitas 
das pequenas moléculas de RNA encontradas nas células, organizam-se em uma confor-
mação preferencial (Figura 2-10).
Os quatro tipos de interações não covalentes que são importantes para as molé-
culas biológicas foram apresentados previamente neste capítulo e são mais bem discu-
tidos no Painel 2-3 (p. 94-95). Além de fazer as macromoléculas biológicas terem suas 
formas características, essas ligações também criam atrações fortes entre duas ou mais 
moléculas diferentes (ver Figura 2-3). Essas formas de interações moleculares possibi-
litam uma grande especificidade porque os contatos múltiplos necessários para uma 
associação forte permitem que uma macromolécula selecione, por meio da associação, 
apenas um entre os muitos milhares de outros tipos de moléculas presentes nas células. 
Além disso, uma vez que a intensidade da associação depende do número de ligações 
não covalentes formadas, é possível que ocorram interações com praticamente qual-
quer grau de afinidade, permitindo, assim, que se dissociem de forma rápida quando 
for apropriado.
MACROMOLÉCULA
Polissacarídeo
SUBUNIDADE
Açúcar
ProteínaAminoácido
Ácido nucleicoNucleotídeo
Figura 2-8 Três famílias de macromolécu-
las. Cada uma delas é um polímero formado 
por moléculas pequenas (denominadas monô-
meros), ligadas entre si por ligações covalentes.
A B A BH HO+ A BH HO+
CONDENSAÇÃO HIDRÓLISE
H2O H2O
Energeticamente desfavorável Energeticamente favorável
Figura 2-9 A condensação e a hidrólise são reações opostas. As macromoléculas das células são polímeros 
formados por subunidades (ou monômeros) por meio de reações de condensação e são degradadas por reações 
de hidrólise. Energeticamente, as reações de condensação são desfavoráveis e, portanto, a formação de políme-
ros requer um suprimento de energia, como será descrito adiante no texto.
50 PARTE I Introdução à célula
Como discutiremos a seguir, associações desse tipo constituem a base de todas as 
catálises biológicas, tornando possível que as proteínas funcionem como enzimas. Além 
disso, interações não covalentes possibilitam que as macromoléculas sejam utilizadas 
como unidades fundamentais na formação de estruturas maiores de modo a formar má-
quinas intrincadas, com muitas partes móveis, que desempenham funções complexas, 
como a replicação do DNA e a síntese de proteínas (Figura 2-11).Resumo
Os organismos vivos são sistemas químicos autônomos que se autopropagam. Eles são 
formados por um conjunto restrito e determinado de pequenas moléculas baseadas em 
carbono que essencialmente são as mesmas em todas as espécies de seres vivos. Cada uma 
dessas pequenas moléculas é formada por um pequeno conjunto de átomos ligados entre 
si por ligações covalentes em uma configuração precisa. As principais categorias são os 
açúcares, os ácidos graxos, os aminoácidos e os nucleotídeos. Os açúcares constituem a 
fonte primária de energia química das células e podem ser incorporados em polissacarí-
deos para o armazenamento de energia. Os ácidos graxos também são importantes como 
reserva de energia, mas sua função fundamental é a formação das membranas biológicas. 
Cadeias longas de aminoácidos formam as macromoléculas, notavelmente diversas e ver-
sáteis, conhecidas como proteínas. Os nucleotídeos têm um papel central nas transferên-
cias de energia e também são subunidades que participam na formação das macromolé-
culas informacionais: RNA e DNA.
A maior parte da massa seca de uma célula consiste em macromoléculas que são 
polímeros lineares de aminoácidos (proteínas) ou de nucleotídeos (DNA e RNA) ligados 
entre si covalentemente, segundo uma ordem exata. A maioria das moléculas de proteínas 
e muitas das moléculas de RNA enovelam-se em uma conformação única que é determi-
nada pela sequência de suas subunidades. Esse processo de enovelamento cria superfícies 
Diversas conformações 
instáveis
Uma conformação
estável enovelada
Figura 2-10 Enovelamento das molé-
culas de proteína e de RNA em formas 
tridimensionais especialmente está-
veis, ou conformações. Se as ligações 
não covalentes que mantêm a conforma-
ção estável forem rompidas, a molécula 
passa a ser uma cadeia flexível e perde sua 
atividade biológica.
ESTRUTURAS
 MACROMOLECULARES
MACROMOLÉCULAS
p. ex., proteínas globulares 
e RNA
SUBUNIDADES
p. ex., açúcares, aminoácidos 
e nucleotídeos
Ligações covalentes Ligações não covalentes
30 nm
p. ex., ribossomo 
Figura 2-11 Pequenas moléculas ligam-se covalentemente formando macromoléculas que, por sua vez, formam grandes complexos através de 
ligações não covalentes. As pequenas moléculas, as proteínas e o ribossomo estão ilustrados aproximadamente em escala.Os ribossomos são parte central da ma-
quinaria que as células utilizam para fazer as proteínas: cada ribossomo é um complexo de aproximadamente 90 macromoléculas (moléculas de proteínas e de RNA).
CAPÍTULO 2 Bioenergética e química celular 51
também únicas, que resultam de um grande conjunto de interações fracas produzidas por 
forças não covalentes entre os átomos constituintes dessas moléculas. Essas forças são de 
quatro tipos: ligação iônica, ligação de hidrogênio, atrações de van der Waals e interações 
entre grupos não polares causadas pela sua expulsão hidrofóbica da água. Esse mesmo 
conjunto de forças fracas controla a ligação específica de outras moléculas às macromolé-
culas, tornando possível a miríade de associações entre moléculas biológicas que formam 
as estruturas e a química das células.
CATÁLISE E O USO DE ENERGIA PELAS CÉLULAS
Uma propriedade dos seres vivos, mais do que qualquer outra, os faz parecerem quase 
miraculosamente diferentes da matéria não viva: eles criam e mantêm ordem em um 
universo que está sempre tendendo a uma maior desordem (Figura 2-12). Para criar 
essa ordem, as células dos organismos vivos devem executar um fluxo interminável de 
reações químicas. Em algumas dessas reações, as moléculas pequenas – aminoácidos, 
açúcares, nucleotídeos e lipídeos – são diretamente usadas ou modificadas para suprir 
as células com todas as outras moléculas pequenas de que elas necessitam. Em outras 
reações, moléculas pequenas são usadas para construir a enorme e diversificada gama 
de proteínas, de ácidos nucleicos e de outras macromoléculas que conferem as proprie-
dades características dos sistemas vivos. Cada célula pode ser vista como se fosse uma 
pequena indústria química, executando milhões de reações a cada segundo.
As enzimas organizam o metabolismo celular
Sem enzimas, as reações químicas que as células executam normalmente ocorreriam 
apenas em temperaturas muito mais altas do que a temperatura do interior das células. 
Em função disso, cada reação requer um potenciador específico das reatividades quí-
micas. Essa necessidade é crucial porque ela possibilita que a célula controle sua pró-
pria química. O controle é exercido por meio de catalisadores biológicos especializados. 
Quase sempre eles são proteínas denominadas enzimas, embora também existam RNAs 
catalisadores, denominados ribozimas. Cada enzima acelera, ou catalisa, apenas um dos 
muitos tipos possíveis de reações que uma determinada molécula pode sofrer. As rea-
ções catalisadas por enzimas são conectadas em série, de modo que o produto de uma 
reação torna-se o material de partida, ou substrato, da reação seguinte (Figura 2-13). 
As vias de reações são lineares e longas e ainda interligadas umas às outras, formando 
uma rede de reações interconectadas. É isso que permite às células sobreviverem, cres-
cerem e se reproduzirem.
Dois fluxos opostos de reações ocorrem nas células: (1) as vias catabólicas degra-
dam os alimentos em moléculas menores e geram tanto energia, em uma forma utilizá-
vel pelas células, como também geram as pequenas moléculas que as células necessi-
tam como unidades fundamentais, e (2) as vias anabólicas, ou biossintéticas, que usam 
(A) (B) (C) (D) (E)
20 mm0,5 mm10 �m50 nm20 nm
Figura 2-12 As estruturas biológicas são altamente ordenadas. Padrões espaciais bem definidos, rebuscados e bonitos, podem ser encontrados em cada 
um dos níveis de organização dos seres vivos. Por ordem crescente de tamanho: (A) moléculas de proteínas que revestem um vírus (parasita que, embora teori-
camente não seja vivo, contém os mesmos tipos de moléculas encontradas nos seres vivos); (B) vista do corte transversal do arranjo regular dos microtúbulos da 
cauda de um espermatozoide; (C) contorno da superfície de um grão de pólen (uma única célula); (D) corte transversal de um caule mostrando o padrão de ar-
ranjo das células; e (E) organização espiralada das folhas de uma planta suculenta. (A, cortesia de Robert Grant, Stéphane Crainic e James M. Hogle; B, cortesia 
de Lewis Tilney; C, cortesia de Colin MacFarlane e Chris Jeffree; D, cortesia de Jim Haseloff.)
52 PARTE I Introdução à célula
as moléculas pequenas e a energia liberada pelo catabolismo de maneira controlada 
para a síntese de todas as demais moléculas que formam as células. O conjunto desses 
dois grupos de reações constitui o metabolismo celular (Figura 2-14).
Os pormenores do metabolismo celular são o assunto tradicional da bioquímica, 
e a maioria deles não diz respeito ao assunto aqui abordado. Entretanto, os princípios 
gerais pelos quais a célula obtém energia a partir do ambiente e a utiliza para criar ordem 
é um ponto central da biologia celular. Inicialmente, será discutido por que é necessário 
haver um suprimento constante de energia para que todas as coisas vivas se sustentem.
A liberação de energia térmica pelas células possibilita a ordem 
biológica
A tendência universal das coisas tornarem-se desordenadas é uma lei fundamental da 
física – a segunda lei da termodinâmica. Ela estabelece que, no universo, ou em qualquer 
sistema isolado (um conjunto de matéria completamente isolado do resto do universo), 
o grau de desordem sempre aumenta. Essa lei tem implicações tão profundas para a vida 
que merece ser abordada de várias maneiras.
Por exemplo, pode-se apresentar a segunda lei em termos de probabilidades esta-
belecendo que o sistema mudará, de forma espontânea, para a organização mais prová-
vel. Considerando uma caixa contendo 100 moedas com o lado “cara” virado para cima, 
uma sequência de acidentes que perturbem a caixa fará o arranjo se alterar para uma 
mistura com 50 moedas com a “cara” para cima e 50 com a “coroa”para cima. A razão 
é simples: existe um enorme número de arranjos possíveis na mistura, nos quais cada 
moeda individualmente pode chegar a um resultado de 50-50, mas existe somente um 
arranjo que mantém todas as moedas orientadas com a “cara” para cima. Devido ao fato 
de que a mistura 50-50 é a mais provável, dizemos que ela é mais “desordenada”. Pela 
mesma razão, é muito frequente que as casas das pessoas tornem-se cada vez mais de-
sordenadas caso não seja feito algum esforço deliberado. O movimento na direção da 
desordem é um processo espontâneo, sendo necessário um esforço periódico para rever-
tê-lo (Figura 2-15).
A quantidade de desordem de um sistema pode ser quantificada e é expressa como 
a entropia do sistema: quanto maior a desordem, maior a entropia. Uma terceira manei-
ra de expressar a segunda lei da termodinâmica é dizer que o sistema mudará esponta-
neamente para o estado de organização que tiver a maior entropia.
As células vivas, por sobreviverem, crescerem e formarem organismos complexos, 
estão continuamente gerando ordem e, assim, pode parecer que desafiam a segunda lei 
da termodinâmica. Como, então, isso é possível? A resposta é que a célula não constitui 
um sistema isolado. Ela toma energia do ambiente, na forma de alimento, ou como fó-
tons do sol (ou mesmo, como ocorre em certas bactérias quimiossintéticas, apenas de 
moléculas inorgânicas). Então, ela usa essa energia para gerar ordem para si própria. 
O calor é liberado no ambiente onde as células se encontram, tornando-o mais desorga-
nizado. Como resultado, a entropia total – a da célula mais a dos seus arredores – aumen-
ta, exatamente como a segunda lei da termodinâmica estabelece.
Para se entender os princípios que governam essas conversões de energia, é conve-
niente considerar as células como unidades envoltas em um mar de matéria, representan-
do o resto do universo. À medida que as células vivem e crescem, elas criam uma ordem 
interna. Mas também liberam permanentemente energia na forma de calor quando sin-
tetizam moléculas e as organizam em estruturas celulares. Calor é energia na sua forma 
mais desordenada – a colisão aleatória de moléculas. Quando as células liberam calor para 
A B C D E F
ABREVIAÇÃOMolécula Molécula
Catalisado 
pela enzima 1
Molécula
Catalisado 
pela enzima 2
Molécula
Catalisado 
pela enzima 3
Molécula
Catalisado 
pela enzima 4
Molécula
Catalisado 
pela enzima 5
Figura 2-13 Como um conjunto de reações catalisadas por enzimas origina uma via metabólica. Cada 
uma das enzimas catalisa uma determinada reação química, sendo que a enzima permanece inalterada após 
a reação. Nesse exemplo, um conjunto de enzimas atua em série para converter a molécula A na molécula F, 
formando uma via metabólica. (Um diagrama das muitas reações que ocorrem nas células humanas, usando a 
abreviação acima, é mostrado na Figura 2-63.)
Moléculas de
 alimento
As diversas moléculas 
que formam a célula
Formas 
úteis de
energia
+
Calor
perdido
As diversas unidades fundamentais
usadas para biossíntese 
VIAS 
CATABÓLICAS
VIAS 
ANABÓLICAS
Figura 2-14 Representação esquemática 
das relações entre as vias catabólicas e 
anabólicas do metabolismo. O diagrama su-
gere que a maior parte da energia armazenada 
nas ligações químicas das moléculas de alimen-
to é dissipada em forma de calor. Além disso, a 
massa de nutrientes que um determinado or-
ganismo gasta para o seu catabolismo é muito 
maior do que a massa das moléculas que esse 
mesmo organismo produz no seu anabolismo.
CAPÍTULO 2 Bioenergética e química celular 53
o mar de matéria, esse calor produz um aumento na intensidade do movimento molecular 
nesse mar (energia cinética) e, assim, há aumento da aleatoriedade, ou da desordem do 
mar. A segunda lei da termodinâmica é obedecida porque o aumento de ordem no interior 
das células é sempre mais do que compensado pelo enorme decréscimo na ordem (au-
mento da entropia) no mar de matéria nas vizinhanças da célula (Figura 2-16).
De onde, então, vem o calor que as células liberam? Aqui aparece outra lei im-
portante da termodinâmica. A primeira lei da termodinâmica estabelece que a energia 
pode ser convertida de uma forma em outra, mas não pode ser criada ou destruída. Al-
gumas das formas de interconversão entre diferentes formas de energia estão ilustradas 
na Figura 2-17. A quantidade de energia nas diferentes formas poderá mudar como re-
sultado das reações químicas que ocorrem dentro das células, mas a primeira lei da ter-
modinâmica estabelece que a quantidade total de energia deve ser sempre a mesma. Por 
exemplo, uma célula animal consome um alimento e converte parte da energia presente 
nas ligações químicas entre os átomos das moléculas desse alimento (energia de ligação 
química) em movimento térmico aleatório de moléculas (energia cinética).
As células não podem tirar qualquer benefício da energia cinética ou calor que 
liberam, a menos que as reações que geram calor no seu interior estejam diretamente 
ligadas aos processos que geram ordem molecular. É o acoplamento íntimo entre a pro-
dução de calor e o aumento na ordem que distingue o metabolismo de uma célula do 
desperdício que ocorre na queima de combustíveis no fogo. Posteriormente, será mos-
trado como ocorre esse acoplamento. Por ora, é suficiente reconhecer que é necessário 
haver uma associação direta entre a “queima controlada” das moléculas dos alimentos e 
Figura 2-15 Ilustração cotidiana sobre 
a tendência espontânea para a 
desordem. Reverter essa tendência para a 
desordem requer um esforço intencional e 
gasto de energia: isso não é espontâneo. 
Conforme a segunda lei da termodinâ-
mica, é certo que a intervenção humana 
necessária para repor a ordem irá liberar 
para o ambiente mais do que a energia 
térmica necessária para compensar o reor-
denamento dos objetos no quarto.
REAÇÃO “ESPONTÂNEA”
à medida que o tempo passa
 O ESFORÇO PARA ORGANIZAR REQUER O FORNECIMENTO DE ENERGIA
Figura 2-16 Análise termodinâmica sim-
plificada de uma célula viva. No diagrama 
ao lado, as moléculas, tanto da célula como 
do restante do universo (o mar de matéria), 
estão em um estado de relativa desordem. 
No diagrama da direita, observa-se que a célu-
la obteve energia das moléculas dos alimentos 
e desprendeu calor através das reações que 
ordenaram as moléculas da célula. O calor 
liberado aumenta a desordem do ambiente 
dos arredores da célula (representado pelas 
setas com ângulos e moléculas distorcidas 
que indicam aumento dos movimentos das 
moléculas causado pelo calor). Desse modo, a 
segunda lei da termodinâmica, que estabelece 
que a quantidade de desordem do universo 
sempre aumenta, é satisfeita enquanto a 
célula cresce e se divide. Uma discussão por-
menorizada está apresentada no Painel 2-7 
(p. 102-103).
Mar de matéria Célula
Aumento na desordem Aumento na ordem
CALOR
54 PARTE I Introdução à célula
a geração de ordem biológica para que as células tenham capacidade de criar e manter 
ilhas de ordem em um universo que tende para o caos.
As células obtêm energia pela oxidação de moléculas orgânicas
Todas as células animais e vegetais são mantidas pela energia armazenada nas ligações 
químicas presentes em moléculas orgânicas, independentemente de serem açúcares 
sintetizados pelas plantas para nutrirem a si mesmas, ou de serem ligações químicas 
de moléculas, grandes ou pequenas, que os animais tiverem ingerido. Para que essa 
energia seja utilizada para que vivam, cresçam e se reproduzam, os organismos de-
vem extraí-la de uma forma utilizável. Tanto nas plantas como nos animais, a energia 
é extraída das moléculas dos alimentos por um processo de oxidação gradual ou pela 
queima controlada.
A atmosfera terrestre contém uma grande quantidade de oxigênio, e, na presença 
dele, a forma de carbono energeticamente mais estável é o CO2, e a forma energetica-
mente mais estável do hidrogênio é a água. Dessa maneira, a célula é capaz de obter 
energia de açúcares e de outras moléculas orgânicaspela combinação dos átomos de 
Figura 2-17 Algumas interconversões 
entre diferentes formas de energia. 
Todas as formas de energia, em princípio, 
são interconversíveis. Em todos processos 
desse tipo, a quantidade total de ener-
gia mantém-se conservada. Assim, por 
exemplo, a partir da altura e do peso do 
tijolo em (1), pode-se predizer exatamente 
quanto calor será liberado quando o tijolo 
atingir o chão. Observe em (2) que uma 
grande quantidade de energia de ligação 
química, liberada quando há formação de 
água, é inicialmente convertida na energia 
cinética do movimento muito rápido das 
duas novas moléculas de água. Entre-
tanto, as colisões com outras moléculas 
fazem essa energia cinética distribuir-se 
instantaneamente e por igual no ambiente 
(transferência de calor), fazendo as novas 
moléculas serem indistinguíveis de todas 
as demais.
Energia potencial devido à posição Energia cinética Energia térmica
Energia de ligação química Energia elétrica Energia cinética
Energia eletromagnética (luz) Energia de ligação químicaElétrons com alta energia
Energia da ligação química 
no H2 e no O2 
Movimentação
rápida na H2O
Energia térmica
Um tijolo suspenso 
tem energia 
potencial devido 
à força da gravidade Um tijolo caindo tem 
energia cinética
Há liberação de calor 
quando o tijolo 
atinge o solo
Duas moléculas de
gás hidrogênio
Molécula de 
gás oxigênio
Calor dissipado
nos arredores
Vibração rápida e rotação 
das duas moléculas de 
água recém-formadas
+
Bateria
+
–
+
–
Motor do 
ventilador
Fios
Ventilador
Luz do sol Molécula 
de clorofila
Molécula de clorofila
no estado excitado Fotossíntese
1
2
3
4
CAPÍTULO 2 Bioenergética e química celular 55
carbono e de hidrogênio com oxigênio, para produzir CO2 e H2O, respectivamente, em 
um processo chamado de respiração aeróbica.
A fotossíntese (discutida em detalhes no Capítulo 14) e a respiração são proces-
sos complementares (Figura 2-18). Isso significa que as interações entre as plantas e 
os animais não ocorrem em uma única direção. As plantas, os animais e os microrga-
nismos convivem neste planeta há tanto tempo que uns tornaram-se parte essencial 
do ambiente dos outros. Durante a respiração aeróbica, o oxigênio liberado pela fotos-
síntese é consumido na combustão de moléculas orgânicas. Algumas das moléculas de 
CO2 que hoje estejam fixadas nas moléculas orgânicas de uma folha verde pela fotos-
síntese podem ter sido liberadas ontem, na atmosfera, pela respiração de um animal 
(ou pela respiração de um fungo ou uma bactéria que esteja decompondo matéria or-
gânica morta). Dessa forma, vê-se que a utilização do carbono forma um grande ciclo 
que envolve toda a biosfera (todos os seres vivos da Terra) (Figura 2-19). De maneira 
similar, os átomos de nitrogênio, de fósforo e de enxofre transitam entre os mundos dos 
seres vivos e dos não vivos em ciclos que envolvem as plantas, os animais, os fungos e 
as bactérias.
A oxidação e a redução envolvem a transferência de elétrons
As células não oxidam as moléculas orgânicas em apenas uma etapa, como acontece 
quando uma molécula orgânica é queimada no fogo. Utilizando catalisadores enzimáti-
cos, o metabolismo processa essas moléculas por meio de um grande número de reações 
que muito raramente envolvem a adição direta de oxigênio. Antes de examinar algumas 
dessas reações e suas finalidades, é conveniente discutir o que se entende por processo 
de oxidação.
A oxidação refere-se a mais do que à adição de átomos de oxigênio. O termo se 
aplica de maneira geral a qualquer reação na qual haja transferência de elétrons de um 
Figura 2-18 Fotossíntese e respiração 
são processos complementares do 
mundo vivo. A fotossíntese converte a 
energia eletromagnética do sol em ener-
gia de ligação química dos açúcares e de 
outras moléculas. As plantas, as algas e as 
cianobactérias obtêm os átomos de carbo-
no que necessitam para a fotossíntese do 
CO2 atmosférico e o hidrogênio da água, 
liberando o gás O2 como produto residual. 
Por sua vez, as moléculas orgânicas produ-
zidas pela fotossíntese servem de alimento 
para outros organismos. Muitos desses 
organismos fazem respiração aeróbica, 
processo que utiliza O2 para formar CO2 a 
partir dos mesmos átomos de carbono que 
foram tomados na forma de CO2 e conver-
tidos em açúcares pela fotossíntese. Nesse 
processo, os organismos que respiram 
aproveitam a energia de ligação química 
para obter a energia de que necessitam 
para sobreviver.
Sabe-se que as primeiras células da 
face da Terra não eram capazes de realizar 
fotossíntese nem respiração (discutido no 
Capítulo 14). Entretanto, na evolução da 
Terra, a fotossíntese deve ter antecedido a 
respiração, pois há evidências de que se-
riam necessários bilhões de anos de fotos-
síntese antes que tivesse sido liberado O2 
em quantidade suficiente para criar uma 
atmosfera rica nesse gás. (Atualmente, a 
atmosfera terrestre contém 20% de O2.)
FOTOSSÍNTESE
PLANTAS
ALGAS
ALGUMAS BACTÉRIAS
AÇÚCARES E
OUTRAS MOLÉCULAS
ORGÂNICAS
CO2 + H2O O2 + AÇÚCARES
O2
H2O H2O
CO2
ENERGIA 
DA LUZ
SOLAR
RESPIRAÇÃO CELULAR
A MAIORIA 
DOS ORGANISMOS 
VIVOS
AÇÚCARES + O2 H2O + CO2 
O2CO2
ENERGIA DE
LIGAÇÃO
QUÍMICA
ÚTIL
HÚMUS E MATÉRIA ORGÂNICA
DISSOLVIDA
SEDIMENTOS E
COMBUSTÍVEIS FÓSSEIS
RESPIRAÇÃO FOTOSSÍNTESE
CADEIA 
ALIMENTAR
CO2 NA ATMOSFERA E NA ÁGUA
PLANTAS, ALGAS, 
BACTÉRIAS
ANIMAIS
Figura 2-19 O ciclo do carbono. Átomos individuais de carbono são incorporados em moléculas orgânicas do 
mundo vivo pela atividade fotossintética de bactérias, algas e plantas. Eles passam por animais, microrganismos 
e materiais orgânicos do solo e dos oceanos, em ciclos sucessivos. O CO2 é reposto na atmosfera quando as mo-
léculas orgânicas são oxidadas pelas células ou queimadas pelo homem na forma de combustíveis.
56 PARTE I Introdução à célula
átomo a outro. Nesse sentido, a oxidação se refere a remoção de elétrons, e a redução, o 
contrário da oxidação, significa adição de elétrons. Desse modo, o Fe2+ é oxidado quan-
do perde um elétron (tornando-se Fe3+), e o átomo de cloro é reduzido caso ganhe um 
elétron para tornar-se Cl-. Uma vez que em uma reação química o número de elétrons 
é conservado (sem perda ou ganho), a oxidação e a redução sempre ocorrem simulta-
neamente, isto é, se uma molécula ganha um elétron na reação (redução), uma segunda 
molécula perderá um elétron (oxidação). Quando uma molécula de açúcar é oxidada em 
CO2 e H2O, por exemplo, a molécula de O2 envolvida na formação de H2O ganha elétrons 
e, assim, diz-se que ela foi reduzida.
Os termos “oxidação” e “redução” são aplicados mesmo quando ocorre apenas 
uma troca parcial de elétrons entre átomos ligados por uma ligação covalente (Figura 
2-20). Quando um átomo de carbono liga-se de modo covalente a um átomo que tenha 
grande afinidade por elétrons, como os átomos de oxigênio, cloro e enxofre, por exem-
plo, ele doa mais elétrons do que existiria em um compartilhamento equitativo e forma 
uma ligação covalente polar. Devido ao fato de que a carga positiva do núcleo do átomo 
de carbono passa agora a ser maior do que a carga negativa dos seus elétrons, o átomo 
adquire uma carga parcial positiva e se diz que foi oxidado. De maneira equivalente, o 
átomo de carbono de uma ligação C–H tem um pouco mais do que apenas os seus pró-
prios elétrons emparelhados; diz-se, então, que ele está reduzido.
Quando uma molécula presente em uma célula ganha um elétron (e-), geralmente 
ela também ganha um próton (H+) (prótons estão totalmente disponíveis na água). Nes-
se caso, o efeito líquido é a adição de um átomo de hidrogênio à molécula.
A + e- + H+ n AH
Mesmo quando há envolvimento de um próton e de um elétron (em vez de apenas 
um elétron), como no caso das reações de hidrogenação, há redução, e a reação inversa, 
desidrogenação, é uma reação de oxidação. É muito fácil determinar quando uma mo-
lécula orgânica é oxidada ou reduzida: ocorre redução quando o número de ligações 
C–H namolécula aumenta, e oxidação quando o número de ligações C–H na molécula 
diminui (ver Figura 2-20B).
As células utilizam enzimas para catalisar a oxidação de moléculas orgânicas em 
pequenas etapas, através de sequências de reações que permitem que a energia utili-
zável seja aproveitada. A seguir será explicado o modo como as enzimas trabalham e 
também algumas das limitações sob as quais elas operam.
e
_
e
_
e
_
e
_+
Carga 
parcialmente 
negativa (�–)
Reduzido
Carga
parcialmente 
positiva (�+)
Oxidado ÁTOMO 2ÁTOMO 1 MOLÉCULA
FORMAÇÃO 
DE UMA LIGAÇÃO 
COVALENTE 
POLAR
(A)
O
X
I
D
A
Ç
Ã
O
 
R
E
D
U
Ç
Ã
O
C
H
H
H H
C
H
H
H OH
C O
H
H
C O
H
HO
C O
O
Dióxido de carbono
Ácido fórmico
Formaldeído
Metanol
Metano 
(B)
e
_
+ + + +
e
_
e
_+ +
Figura 2-20 Oxidação e redução. (A) Quando dois átomos formam uma ligação co-
valente polar, diz-se que o átomo que fica com o maior número de elétrons torna-se re-
duzido, enquanto, sobre o outro átomo, que passa a ter um número menor de elétrons, 
diz-se que foi oxidado. O átomo reduzido adquire uma carga negativa parcial (δ-), uma 
vez que a carga positiva do núcleo atômico é, agora, mais do que equilibrada pela carga 
dos elétrons que o rodeiam. Em compensação, o átomo oxidado adquire uma carga po-
sitiva parcial (δ+). (B) O único átomo de carbono do metano pode ser convertido em um 
átomo de dióxido de carbono pela substituição sucessiva de seus átomos de hidrogênio, 
que estão ligados de forma covalente a átomos de oxigênio. Em cada etapa, os elétrons 
são removidos do carbono (indicado pelo sombreado em azul) e o átomo de carbono 
torna-se progressivamente mais oxidado. Nas condições presentes no interior das células, 
cada uma dessas etapas é energeticamente favorável.
CAPÍTULO 2 Bioenergética e química celular 57
As enzimas diminuem as barreiras da energia de ativação que 
impedem reações químicas
Considere a reação
papel + O2 n fumaça + cinzas + calor + CO2 + H2O
Após a ignição, o papel queima facilmente, dissipando para a atomosfera a 
energia como calor e água e o dióxido de carbono como gás. A reação é irreversível 
porque a fumaça e as cinzas nunca vão recuperar espontaneamente água e dióxido 
de carbono da atmosfera aquecida e se reconstituírem novamente em papel. Quan-
do o papel queima, a sua energia química é dissipada como calor. Não é perdida do 
universo, porque a energia não pode ser criada ou destruída, mas, sim, irremediavel-
mente dispersa na caótica movimentação cinética das moléculas. Ao mesmo tempo, 
os átomos e as moléculas do papel ficam dispersos e desordenados. Na linguagem da 
termodinâmica, há uma perda de energia livre, isto é, a energia pode ser aproveitada 
para fazer trabalho ou para fazer ligações químicas. Essa perda reflete a redução da 
organização com que a energia e as moléculas estavam armazenadas no papel.
Mais detalhes da energia livre serão discutidos brevemente, mas o princípio ge-
ral é suficientemente claro para ser intuitivo: as reações químicas ocorrem somente na 
direção que leve a uma perda de energia livre. Em outras palavras, a espontaneidade da 
direção de qualquer reação é a direção que leva “morro abaixo”, sendo que uma reação 
“morro abaixo” é aquela que é energeticamente favorável.
Embora a forma energeticamente mais favorável do carbono seja CO2, e a do hi-
drogênio, H2O, os organismos vivos não desaparecem subitamente em uma nuvem de 
fumaça, nem este livro se consome repentinamente em chamas. Isso se deve ao fato 
de que as moléculas, tanto as dos seres vivos como as do livro, estão em estados relati-
vamente estáveis e não podem passar ao estado de energia mínima sem que recebam 
certa dose de energia. Em outras palavras, uma molécula necessita de uma energia de 
ativação (um estímulo para poder ultrapassar uma barreira energética) antes de sofrer 
uma reação química que a leve a um estado mais favorável (Figura 2-21). No caso da 
queima do livro, a energia de ativação pode ser fornecida pelo calor de um palito de 
fósforo aceso. Para moléculas que estejam em solução aquosa no interior das células, 
esse salto energético é obtido por colisões energéticas aleatórias que tenham um grau 
de energia incomum, colisões que se tornam cada vez mais violentas conforme a tem-
peratura aumenta.
A química das células vivas é estritamente controlada porque o salto sobre a bar-
reira energética é enormemente facilitado por uma classe de proteínas especializadas, as 
enzimas. Cada enzima liga-se com alta afinidade a uma ou mais moléculas denomina-
das substratos e os mantêm em uma conformação que reduz em muito a energia de ati-
vação da reação química que as moléculas de substrato ligadas podem sofrer. Qualquer 
substância que diminua a energia de ativação de uma reação é denominada catalisador. 
Os catalisadores aumentam a velocidade das reações químicas porque facilitam a ocor-
rência de uma proporção muito maior de colisões ao acaso entre as moléculas ao seu re-
dor e os substratos, com energias que ultrapassam a barreira de energia da reação, como 
Figura 2-21 O importante princípio 
da energia de ativação. (A) O compos-
to Y (reagente) é relativamente estável, 
sendo necessário haver adição de energia 
para que seja convertido no composto X 
(produto), mesmo que X tenha um nível 
energético menor do que Y. Entretanto, 
essa conversão não ocorrerá a menos 
que o composto Y possa adquirir energia 
de ativação (energia a menos energia 
b) suficiente dos arredores para permitir 
que a reação o converta no composto X. 
Essa energia pode ser fornecida por meio 
de uma colisão inusitadamente rica em 
energia com outra molécula. Para a reação 
inversa, X n Y, a energia de ativação será 
muito maior (energia a menos energia 
c). Portanto, essa reação ocorrerá muito 
mais raramente. Energias de ativação são 
sempre positivas; observe, entretanto, que 
o total de mudança de energia para uma 
reação energeticamente favorável Y n X 
é energia c menos energia b, um número 
negativo. (B) Barreiras energéticas para 
reações específicas podem ser diminuídas 
por um catalisador, indicado pela linha 
marcada com d. As enzimas são catalisa-
dores especialmente eficazes por reduzi-
rem enormemente a energia de ativação 
das reações que elas executam.
Energia de 
ativação para a 
reação Y X
Via da reação 
não catalisada
En
er
g
ia
 t
o
ta
l 
Y
X
a
b
A enzima diminui
 a energia de 
ativação para a 
reação catalisada
 Y X
Via da reação catalisada
por uma enzima
En
er
g
ia
 t
o
ta
l
Y
X
d
b
c c
Reagente 
Produto
Reagente
Produto
(A) (B)
58 PARTE I Introdução à célula
ilustrado na Figura 2-22. As enzimas estão incluídas entre os catalisadores conhecidos 
mais eficazes; algumas são capazes de acelerar as reações por fatores de até 1014 ou mais. 
Elas permitem, assim, que reações que não poderiam ocorrer por outros meios ocorram 
rapidamente em temperaturas normais.
As enzimas podem conduzir moléculas de substrato por vias de 
reações específicas
Uma enzima não muda o ponto de equilíbrio de uma reação; a razão é simples: quando 
uma enzima (ou qualquer outro catalisador) diminui a energia de ativação da reação 
Y n X, ela também diminui a energia de reação de X n Y exatamente pelo mesmo valor 
(ver Figura 2-21). Assim, as enzimas aceleram as reações direta e reversa pelo mesmo 
fator, e o ponto de equilíbrio da reação não se modifica (Figura 2-23). Portanto, não im-
porta o quanto uma enzima acelere a reação, ela não poderá mudar a direção da reação.
Apesar da limitação acima, as enzimas conduzem todas as reações das células 
através de sequências, ou vias, específicas da reação. Isso ocorre porque as enzimas 
são, ao mesmo tempo, altamente seletivas e muito precisas. Elas geralmente catali-
sam apenas uma determinada reação. Em outras palavras, elas baixam seletivamente 
a energia de ativação de apenas uma das várias reações químicas que os substratos 
ligados a elas podem sofrer. Dessa maneira, conjuntos de enzimas podem direcionarcada uma das diferentes moléculas de uma célula por uma determinada via de reação 
(Figura 2-24).
O sucesso dos seres vivos é atribuído à capacidade que as células têm de produ-
zirem muitos tipos de enzimas, cada uma com propriedades muito específicas. Cada 
enzima tem uma forma única, que contém um sítio ativo (um bolsão ou uma fenda) 
no qual apenas um determinado substrato pode se ligar (Figura 2-25). Assim como 
todos os outros catalisadores, as moléculas enzimáticas permanecem inalteradas 
após participarem de uma reação, de modo que podem atuar novamente por muitos 
Figura 2-22 A diminuição da energia 
de ativação aumenta muito a probabi-
lidade de ocorrência de uma reação. 
A cada momento, uma população de mo-
léculas idênticas de determinado substrato 
distribui-se em uma faixa de energia, con-
forme mostrado no gráfico. Essas varia-
ções de energia decorrem de colisões com 
moléculas das proximidades que fazem as 
moléculas oscilarem, vibrarem e girarem. A 
energia de uma molécula que sofre reação 
química deve exceder a barreira da energia 
de ativação da reação (linhas tracejadas). 
Na maioria das reações biológicas isso 
quase nunca é atingido sem que haja 
catálise. Mesmo na catálise enzimática, as 
moléculas de substrato devem sofrer uma 
colisão com determinada energia para 
reagirem (área sombreada em vermelho). 
Um aumento de temperatura aumenta o 
número de moléculas com energia sufi-
ciente para superar a energia de ativação 
necessária para a reação. Entretanto, ao 
contrário do que ocorre na catálise enzi-
mática, esse efeito não é seletivo e todas 
as reações são aceleradas (Animação 2.2).
Energia necessária para 
que ocorra uma reação química 
catalisada por enzima 
Energia necessária para 
que ocorra uma reação 
química 
não catalisada
Moléculas com
energia média
Energia por molécula
N
ú
m
er
o
 d
e 
m
o
lé
cu
la
s
X Y X Y
REAÇÃO NÃO CATALISADA 
NO EQUILÍBRIO
(A) (B) REAÇÃO CATALISADA POR 
ENZIMA NO EQUILÍBRIO
Figura 2-23 As enzimas não mudam o ponto de equilíbrio das reações. As enzimas, assim como qualquer 
catalisador, aceleram a velocidade das reações, tanto no sentido direto como no sentido inverso, pelo mesmo 
fator. Consequentemente, tanto para a reação catalisada quanto para a reação não catalisada mostradas aqui, 
o número de moléculas que sofrem transição X n Y é igual ao número de moléculas que sofrem a transição 
Y n X quando a relação entre o número de moléculas de Y e de X for de 3 para 1. Em outras palavras, as duas 
reações atingem o equilíbrio exatamente no mesmo ponto.
CAPÍTULO 2 Bioenergética e química celular 59
e muitos ciclos. No Capítulo 3, o funcionamento das enzimas será discutido em mais 
detalhes.
Como as enzimas encontram seus substratos: a enorme rapidez 
dos movimentos das moléculas
Uma enzima normalmente catalisa uma reação por cerca de mil moléculas do substra-
to a cada segundo. Isso significa que ela deve ser capaz de ligar uma nova molécula de 
substrato em frações de milissegundo. Entretanto, tanto as enzimas como os seus subs-
tratos estão presentes nas células em um número relativamente pequeno. Como, então, 
enzima e substratos se encontram tão rapidamente? A rapidez da associação é possível 
porque, no nível molecular, o movimento causado pela energia cinética é muito veloz. 
Essa movimentação molecular pode ser classificada em três tipos: (1) o movimento de 
uma molécula de um lugar a outro (movimento de translação), (2) o rápido movimento 
para a frente e para trás de átomos que estejam ligados de forma covalente, um em re-
lação ao outro (vibração), e (3) rotações. Todos esses movimentos são importantes para 
que as superfícies das moléculas que interagem fiquem unidas.
 As velocidades desses movimentos moleculares podem ser medidas por diversas 
técnicas espectroscópicas. Uma molécula de uma proteína globular grande cai constan-
temente, girando ao redor do seu próprio eixo cerca de 1 milhão de vezes por segundo. 
As moléculas também estão em constante movimento translacional, o que faz elas ex-
plorarem o espaço intracelular com muita eficiência, pois ficam vagando pelo interior 
da célula – esse processo é denominado difusão. Dessa maneira, a cada segundo, cada 
uma das moléculas de uma célula colide com um número enorme de outras moléculas. 
Uma vez que as moléculas presentes em um líquido colidem umas com as outras e rico-
cheteiam, seus percursos terminam por ser uma trajetória aleatória (Figura 2-26). Nessa 
trajetória, a distância média que cada molécula viaja (como uma “mosca zanzando”) a 
partir de seu ponto de partida é proporcional à raiz quadrada do tempo envolvido. Isto 
é, se uma molécula leva 1 segundo para se deslocar uma média de 1 μm, leva 4 segundos 
para se deslocar 2 μm, 100 segundos para se deslocar 10 μm, e assim por diante.
O interior das células é bastante congestionado (Figura 2-27). Mesmo assim, expe-
rimentos nos quais marcadores fluorescentes e outras moléculas marcadas foram injeta-
dos em células mostram que as moléculas orgânicas pequenas difundem-se através do 
gel aquoso do citosol praticamente tão rápido quanto na água. Uma molécula orgânica 
pequena, por exemplo, leva apenas cerca de um quinto de segundo, em média, para di-
fundir-se a uma distância de 10 μm. A difusão é, portanto, uma maneira eficiente que as 
moléculas pequenas têm para se moverem a distâncias limitadas no interior das células 
(uma típica célula animal tem um diâmetro de 15 μm).
Figura 2-24 A catálise enzimática direciona moléculas de substrato através de 
uma via específica de reações. Uma molécula de substrato (esfera verde) em uma 
célula é convertida em uma molécula diferente (esfera azul) através de uma série de 
reações catalisadas por enzimas. Como está indicado (quadros amarelos), em cada 
etapa várias reações são energeticamente favoráveis e cada reação é catalisada por 
uma enzima diferente. Assim, conjuntos de enzimas determinam com precisão a via 
de reação tomada pelas moléculas presentes no interior das células.
En
er
g
ia
Molécula A
(substrato)
Molécula B
(produto)
Complexo 
enzima-substrato
Complexo 
enzima-produto
CATÁLISE
EnzimaEnzima
Sítio ativo
Figura 2-25 Como as enzimas funcionam. Cada enzima tem um sítio ativo ao qual se ligam uma ou mais 
moléculas de substrato, formando um complexo enzima-substrato. A reação ocorre no sítio ativo e produz um 
complexo enzima-produto. O produto é, então, liberado, possibilitando que a enzima se ligue a novas moléculas 
de substrato.
60 PARTE I Introdução à célula
Uma vez que, em uma célula, as enzimas movem-se mais vagarosamente do que 
os substratos, pode-se considerar que elas estejam paradas. A proporção de encontros 
de cada molécula de enzima com seus substratos depende da concentração de molécu-
las do substrato nas células. Por exemplo, alguns dos substratos mais abundantes estão 
presentes em concentrações de 0,5 mM. Como a concentração da água pura é 55,5 M, há 
apenas uma dessas moléculas de substrato nas células para cada 105 moléculas de água. 
Mesmo assim, o sítio ativo de uma molécula de enzima que liga o substrato será bombar-
deado com cerca de 500 mil colisões aleatórias desse substrato por segundo. (Para uma 
concentração de substrato dez vezes menor, o número de colisões diminui para 50 mil, e 
assim por diante.) Uma colisão aleatória entre o sítio ativo de uma enzima e a superfície 
correspondente de uma molécula que seja seu substrato em geral leva à formação de um 
complexo enzima-substrato imediatamente. Assim, uma reação pela qual uma ligação 
covalente é formada ou rompida pode ocorrer com extrema rapidez. Quando se percebe 
o quão rapidamente as moléculas movimentam-se e reagem, as velocidades das reações 
enzimáticas não parecem tão impressionantes assim.
Duas moléculas que podem se manter unidas por ligações não covalentes também 
podem se dissociar. As muitas ligações não covalentes que essas moléculas formam en-
tre si persistem até que a energia cinética aleatória faz elas se separarem.Geralmente, 
quanto mais forte for a ligação da enzima com seu substrato, menor será sua constante 
de dissociação. Ao contrário, quando duas moléculas em colisão tiverem superfícies que 
se encaixam mal, elas formarão poucas ligações não covalentes e a energia total de asso-
ciação será desprezível em comparação com a energia cinética. Nesse caso, as duas mo-
léculas dissociam-se tão rapidamente quanto se associam. É isso que evita associações 
incorretas e indesejadas entre moléculas que não se encaixam, como ocorre entre uma 
enzima e um substrato errado.
A variação na energia livre da reação, ∆G, determina se ela pode 
ocorrer espontaneamente
Embora as enzimas acelerem as reações, elas, por si mesmas, não podem fazer reações des-
favoráveis ocorrerem. Fazendo uma analogia com a água, as enzimas por si mesmas não 
podem fazer a água “correr morro acima”. As células, entretanto, devem fazer exatamente 
isso para crescer e se dividir, pois devem construir, a partir de moléculas simples, moléculas 
altamente organizadas e energeticamente ricas. Veremos que isso é feito por meio de enzi-
mas que acoplam diretamente reações energeticamente favoráveis, que liberam energia e 
produzem calor, a reações energeticamente desfavoráveis, que produzem ordem biológica.
O que significa, para um biólogo celular, o termo “energeticamente favorável” e 
como é que isso pode ser quantificado? De acordo com a segunda lei da termodinâmica, 
o universo tende para a desordem máxima (maior entropia ou maior probabilidade). As-
sim, uma reação química só pode ocorrer de forma espontânea se produzir um aumento 
líquido da desordem do universo (ver Figura 2-16). A desordem do universo pode ser ex-
plicada mais convenientemente em termos de energia livre de um sistema. Esse conceito 
foi visto anteriormente.
Energia livre, G, é uma expressão da energia disponível para realizar um trabalho, 
por exemplo, o trabalho que impele uma reação química. O valor de G interessa somente 
quando os sistemas passam por alguma variação, que recebe a notação ∆G (delta G). 
A variação de G é crucial porque, como está explicado no Painel 2-7 (p. 102-103), ∆G 
é uma medida direta da quantidade de desordem criada no universo quando a reação 
ocorre. As reações energeticamente favoráveis, por definição, são aquelas que diminuem 
a energia livre, ou, em outras palavras, têm um ∆G negativo e aumentam a desordem do 
universo (Figura 2-28).
Distância final 
percorrida 
Figura 2-26 Trajetória aleatória. 
Em uma solução, as moléculas movem-se 
de maneira aleatória devido às constantes 
colisões com outras moléculas. Esse mo-
vimento, como descrito no texto, permite 
que as moléculas pequenas difundam-se 
rapidamente de uma parte à outra da cé-
lula (Animação 2.3).
Figura 2-27 A estrutura do citoplasma. A ilustração foi feita em uma escala apro-
ximada para enfatizar o quanto o citoplasma é congestionado. Estão mostradas ape-
nas as macromoléculas: RNA em azul, ribossomos em verde e proteínas em vermelho. 
As enzimas e as outras macromoléculas difundem-se no citoplasma com relativa 
lentidão devido, em parte, ao fato de interagirem com um grande número de outras 
macromoléculas. As moléculas pequenas, no entanto, difundem-se tão rapidamente 
quanto o fazem em água (Animação 2.4). (Adaptada de D.S. Goodsell, Trends Bio-
chem. Sci. 16:203–206, 1991. Com permissão de Elsevier.)100 nm
CAPÍTULO 2 Bioenergética e química celular 61
Um exemplo, em escala macroscópica, de uma reação energeticamente favorável 
é a “reação” pela qual uma mola que esteja comprimida relaxa até um estado expandido, 
liberando no ambiente, em forma de calor, a energia elástica que estava armazenada. 
Um exemplo em escala microscópica é a dissolução do sal em água. Consequentemente, 
as reações energeticamente desfavoráveis, com ∆G positivo, como aquelas nas quais dois 
aminoácidos são ligados para formar uma ligação peptídica, criam por si mesmas ordem 
no universo. Por conseguinte, essas reações só podem ocorrer se estiverem acopladas a 
uma segunda reação que tenha um ∆G negativo suficientemente grande para que o ∆G 
de todo o processo seja negativo (Figura 2-29).
As concentrações dos reagentes influenciam a variação de 
energia livre e a direção da reação
Como recém-descrito, a reação Y fn X irá na direção Y n X quando a mudança de energia 
livre (∆G) associada à reação for negativa, exatamente do mesmo modo que uma mola 
tencionada deixada por si própria relaxa, perdendo a energia que tinha armazenada, na 
forma de calor, para o ambiente. Nas reações químicas, entretanto, ∆G depende não so-
mente da energia armazenada em cada uma das moléculas, mas também da concentra-
ção de moléculas na mistura de reação. Observe que o ∆G reflete o grau pelo qual uma 
reação cria mais desordem; dito em outras palavras, leva a um estado do universo que 
é mais provável. Retomando a analogia com a moeda, é muito mais provável que uma 
moeda mude da posição “cara” para a “coroa” se o cesto de embaralhar moedas tiver 90 
moedas na posição “cara” e 10 na posição “coroa”. Por outro lado, esse evento será muito 
menos provável se o cesto tiver 10 moedas na posição “cara” e 90 na posição “coroa”.
O mesmo é verdadeiro para as reações químicas. Na reação reversível Y fn X, um 
grande excesso de Y em relação a X impelirá a reação na direção Y n X. Desse modo, 
quanto maior for a relação entre Y e X, mais ∆G torna-se negativo para a transição Y n X 
(e mais positivo para a transição X n Y).
O quanto deve ser a diferença de concentração necessária para compensar um 
determinado decréscimo na energia de ligação química (e a liberação de calor que a 
acompanha) não é intuitivamente óbvio. Essa relação foi determinada no final do século 
XIX pela análise termodinâmica que possibilitou separar os componentes da variação de 
energia livre que dependem da concentração dos componentes que não dependem da 
concentração, como descrito a seguir.
A variação da energia livre padrão, ∆G°, permite comparar a 
energética de reações diferentes
Devido ao fato de, em determinado instante, ∆G depender da concentração das molécu-
las presentes na mistura de reação, ele não é útil para comparar entre si as energias de 
diferentes tipos de reações. Para colocar as reações em bases comparáveis, é necessário 
que se utilize a variação da energia livre padrão da reação, ∆G°. O ∆G° é a variação de 
energia livre sob uma condição-padrão, definida como aquela na qual as concentrações 
de todos os reagentes são 1 mol/L. Definida dessa maneira, o ∆G° depende apenas das 
propriedades intrínsecas das moléculas reagentes.
Para a reação simples Y n X, a 37 °C, ∆G° se relaciona com ∆G do seguinte modo:
onde ∆G é expresso em quilojoule por mol, [Y] e [X] indicam as concentrações de Y e X em 
mol/L, ln é o logaritmo natural e RT é o produto da constante dos gases, R, pela temperatura 
absoluta, T. A 37 °C, RT = 2,58 J mol–1. (1 mol equivale a 6 × 1023 moléculas de substância.)
O acúmulo de um grande volume de dados termodinâmicos possibilitou determi-
nar a variação de energia livre padrão, ∆G°, das reações metabólicas importantes para as 
células. Com esses valores de ∆G°, combinados com informações sobre a concentração 
dos metabólitos e as vias de reações, é possível predizer de forma quantitativa o curso da 
maioria das reações biológicas.
Y
X
A energia livre de Y é 
maior do que a energia 
livre de X. Portanto, 
∆G < 0 e a desordem 
do universo aumenta 
quando a reação 
Y n X ocorre.
Essa reação ocorre espontaneamente
REAÇÃO 
ENERGETICAMENTE
FAVORÁVEL
Y
X
Essa reação poderá ocorrer apenas se 
estiver acoplada a uma segunda reação 
energeticamente favorável
REAÇÃO
ENERGETICAMENTE
DESFAVORÁVEL
Se a reação X n Y 
ocorresse, ∆G seria > 0
e o universo ficaria
mais ordenado.
Figura 2-28 Distinção entre reações ener-
geticamente favoráveis e energeticamente 
desfavoráveis.
∆G positivo
∆G negativo
A reação energeticamente 
desfavorável X n Y é 
impulsionada pela reação 
energeticamente favorável C n D 
porquea variação de energia 
livre do par de reações acopladas 
é menor que zero
D
Y
X
C
Figura 2-29 Como o acoplamento de rea-
ções é utilizado para fazer reações energe-
ticamente desfavoráveis ocorrerem.
62 PARTE I Introdução à célula
A constante de equilíbrio e o ∆G° podem ser facilmente 
derivados um do outro
A equação anterior mostra que o valor de ∆G é igual ao valor de ∆Gº quando as con-
centrações de Y e X são iguais. Mas, à medida que uma reação favorável continua ocor-
rendo, as concentrações dos produtos aumentam e as concentrações dos substratos 
diminuem. Essa mudança nas concentrações relativas leva a um aumento gradativo de 
[X]/[Y], tornando o ∆G, inicialmente favorável, cada vez menos negativo (o logaritmo 
de um número x é positivo se x > 1, negativo se x < 1, e zero se x = 1). Por fim, quando 
∆G = 0, o equilíbrio químico é atingido. Agora não há mudança líquida na variação 
de energia livre para impelir a reação em uma das direções, enquanto o efeito da con-
centração balanceia o empurrão que ∆G° dá para a reação. O resultado é que, em uma 
situação de equilíbrio químico, a relação entre produto e substrato atinge um valor 
constante (Figura 2-30).
Pode-se definir a constante de equilíbrio, K, para a reação Y → X como
onde [X] é a concentração do produto e [Y] é a concentração do reagente no equilíbrio. 
Recordando que ∆G = ∆G° + RT ln [X]/[Y], e que ∆G = 0 no equilíbrio, observa-se que
A 37 °C, onde RT = 2,58, o equilíbrio da equação é então:
∆G° = –2,58 ln K
Figura 2-30 Equilíbrio químico. Quando 
uma reação atinge o equilíbrio, os fluxos 
de moléculas reagentes nos dois sentidos 
da reação são iguais e opostos.
POR FIM, haverá um excesso de X em relação a Y grande o suficiente para 
compensar a baixa velocidade de X n Y, de tal forma que a cada segundo o número de 
moléculas de Y sendo convertidas em X é exatamente igual ao número de moléculas 
de Y sendo convertidas em X . Nesse ponto, a reação estará em equilíbrio.
Quando as concentrações de X e Y forem iguais, [Y] = [X], a formação de X é 
energeticamente favorecida. Em outras palavras, o ΔG de Y n X é negativo e o 
�G de X n Y é positivo. Mas, devido às colisões cinéticas, sempre um pouco de X é 
convertido em Y.
A conversão de Y em X 
ocorre com frequência.
A conversão de X em Y ocorre 
com menos frequência que a 
transição Y n X porque requer
colisões com energia maior.
Y X
X Y
PARA A REAÇÃO ENERGETICAMENTE FAVORÁVEL Y n X,
ASSIM, PARA CADA MOLÉCULA INDIVIDUALMENTE,
NO EQUILÍBRIO, não há mudança líquida na relação entre Y e X, e o ΔG tanto para a 
reação direta como para a reação inversa é zero.
Y X
Portanto, a proporção de X em
relação a Y aumenta com o tempo
Y X
CAPÍTULO 2 Bioenergética e química celular 63
Convertendo essa equação do logaritmo natural (ln) para o mais usado logaritmo 
de base 10 obtém-se
∆G° = –5,94 log K
A equação supracitada mostra como a razão de equilíbrio X para Y (expressa 
como constante de equilíbrio, K) depende de propriedades intrínsecas das moléculas 
(expressa em termos de ∆G° em quilojoules por mol). Observe que, a 37°C, para cada 
5,94 kJ/mol de diferença na energia livre, a constante de equilíbrio é alterada por um fa-
tor de 10 (Tabela 2-2). Portanto, quanto mais energeticamente favorável for uma reação, 
mais produto se acumulará se a reação se dirigir para o equilíbrio.
Geralmente, para uma reação que tem vários reagentes e produtos, como A + B → 
C + D,
As concentrações dos dois reagentes e dos dois produtos são multiplicadas porque 
a velocidade da reação direta depende de colisões entre A e B, e a velocidade da reação 
inversa depende de colisões entre C e D. Assim, a 37°C,
onde ∆G° é expresso em quilojoule por mol e [A], [B], [C] e [D] indicam as concentrações 
dos reagentes e produtos em mol/litro.
As variações de energia livre de reações acopladas são aditivas
Foi ressaltado que reações desfavoráveis podem se acoplar a reações favoráveis para pro-
mover reações não favoráveis (ver Figura 2-29). Isso é possível, em termos termodinâ-
micos, porque a variação de energia livre total de um conjunto de reações acopladas é a 
soma das variações de energia livre de cada uma das etapas.
Considerando, como um simples exemplo, duas reações em sequência
X n Y e Y n Z
onde os valores de ∆G° são +5 e –13 kJ/mol, respectivamente. Se essas duas reações 
ocorrerem sequencialmente, o ∆G° para a reação acoplada será –8 kJ/mol. Isso significa 
que em condições apropriadas a reação desfavorável Y n Y pode ser impulsionada pela 
reação favorável Y n Z, desde que essa segunda reação ocorra depois da primeira. Por 
exemplo, muitas reações da longa via que converte açúcares em CO2 e H2O tem valores 
de ∆G° positivos. Porém, mesmo assim a via ocorre porque o ∆G° total para toda a série 
de reações em sequência tem um enorme valor negativo.
Para muitas finalidades, a formação de uma via sequencial não é adequada. Fre-
quentemente, a via desejada é apenas X n Y, sem a conversão posterior de Y em outro 
produto. Afortunadamente, existem outras maneiras de uso de enzimas para acoplar 
reações. Essas maneiras geralmente envolvem a ativação de moléculas carreadoras, 
como será discutido a seguir.
Moléculas carreadoras ativadas são essenciais para a biossíntese
A energia liberada pela oxidação das moléculas dos alimentos deve ser armazenada tem-
porariamente antes que possa ser canalizada para a síntese das várias outras moléculas 
de que a célula necessita. Em muitos casos, a energia é armazenada como energia de 
ligação química em um pequeno número de “moléculas carreadoras”, as quais contêm 
uma ou mais ligações covalentes ricas em energia. Essas moléculas difundem-se de for-
ma rápida pela célula, carregando, assim, energias de ligação dos locais de geração de 
energia para locais onde a energia será utilizada para a biossíntese e outras atividades 
necessárias para as células (Figura 2-31).
Esses carreadores ativados armazenam energia de uma forma facilmente inter-
cambiável tanto como grupos químicos facilmente transferíveis como carreadores de 
elétrons em um estado de alto nível energético, e eles podem desempenhar um duplo 
TABELA 2-2 Relação entre 
a variação de energia livre 
padrão, ∆G°, e a constante de 
equilíbrio
Constante de 
equilíbrio
 
K
Energia livre de 
X menos energia 
livre de Y 
[kJ/mol (kcal/mol)]
105 –29,7 (–7,1)
104 –23,8 (–5,7)
103 –17,8 (–4,3)
102 –11,9 (–2,8)
101 –5,9 (–1,4)
 1 0 (0)
10–1 5,9 (1,4)
10–2 11,9 (2,8)
10–3 17,8 (4,3)
10–4 23,8 (5,7)
10–5 29,7 (7,1)
Os valores das constantes de equilíbrio foram 
calculados para uma reação química simples 
(Y fn X), usando a equação apresentada no 
texto. ∆Go está indicado em quilojoules por 
mol a 37ºC e em quilocalorias por mol entre 
parênteses. Um quilojoule (kJ) é igual a 0,239 
quilocalorias (kcal) (1 kcal = 4,18 kJ). Como 
está explicado no texto, ∆G° representa a di-
ferença de energia livre sob condições-padrão 
(onde todos os componentes estão presentes 
na concentração de 1,0 mol/litro). A partir 
dessa tabela, pode-se verificar que se há uma 
variação de energia livre padrão (∆G°) de –17,8 
kJ/mol (–4,3 kcal/mol) favorável para a tran-
sição Y n X, haverá, no equilíbrio, mil vezes 
mais moléculas no estado X do que no estado 
Y (K = 1.000).
64 PARTE I Introdução à célula
papel como fonte tanto de energia quanto de grupos químicos para as reações biossin-
téticas. Devido a razões históricas, essas moléculas muitas vezes são chamadas de co-
enzimas. As mais importantes dessas moléculas carreadoras ativadas são o ATP e duas 
moléculas intimamente relacionadas entre si, o NADH e o NADPH. As células usam car-
readores de moléculas ativadas como se fossem uma forma de dinheiro para pagar por 
reações que, de outra forma, não poderiam ocorrer.
A formação de um carreador ativado está acoplada a uma reação 
energeticamente favorável
Os mecanismos de acoplamento requerem de enzimas e são fundamentais para todas 
as transferências de energia das células. A naturezadas reações acopladas está ilustra-
da na Figura 2-32 por meio de uma analogia mecânica, na qual uma reação química 
favorável é representada por pedras que despencam de um penhasco. A energia das pe-
dras que caem seria totalmente desperdiçada na forma de calor, gerado pela fricção das 
pedras ao atingirem o solo (ver diagrama do tijolo caindo na Figura 2-17). Por meio de 
um sistema cuidadosamente montado, entretanto, parte dessa energia pode ser usada 
para movimentar uma pá giratória, que levanta um balde (Figura 2-32B). Como agora 
as pedras só podem atingir o solo depois de acionar a pá, pode-se dizer que a reação 
energeticamente favorável da queda das pedras foi acoplada diretamente à reação ener-
geticamente desfavorável de levantar o balde de água. Observe ainda que, como parte da 
energia foi usada para realizar um trabalho na Figura 2-32B, as pedras chegam ao solo 
com uma velocidade menor do que na Figura 2-32A e, assim, uma energia proporcional-
mente menor é dissipada como calor.
Figura 2-31 Transferência de energia 
e o papel dos carreadores ativados 
no metabolismo. Por atuarem como 
doadores e receptores de energia, essas 
moléculas carreadoras de energia desem-
penham sua função como intermediárias 
que acoplam a degradação das moléculas 
dos alimentos e a liberação de energia 
(catabolismo) à biossíntese, que requer de 
energia, de moléculas orgânicas pequenas 
e grandes (anabolismo).
Molécula de 
alimento 
Molécula de 
alimento oxidada
ENERGIA
ENERGIA
CATABOLISMO ANABOLISMO
Molécula de que 
a célula necessita
Molécula disponível 
na célula
Molécula de carreador ativado
ENERGIA
Reação
energeticamente 
favorável
 
Reação
energeticamente 
desfavorável
TRABALHO 
ÚTIL
Calor Calor 
(A) (B) (C)
Mecanismo 
hidráulico
A energia cinética das pedras despencando
é transformada apenas em energia térmica
Parte da energia cinética é utilizada para
levantar um balde de água e uma quantidade
de energia proporcionalmente menor é 
transformada em calor
A energia cinética potencial armazenada
no balde de água levantado pode ser 
usada para impulsionar um mecanismo
hidráulico que execute um trabalho útil
Figura 2-32 Modelo mecânico que 
ilustra o princípio de acoplamento de 
reações químicas. A reação espontânea 
mostrada em (A) serve de analogia para 
a oxidação direta de glicose a CO2 e H2O, 
que produz apenas calor. Em (B), a mesma 
reação está acoplada a uma segunda 
reação. Essa segunda reação pode servir 
como uma analogia da síntese de molé-
culas carreadoras ativadas. A energia que 
é produzida em (B) está em uma forma 
muito mais útil do que a produzida em 
(A), podendo ser utilizada para que ocorra 
uma variedade de reações que, de outra 
maneira, seriam energeticamente desfa-
voráveis (C).
CAPÍTULO 2 Bioenergética e química celular 65
Um processo semelhante ocorre nas células, onde as enzimas fazem o papel da pá 
giratória. Por meio de mecanismos que serão discutidos posteriormente neste capítulo, 
as enzimas acoplam reações energeticamente favoráveis (como a oxidação dos alimen-
tos) com reações energeticamente desfavoráveis, como a geração de moléculas carrea-
doras ativadas. Nesse exemplo, a quantidade de calor liberado nas reações de oxidação 
é diminuída por um valor exatamente igual à quantidade de energia armazenada nas 
ligações covalentes ricas em energia das moléculas carreadoras ativadas. E a molécula 
carreadora ativada recebe uma quantidade de energia que é suficiente para que uma 
reação química possa ocorrer em outro lugar da célula.
O ATP é a molécula carreadora ativada mais amplamente utilizada
A molécula carreadora ativada mais importante e versátil que as células possuem é o ATP 
(adenosina trifosfato). Exatamente da mesma maneira que a energia armazenada pela ele-
vação do balde de água na Figura 2-32B pode ser usada para movimentar mecanismos hi-
dráulicos dos mais diversos, o ATP funciona como um depósito conveniente e versátil, uma 
forma de moeda corrente de energia, usado para que uma grande variedade de reações 
químicas possa ocorrer nas células. O ATP é sintetizado em uma reação de fosforilação al-
tamente desfavorável do ponto de vista energético, na qual um grupo fosfato é adicionado à 
ADP (adenosina difosfato). Quando necessário, o ATP doa certa quantidade de energia por 
meio de sua hidrólise, energeticamente muito favorável, formando ADP e fosfato inorgâni-
co (Figura 2-33). O ADP regenerado fica, então, disponível para ser utilizado em outro ciclo 
de reação de fosforilação que forma ATP novamente.
A reação energeticamente favorável da hidrólise do ATP é acoplada a muitas outras 
reações (que sem esse acoplamento seriam desfavoráveis), nas quais são sintetizadas 
outras moléculas. Muitas dessas reações acopladas envolvem a transferência do fosfato 
terminal do ATP para alguma outra molécula, como ilustrado na reação de fosforilação 
mostrada na Figura 2-34.
 Por ser o carreador ativado de energia mais abundante nas células, o ATP é a prin-
cipal “moeda corrente”. Dando apenas dois exemplos, o ATP fornece energia para muitas 
das bombas que transportam substâncias para dentro e para fora das células (discutido 
no Capítulo 11) e ele dá energia para os motores moleculares que possibilitam que as 
células musculares contraiam-se e as células nervosas transportem materiais de uma a 
outra das extremidades dos seus longos axônios (discutido no Capítulo 16).
A energia armazenada no ATP geralmente é utilizada para 
promover a ligação de duas moléculas
Discutimos anteriormente a maneira pela qual reações energeticamente favoráveis 
podem ser acopladas a uma reação desfavorável, X n Y, possibilitando, assim, que ela 
ocorra. Nessa reação, uma segunda enzima catalisa a reação energeticamente favorável 
Y n Z, levando todo o X a ser transformado em Y. Entretanto, esse mecanismo não terá 
utilidade quando o produto necessário for Y e não Z.
Figura 2-33 Hidrólise de ATP a ADP e 
fosfato inorgânico. Os dois fosfatos mais 
externos do ATP são mantidos ligados ao 
resto da molécula por ligações fosfoani-
drido (anidrido fosfórico) de alta energia 
e que podem ser facilmente transferidas. 
Como indicado, a adição de água ao ATP 
pode formar ADP e fosfato inorgânico 
(Pi). A hidrólise do fosfato terminal do ATP 
produz entre 46 e 54 kJ/mol de energia 
utilizável, dependendo das condições 
intracelulares. O grande valor negativo do 
∆G dessa reação provém de vários fatores: 
a liberação do grupo fosfato terminal 
remove a repulsão (desfavorável) entre car-
gas negativas adjacentes, e o íon fosfato 
inorgânico (Pi) liberado é estabilizado por 
ressonância e pela formação (favorável) de 
ligações de hidrogênio com água.
+H+ +
O P
O
_
O P O CH2
ADENINA
RIBOSE
O O
O
_
P
O
_
O
_
O
_
O P
O
_
O P O CH2
ADENINA
RIBOSE
O O
O
_
P
O
_
OH
O
_
O
Fosfato inorgânico (Pi)
Ligações fosfoanidrido 
H2O
ATP
ADP
66 PARTE I Introdução à célula
Geralmente, uma reação de biossíntese típica é aquela na qual duas moléculas, 
A e B, são ligadas produzindo A–B por meio de uma reação de condensação altamente 
desfavorável
A–H + B–OH n A–B + H2O
Existe uma via indireta que permite que A–H e B–OH formem A–B, na qual o aco-
plamento da reação de hidrólise do ATP possibilita que a reação ocorra. Nesse caso, a 
energia da hidrólise do ATP é inicialmente utilizada para converter B–OH em um com-
posto intermediário rico em energia que, então, reage diretamente com A–H, resultando 
em A–B. O mecanismo mais simples envolve a transferência de um fosfato do ATP para 
B-OH, produzindo B–OP–O3. Nesse caso, a via terá apenas duas etapas:
1. B–OH + ATP n B–O–PO3 + ADP
2. A–H + B–O–PO3 n A–B + Pi
Resultado líquido: B–OH + ATP + A–H n A–B + ADP + Pi
A reação de condensação, que é energeticamente desfavorável, é forçada a ocorrer 
porque está diretamente acoplada à hidrólise do ATP em uma via de reações catalisadas 
por enzimas (Figura 2-35A).
Figura 2-34 Exemplo de reação de 
transferência de grupo fosfato. Essa 
reação é energeticamente favorável